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126
_
ÏÂa,
contribuent à la flaveur du thon cuit tandis que
les fortes teneurs le rendent non commercialisable*. Si
l'on compare
la production
de SH2 par l‘ébullition de thon cru, de thon précuit (à la vapeur ]u5qu’à une
température
de 55°C au niveau de l'arête) et de thon préalablement autoclavé 80 minutes à 117°C
(fig. 68), il y a toujours une libération immédiate de SH2 (due aux groupes S—H facilement accessibles)
suivie d‘une chute rapide du taux de production qui devient stable ensuite (SH2 provenant alors de la
dénaturation des protéines par la chaleur). Les taux maximum de libération d‘SH2 se situe à 150 min,
90 min et 60 min. respectivement pour le thon cru, précuit et autoclavé. En valeur absolue le thon cru
libère plus lentement et moins d‘SHg par ébullition (fig. 69) que (par ordre d‘importance) le thon
précuit, le thon autoclavé pendant 80 min., 2 heures ou 4 heures à 117°C. Cela tient a une
dénaturation progressive et plus poussée des protéines à mesure que la durée d'autoclavage est plus
221.2 — Action de la chaleur sur les protéines intracellulaires
Dès les températures relativement basses (45°) les pro—
téines sarcoplasmiques et myofibrillaires sont dénaturées :
—
par transfert de l'hématine pour les premières
—
par perte de solubilité, gélification (voire désulfuration
_
a des températures plus élevées) pour les secondes.
La théologie des gels (réseau tridimensionnel de fibres)
met en évidence le rôle des têtes lourdes de la HMM
méromyosine et le comportement extrêmement sensible aux
'
variations de température, a la présence de sels, de
phosphates...
L‘actine est dénaturée a des températures plus élevées
que la myosine.
ll convient avant d'aller plus loin de définir ce que l‘on entend par les termes** :
—
agrégation : terme général désignant une interaction protéine—protéine
—
coagulation : agrégation due au hasard (qui comprend notamment la dénaturation des
molécules par la chaleur)
—
gélification : agrégation pendant la dénaturation avec formation continuelle de nouvelles
structures de protéines.
La fraction sarcoplasmique des protéines intracelulaires est dénaturée à des tempéra—
tures modérées de l‘ordre de 45 à 60°C (température de formation des agrégats). La dénaturation de la
myoglobine (voir Vg(l).bll,
@ 333.1 p. 117) est à l‘origine de modifications de couleurs (voir @ 22.8) au
cours de la cuisson
: la chaleur transfère l‘hématine de la metmyoglobine vers n'importe laquelle des
autres protéines du poisson. On admet que dans la chair cuite ces hémoprotéines sont à prédominance
de complexes
les résidus imidazole étant fournis par les groupes histidine des
liaisons
protéiques
.
Chez
les
crustacés
c'est
un
complexe cuivre—protéine (l'hémocyanine) qui
*
Nous verrons que le SH2 est un des éléments participant aux dépôts noirs dans les boîtes
de conserve
.
**
HERMANSSON A.M. — in ”Biochemical aspects of new proteins food" — FEBS C0penhague
1977
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contribuent à la flaveur du thon cuit tandis que
les fortes teneurs le rendent non commercialisable*. Si
l'on compare
la production
de SH2 par l‘ébullition de thon cru, de thon précuit (à la vapeur ]u5qu’à une
température
de 55°C au niveau de l'arête) et de thon préalablement autoclavé 80 minutes à 117°C
(fig. 68), il y a toujours une libération immédiate de SH2 (due aux groupes S—H facilement accessibles)
suivie d‘une chute rapide du taux de production qui devient stable ensuite (SH2 provenant alors de la
dénaturation des protéines par la chaleur). Les taux maximum de libération d‘SH2 se situe à 150 min,
90 min et 60 min. respectivement pour le thon cru, précuit et autoclavé. En valeur absolue le thon cru
libère plus lentement et moins d‘SHg par ébullition (fig. 69) que (par ordre d‘importance) le thon
précuit, le thon autoclavé pendant 80 min., 2 heures ou 4 heures à 117°C. Cela tient a une
dénaturation progressive et plus poussée des protéines à mesure que la durée d'autoclavage est plus
221.2 — Action de la chaleur sur les protéines intracellulaires
Dès les températures relativement basses (45°) les pro—
téines sarcoplasmiques et myofibrillaires sont dénaturées :
—
par transfert de l'hématine pour les premières
—
par perte de solubilité, gélification (voire désulfuration
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a des températures plus élevées) pour les secondes.
La théologie des gels (réseau tridimensionnel de fibres)
met en évidence le rôle des têtes lourdes de la HMM
méromyosine et le comportement extrêmement sensible aux
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variations de température, a la présence de sels, de
phosphates...
L‘actine est dénaturée a des températures plus élevées
que la myosine.
ll convient avant d'aller plus loin de définir ce que l‘on entend par les termes** :
—
agrégation : terme général désignant une interaction protéine—protéine
—
coagulation : agrégation due au hasard (qui comprend notamment la dénaturation des
molécules par la chaleur)
—
gélification : agrégation pendant la dénaturation avec formation continuelle de nouvelles
structures de protéines.
La fraction sarcoplasmique des protéines intracelulaires est dénaturée à des tempéra—
tures modérées de l‘ordre de 45 à 60°C (température de formation des agrégats). La dénaturation de la
myoglobine (voir Vg(l).bll,
@ 333.1 p. 117) est à l‘origine de modifications de couleurs (voir @ 22.8) au
cours de la cuisson
: la chaleur transfère l‘hématine de la metmyoglobine vers n'importe laquelle des
autres protéines du poisson. On admet que dans la chair cuite ces hémoprotéines sont à prédominance
de complexes
les résidus imidazole étant fournis par les groupes histidine des
liaisons
protéiques
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Chez
les
crustacés
c'est
un
complexe cuivre—protéine (l'hémocyanine) qui
*
Nous verrons que le SH2 est un des éléments participant aux dépôts noirs dans les boîtes
de conserve
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HERMANSSON A.M. — in ”Biochemical aspects of new proteins food" — FEBS C0penhague
1977