^6_____________________________________Biochimie clinique
2.1.2. Systèmes tampons globulaires
Les systèmes des bicarbonates et des phosphates jouent un rôle non négligeable à l'intérieur des globules rouges.
Les systèmes tampons liés à l'hémoglobine sont cependant beaucoup plus
importants si l'on se souvient que la quantité d'hémoglobine est de l'ordre de
150 g par litre de sang. Ils interviennent de deux manières différentes :
- grâce au pouvoir de fixation du gaz carbonique sur l'hémoglobine avec
formation de dérivés carbaminés.
HbNH2 + CO;, ——> HbNHCOO- + H+
- grâce à la réactivité du groupement imidazole des résidus d'histidine
capable de fixer les ions H'
1
".
Au pH du sang l'hémoglobine et l'oxyhémoglobine se comportent comme
des acides faibles pouvant se dissocier :
HbH ——> Hb- + H+
pK = 7,83
HbO^H ——> HbO^- + H1
-
pK = 6,60
L'oxyhémoglobine est donc plus acide que l'hémoglobine.
En fait ces deux dernières réactions sont intriquées (figure 2.2). En effet
l'oxyhémoglobine étant un acide plus fort que l'hémoglobine quand l'hémoglobine est oxygénée au niveau des poumons, elle libère des ions H+.
HbH + O^ + K+ ——> Hb02-K+ + H+
Au niveau des tissus l'oxyhémoglobine est réduite en hémoglobine et celle
ci va laisser dans le milieu une base en captant un proton venu de la dissociation
de l'acide carbonique.
^003——>H++HCC>3Hb02-K+ +îî
+ + HCÛ3-——> HbH + HC^-K-^ + 0^
Au niveau des tissus la concentration élevée en CO^ et la richesse des acides
organiques vont diminuer le pH et cette acidité va permettre la libération
de l'oxygène de l'oxyhémoglobine. Cette action du pH sur l'oxygénation de
l'hémoglobine (figure 2.1) est appelé « effet Bohr^A pression partielle d'oxygène (pCy égale, par exemple 40 mm de mercure (Hg), la saturation de l'hémoglobine est moindre pour un pH à 7,2 que pour un pH à 7,6.
2.1.2. Systèmes tampons globulaires
Les systèmes des bicarbonates et des phosphates jouent un rôle non négligeable à l'intérieur des globules rouges.
Les systèmes tampons liés à l'hémoglobine sont cependant beaucoup plus
importants si l'on se souvient que la quantité d'hémoglobine est de l'ordre de
150 g par litre de sang. Ils interviennent de deux manières différentes :
- grâce au pouvoir de fixation du gaz carbonique sur l'hémoglobine avec
formation de dérivés carbaminés.
HbNH2 + CO;, ——> HbNHCOO- + H+
- grâce à la réactivité du groupement imidazole des résidus d'histidine
capable de fixer les ions H'
1
".
Au pH du sang l'hémoglobine et l'oxyhémoglobine se comportent comme
des acides faibles pouvant se dissocier :
HbH ——> Hb- + H+
pK = 7,83
HbO^H ——> HbO^- + H1
-
pK = 6,60
L'oxyhémoglobine est donc plus acide que l'hémoglobine.
En fait ces deux dernières réactions sont intriquées (figure 2.2). En effet
l'oxyhémoglobine étant un acide plus fort que l'hémoglobine quand l'hémoglobine est oxygénée au niveau des poumons, elle libère des ions H+.
HbH + O^ + K+ ——> Hb02-K+ + H+
Au niveau des tissus l'oxyhémoglobine est réduite en hémoglobine et celle
ci va laisser dans le milieu une base en captant un proton venu de la dissociation
de l'acide carbonique.
^003——>H++HCC>3Hb02-K+ +îî
+ + HCÛ3-——> HbH + HC^-K-^ + 0^
Au niveau des tissus la concentration élevée en CO^ et la richesse des acides
organiques vont diminuer le pH et cette acidité va permettre la libération
de l'oxygène de l'oxyhémoglobine. Cette action du pH sur l'oxygénation de
l'hémoglobine (figure 2.1) est appelé « effet Bohr^A pression partielle d'oxygène (pCy égale, par exemple 40 mm de mercure (Hg), la saturation de l'hémoglobine est moindre pour un pH à 7,2 que pour un pH à 7,6.