Protéines plasmatiques__________________________________201
plasmocytes, tous issus des lymphocytes B et pouvant se développer à partir
d'une seule cellule souche pour former un clone lorsque un antigène a été
détecté et phagocyté par les macrophages.
Les immunoglobulines sont très hétérogènes, pouvant être classées en 5 classes
différentes, objectivées à l'immunoélectrophorèse et définies par la structure de
l'une de leurs chaînes, la chaîne lourde (isotypie).
On distingue ainsi : les Ig G avec chaîne lourde Y,
lesIgA -
-
a
lesIgM -
-
H
lesIgD -
-
8
lesïgE -
-
e.
Les trois premières sont quantitativement les plus importantes.
1.2.3.1. Structure générale
Toutes les immunoglobulines ont un motif commun constitué de 4 chaînes
polypeptidiques, identiques deux à deux (figure 9.1).
Les chaînes dites légères ont un poids moléculaire de 22 000 Da, alors que les
plus lourdes ont 50 000 d. Ces chaînes sont réunies entre elles par des ponts
disulfure et la coupure qu'elle subissent lors de l'hydrolyse par la papaïne
entraîne l'apparition des fragments Fab et Fc bien classiques maintenant. La
présence de glucides aboutit finalement à un poids moléculaire de 150 000 Da.
^.------J pab l------->. <------------ pc \-----------^
v
e
s
S
Glucides
v
^
S
"2
S
°3
v
c,
s
°2
S
v
c
Figure 9.1 • Structure schématique du motif élémentaire des immunoglobulines.
Les fragments Fab sont capables de fixer l'antigène, ce que ne fait pas le fragment Fc, qui tient cependant sous sa dépendance la fixation du complément.
Chaque chaîne lourde est constituée de deux parties :
plasmocytes, tous issus des lymphocytes B et pouvant se développer à partir
d'une seule cellule souche pour former un clone lorsque un antigène a été
détecté et phagocyté par les macrophages.
Les immunoglobulines sont très hétérogènes, pouvant être classées en 5 classes
différentes, objectivées à l'immunoélectrophorèse et définies par la structure de
l'une de leurs chaînes, la chaîne lourde (isotypie).
On distingue ainsi : les Ig G avec chaîne lourde Y,
lesIgA -
-
a
lesIgM -
-
H
lesIgD -
-
8
lesïgE -
-
e.
Les trois premières sont quantitativement les plus importantes.
1.2.3.1. Structure générale
Toutes les immunoglobulines ont un motif commun constitué de 4 chaînes
polypeptidiques, identiques deux à deux (figure 9.1).
Les chaînes dites légères ont un poids moléculaire de 22 000 Da, alors que les
plus lourdes ont 50 000 d. Ces chaînes sont réunies entre elles par des ponts
disulfure et la coupure qu'elle subissent lors de l'hydrolyse par la papaïne
entraîne l'apparition des fragments Fab et Fc bien classiques maintenant. La
présence de glucides aboutit finalement à un poids moléculaire de 150 000 Da.
^.------J pab l------->. <------------ pc \-----------^
v
e
s
S
Glucides
v
^
S
"2
S
°3
v
c,
s
°2
S
v
c
Figure 9.1 • Structure schématique du motif élémentaire des immunoglobulines.
Les fragments Fab sont capables de fixer l'antigène, ce que ne fait pas le fragment Fc, qui tient cependant sous sa dépendance la fixation du complément.
Chaque chaîne lourde est constituée de deux parties :