218__________________________________Biochimie clinique
Figure 9.6 • Courbe électrophorétique normale avec les pourcentages des fractions et
leur taux en g/1.
2.2.2. Immunoélectrophorèse et immunofîxation
L'analyse immunoélectrophorétique combine les principes de l'électrophorèse en gélose des protéines et de l'immunodiffusion.
Après séparation des protéines par le champ électrique, on dépose les anticorps (immunsérum anti-protéines plasmatiques humaines, ou immunsérums
spécifiques de telle ou telle protéine) dans une gouttière parallèle à l'axe de
migration. La rencontre Ag-Ac se traduit, après la diffusion, par un arc de précipitation.
L'immunoHxation, (figure 9.7) plus rapide, plus performante et d'interprétation plus aisée tend de plus en plus à remplacer l'immunoélectrophorèse.
L'électrophorèse des protéines en gel d'agarose est suivie par une immunoprécipitation in situ des immunoglobulines avec des antisérums spécifiques de
chaque isotype incubés à la surface du gel. Cette technique est particulièrement
utile pour le typage des protéines monoclonales : sur un même gel six pistes du
même échantillon subissent l'électrophorèse puis cinq pistes sont recouvertes
chacune d'un immusérum monospécifique (anti-IgG, anti-IgA, anti-IgM, anti-K,
anti-\), la dernière piste étant mise en contact avec un réactif fixateur des protéines pour servir de référence.