202____________________________________Biochimie clinique
- une partie constante (c), définissant l'isotypie, dont la séquence en aminoacides est identique, pour la même espèce, dans toute molécule d'immunoglobuline de la même classe (sous reserve de l'existence d'allotypes Gm ou Inv) et
- une partie variable (v), responsable de Vidiotypie, dont la séquence est
adaptée à chaque antigène, permettant sa reconnaissance spécifique.
Les chaînes légères ont seulement deux types de séquence appelés kappa (K)
et lambda (X) qui s'associent avec toutes les variétés de chaînes lourdes. Le type
K prédomine.
1.2.3.2. Structures particulières
Les immunoglobulines G sont sous forme monomérique (poids moléculaire
150 000 Da). Leurs chaînes lourdes sont constituées par 4 sous-classes yï, 72,
y3, et y4.
Les immunoglobulines A sont présentes dans le plasma et dans les liquides de
sécrétion des cellules épithéliales. Dans le plasma, elles sont sous forme monomérique traditionnelle alors que dans les sécrétions elles sont généralement
unies (figure 9.2) à une glycoprotéine appelée « pièce sécrétoire » de poids
moléculaire 58 000 Da. De plus, une autre glycoprotéine « la chaîne J » peut
aussi se fixer sur l'Ig A, provoquant alors sa dimérisation.
Les Ig M ou macroglobulines sont polymérisées, associant généralement
5 subunités monomériques unies entre elles par une chaîne J. Leur poids moléculaire atteint ainsi 800 000 ou 1 000 000 Da.
Figure 9.2 • Structures schématiques d'une Ig A (à gauche) et d'une Ig M (à droite).
- une partie constante (c), définissant l'isotypie, dont la séquence en aminoacides est identique, pour la même espèce, dans toute molécule d'immunoglobuline de la même classe (sous reserve de l'existence d'allotypes Gm ou Inv) et
- une partie variable (v), responsable de Vidiotypie, dont la séquence est
adaptée à chaque antigène, permettant sa reconnaissance spécifique.
Les chaînes légères ont seulement deux types de séquence appelés kappa (K)
et lambda (X) qui s'associent avec toutes les variétés de chaînes lourdes. Le type
K prédomine.
1.2.3.2. Structures particulières
Les immunoglobulines G sont sous forme monomérique (poids moléculaire
150 000 Da). Leurs chaînes lourdes sont constituées par 4 sous-classes yï, 72,
y3, et y4.
Les immunoglobulines A sont présentes dans le plasma et dans les liquides de
sécrétion des cellules épithéliales. Dans le plasma, elles sont sous forme monomérique traditionnelle alors que dans les sécrétions elles sont généralement
unies (figure 9.2) à une glycoprotéine appelée « pièce sécrétoire » de poids
moléculaire 58 000 Da. De plus, une autre glycoprotéine « la chaîne J » peut
aussi se fixer sur l'Ig A, provoquant alors sa dimérisation.
Les Ig M ou macroglobulines sont polymérisées, associant généralement
5 subunités monomériques unies entre elles par une chaîne J. Leur poids moléculaire atteint ainsi 800 000 ou 1 000 000 Da.
Figure 9.2 • Structures schématiques d'une Ig A (à gauche) et d'une Ig M (à droite).