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Une des causes essentielles de la mortalité des microorganismes par la chaleur est la
dénaturation de leurs protéines. On a trouvé un très bon coefficient de corrélation entre les paramètres
thermodynamiques de la dénaturation des protéines et ceux du taux de mortalité. La cinétique de la
dénaturation des protéines est une réaction du premier ordre parallèle à celle de la destruction des
germes
mais à un @ … plus faible.
Quatre critères permettent d'évaluer la qualité protéique d‘un aliment : la teneur en
protéines,
leur valeur biologique, leur
et la disponibilité des aminoacides et l'absence de
facteurs anti—nutritionnels ou toxiques
.
Ceci a déjà été traité dans le Vol. I notamment dans le
chapitre VI.
La stabilité à la chaleur des protéines de poissons a été étudiée le plus souvent en
mesurant leur solubilité en solutions salines faibles ou fortes selon les traitements thermiques subis. La
stabilité
des
protéines extracellulaires (collagène essentiellement) et celle des myosines parmi les
protéines intracellulaires myofibrillaires varie avec les espèces. ll semblerait que les plus stables soient
celles de poissons péchés dans les eaux chauÿes.
Par contre, les actines auraient une thermostabilité à
peu près identique d‘une espèce à l‘autre2L+3
.
Les traitements thermiques modifient la structure des protéines* ; leur dénaturation
peut être considérée comme une modification des conformations secondaire, tertiaire et quaternaire,
sans
qu‘il y ait rupture des liaisons peptidiques ou formation de ponts covalents dans la structure
primaire**. L‘intensité du déplissement d‘une protéine peut être important quand la chaleur s‘élève. La
thermosensibilité des protéines dépend de leur nature, de l'a
du pH, de la force ionique, de la nature
des ions dans le milieu environnantsob. Les effets de la
sont divers :
La diminution de leur solubilité résulte du démasquage des groupes hydrophobes qui
.
apparaissent à la surface des molécules, de l‘agrégation de molécules déplissées (fig. 136 du Vol. il) et
d'une augmentation de la CRE (capacité de rétention d'eau). Une fois dénaturée ainsi, la molécule
protéique a tendance à migrer vers les interfaces, les groupes hydrophiles restant dans
la
pfèäsbe
aqueuse
et
les
groupes
hydrophobes orientés vers la phase non aqueuse apolaire (fig. 67)
.
Une modification de la capacité de rétention d'eau a été observée au cours d‘essais
de cuisson de mulet (Mugil cephalus cephalus) par ébullition. La CRE est, dans ce cas particulier,
légèrement accrue par la cuisson mais elle diminue ensuite si on conserve le
pendant un
certain temps au froid ; les protéines myofibrillaires sont plus labiles que les proteines sarcoplasm1—
ques“+ (voir 5 22.6).
La destruction partielle de certains aminoacides est constatée dans le
cas
de
traitements supérieurs à 115°C ; lorque des ponts covalents S—S entrent dans
la conformation
de la
protéine, ils sont rompus et l'effet est irréversible. Il en est
]Ê0Ëy5tme et
de la
advec
formation d'hydrogène sulfuré, de diméthylsulfuœ et d'amde cyste1que
.
Un traitement a
1 (S
bun
poisson maigre (…)
ou d'un poisson gras comme
comîr
(Pneumatophorus) japonicus) provoque une perte en Cystlne Bt
-
La DIU
ron
2 3 9 e
…rves de thon (…).
Les liaisons
redu1tes en
grou|peî
S—H libres avant que SH2 ne soit formé. De faibles teneurs de ce dernier (quelques pg par
g
*
Voir la structure des protéines
de poisson,
V01- ‘, 5
pages
66 a 89
**
Dénaturation des protéines
Vol. ll @
pages
208 8 210
.
Une des causes essentielles de la mortalité des microorganismes par la chaleur est la
dénaturation de leurs protéines. On a trouvé un très bon coefficient de corrélation entre les paramètres
thermodynamiques de la dénaturation des protéines et ceux du taux de mortalité. La cinétique de la
dénaturation des protéines est une réaction du premier ordre parallèle à celle de la destruction des
germes
mais à un @ … plus faible.
Quatre critères permettent d'évaluer la qualité protéique d‘un aliment : la teneur en
protéines,
leur valeur biologique, leur
et la disponibilité des aminoacides et l'absence de
facteurs anti—nutritionnels ou toxiques
.
Ceci a déjà été traité dans le Vol. I notamment dans le
chapitre VI.
La stabilité à la chaleur des protéines de poissons a été étudiée le plus souvent en
mesurant leur solubilité en solutions salines faibles ou fortes selon les traitements thermiques subis. La
stabilité
des
protéines extracellulaires (collagène essentiellement) et celle des myosines parmi les
protéines intracellulaires myofibrillaires varie avec les espèces. ll semblerait que les plus stables soient
celles de poissons péchés dans les eaux chauÿes.
Par contre, les actines auraient une thermostabilité à
peu près identique d‘une espèce à l‘autre2L+3
.
Les traitements thermiques modifient la structure des protéines* ; leur dénaturation
peut être considérée comme une modification des conformations secondaire, tertiaire et quaternaire,
sans
qu‘il y ait rupture des liaisons peptidiques ou formation de ponts covalents dans la structure
primaire**. L‘intensité du déplissement d‘une protéine peut être important quand la chaleur s‘élève. La
thermosensibilité des protéines dépend de leur nature, de l'a
du pH, de la force ionique, de la nature
des ions dans le milieu environnantsob. Les effets de la
sont divers :
La diminution de leur solubilité résulte du démasquage des groupes hydrophobes qui
.
apparaissent à la surface des molécules, de l‘agrégation de molécules déplissées (fig. 136 du Vol. il) et
d'une augmentation de la CRE (capacité de rétention d'eau). Une fois dénaturée ainsi, la molécule
protéique a tendance à migrer vers les interfaces, les groupes hydrophiles restant dans
la
pfèäsbe
aqueuse
et
les
groupes
hydrophobes orientés vers la phase non aqueuse apolaire (fig. 67)
.
Une modification de la capacité de rétention d'eau a été observée au cours d‘essais
de cuisson de mulet (Mugil cephalus cephalus) par ébullition. La CRE est, dans ce cas particulier,
légèrement accrue par la cuisson mais elle diminue ensuite si on conserve le
pendant un
certain temps au froid ; les protéines myofibrillaires sont plus labiles que les proteines sarcoplasm1—
ques“+ (voir 5 22.6).
La destruction partielle de certains aminoacides est constatée dans le
cas
de
traitements supérieurs à 115°C ; lorque des ponts covalents S—S entrent dans
la conformation
de la
protéine, ils sont rompus et l'effet est irréversible. Il en est
]Ê0Ëy5tme et
de la
advec
formation d'hydrogène sulfuré, de diméthylsulfuœ et d'amde cyste1que
.
Un traitement a
1 (S
bun
poisson maigre (…)
ou d'un poisson gras comme
comîr
(Pneumatophorus) japonicus) provoque une perte en Cystlne Bt
-
La DIU
ron
2 3 9 e
…rves de thon (…).
Les liaisons
redu1tes en
grou|peî
S—H libres avant que SH2 ne soit formé. De faibles teneurs de ce dernier (quelques pg par
g
*
Voir la structure des protéines
de poisson,
V01- ‘, 5
pages
66 a 89
**
Dénaturation des protéines
Vol. ll @
pages
208 8 210
.