Constituants azotés non protéiques___________________________279
2.5. Contrôle de qualité national
2.5.7. Techniques cinétiques directes
Les techniques directes de dosage de la créatinine en cinétique représentent
85 % des participants.
2.5.2. Technique enzymatiques
Elle concernent essentiellement la réflectométrie (10,5 % des laboratoires).
3. Ammoniac
3.1. Origines biochimiques et destinées
L'ammoniac NH^ est issu des réactions de désamination des aminoacides ou
d'autres composés aminés. Il est donc d'origine endogène et exogène.
On distingue les origines :
- intestinale liée à l'activité métabolique de la flore bactérienne intestinale
richement équipée en désaminases spécifiques ;
- cellulaire (principalement hépatique et rénale) où seule la désamination
oxydative du glutamate par la L-glutamo-déshydrogénase est efficace, couvrant
néanmoins l'ensemble du métabolisme des aminoacides grâce à la transamination sur l'oxo-glutarate qui fournit du glutamate qui sera donc lui-même secondairement désaminé. Le NH^ formé lors de la désamination est aussitôt dissimulé, détoxiqué, sous forme de glutamine, acide aminé de transport et
d'utilisation de l'ammoniac ;
- rénale où s'effectue une hydrolyse enzymatique de la glutamine faisant
réapparaître le Nî^ (ammoniophanérèse) éliminé ensuite dans les urines sous
forme de cation NH^ (sels ammoniacaux urinaires).
Les destinées biochimiques, outre l'élimination urinaire, sont :
- l'uréogénèse hépatique arrêtant normalement tout ammoniac issu de la
désamination intestinale. L'urée élimine ainsi, comme nous l'avons vu précédemment, deux molécules d'ammoniac dans sa structure chimique de diamide
carbonique ;
- l'utilisation anabolique permet d'intégrer NHg dans des structures (biosynthèse des nucléotides puriques et pyrimidiques, biosynthèse de la glutamine,
aminoacide commun des protéines).
2.5. Contrôle de qualité national
2.5.7. Techniques cinétiques directes
Les techniques directes de dosage de la créatinine en cinétique représentent
85 % des participants.
2.5.2. Technique enzymatiques
Elle concernent essentiellement la réflectométrie (10,5 % des laboratoires).
3. Ammoniac
3.1. Origines biochimiques et destinées
L'ammoniac NH^ est issu des réactions de désamination des aminoacides ou
d'autres composés aminés. Il est donc d'origine endogène et exogène.
On distingue les origines :
- intestinale liée à l'activité métabolique de la flore bactérienne intestinale
richement équipée en désaminases spécifiques ;
- cellulaire (principalement hépatique et rénale) où seule la désamination
oxydative du glutamate par la L-glutamo-déshydrogénase est efficace, couvrant
néanmoins l'ensemble du métabolisme des aminoacides grâce à la transamination sur l'oxo-glutarate qui fournit du glutamate qui sera donc lui-même secondairement désaminé. Le NH^ formé lors de la désamination est aussitôt dissimulé, détoxiqué, sous forme de glutamine, acide aminé de transport et
d'utilisation de l'ammoniac ;
- rénale où s'effectue une hydrolyse enzymatique de la glutamine faisant
réapparaître le Nî^ (ammoniophanérèse) éliminé ensuite dans les urines sous
forme de cation NH^ (sels ammoniacaux urinaires).
Les destinées biochimiques, outre l'élimination urinaire, sont :
- l'uréogénèse hépatique arrêtant normalement tout ammoniac issu de la
désamination intestinale. L'urée élimine ainsi, comme nous l'avons vu précédemment, deux molécules d'ammoniac dans sa structure chimique de diamide
carbonique ;
- l'utilisation anabolique permet d'intégrer NHg dans des structures (biosynthèse des nucléotides puriques et pyrimidiques, biosynthèse de la glutamine,
aminoacide commun des protéines).