Enzymes plasmatiques____________________________________243
enzymes dans le sérum doit contribuer à l'amélioration des résultats en permettant une meilleure précision et conduire à une appréciation standardisée de la
concentration catalytique de ces enzymes dans les laboratoires de biochimie clinique.
L'idéal serait que tous les laboratoires utilisent le même substrat, les mêmes
activateurs de reaction, le même pH et la même température. À ce moment-là
seulement les résultats pourront être comparés.
p.
Principales enzymes d'intérêt clinique
3.1. Phosphatases
Les phosphatases sont des phosphomonestérases qui coupent la liaison ester
phosphorique par hydrolyse en libérant de l'acide phosphorique. Ainsi par
exemple :
<"n
f ™- i- *
TT <"> Glucose 6 phosphatase
,
.,
Glucose 6-Phosphate + PLO ——————
r -——
r -———> glucose + acide
I
phosphorique
|i
r Le pH optimum de ces phosphatases varie selon l'origine organique de
l'enzyme. Il existe dans le sérum deux types de phosphatases. Les phosphatases
qui agissent à pH acide et les phosphatases qui agissent à pH alcalin. Cela
explique leur dénomination.
3.1.1. Phosphatases alcalines
3.1.1.1. Rôle
Les phosphatases alcalines sont des enzymes dimériques de type métalloglycoprotéique. Ce sont des phosphomonoestérases de type I, leur activité optimale
est comprise entre pH 7,5 et pH 9,6.
Ces enzymes se trouvent dans de nombreuses cellules en particulier dans les
zones de croissance des os, la muqueuse intestinale, le rein, le foie, le cerveau,
les leucocytes. Leur élimination se fait par la bile.
! 3.1.1.2. Valeurs usuelles
L - Adultes: 30 à 125 Vfl.
r - Enfants : 110 à 400 U/l (technique au paranitrophénylphosphate, cinétique
à 37°).
enzymes dans le sérum doit contribuer à l'amélioration des résultats en permettant une meilleure précision et conduire à une appréciation standardisée de la
concentration catalytique de ces enzymes dans les laboratoires de biochimie clinique.
L'idéal serait que tous les laboratoires utilisent le même substrat, les mêmes
activateurs de reaction, le même pH et la même température. À ce moment-là
seulement les résultats pourront être comparés.
p.
Principales enzymes d'intérêt clinique
3.1. Phosphatases
Les phosphatases sont des phosphomonestérases qui coupent la liaison ester
phosphorique par hydrolyse en libérant de l'acide phosphorique. Ainsi par
exemple :
<"n
f ™- i- *
TT <"> Glucose 6 phosphatase
,
.,
Glucose 6-Phosphate + PLO ——————
r -——
r -———> glucose + acide
I
phosphorique
|i
r Le pH optimum de ces phosphatases varie selon l'origine organique de
l'enzyme. Il existe dans le sérum deux types de phosphatases. Les phosphatases
qui agissent à pH acide et les phosphatases qui agissent à pH alcalin. Cela
explique leur dénomination.
3.1.1. Phosphatases alcalines
3.1.1.1. Rôle
Les phosphatases alcalines sont des enzymes dimériques de type métalloglycoprotéique. Ce sont des phosphomonoestérases de type I, leur activité optimale
est comprise entre pH 7,5 et pH 9,6.
Ces enzymes se trouvent dans de nombreuses cellules en particulier dans les
zones de croissance des os, la muqueuse intestinale, le rein, le foie, le cerveau,
les leucocytes. Leur élimination se fait par la bile.
! 3.1.1.2. Valeurs usuelles
L - Adultes: 30 à 125 Vfl.
r - Enfants : 110 à 400 U/l (technique au paranitrophénylphosphate, cinétique
à 37°).