150____________________________________Biochimie clinique
2.3.5. Autres examens
Ces examens seront utilisés dans le cadre de la surveillance du diabète, de ses
complications, de son typage.
2.3.5.1. Protéines « glyquées »
On sait que toutes les protéines sanguines ou tissulaires sont susceptibles de
se lier spontanément au glucose sanguin et que cette liaison est d'autant plus
facile que la concentration en glucose est importante.
Biochimiquement, il s'agit d'une réaction spontanée en deux temps :
- Liaison du glucose avec un acide aminé N-terminal et formation d'une
aldimine instable (ou base de Schiff), réaction qui est réversible.
- Formation d'une cétoamine (ou cétamine), par réarrangement d'Amadori,
réaction qui est pratiquement irréversible.
L'exemple le plus représentatif (figure 6.5) est celui de la globine, partie protéique de l'hémoglobine, qui en se liant au glucose forme l'hémoglobine « glycosylée ». Ce terme est mauvais car il suppose une glycosylation enzymatique,
ce qui n'est pas le cas. C'est la raison pour laquelle la traduction de l'anglais
« glycated » est utilisée donnant le terme d'hémoglobine « glyquée ».
Figure 6.6 • « Glycation » de la chaîne B de l'hémoglobine A.
Compte tenu de la durée de vie des hématies qui est de 120 jours, nous
avons l'intégration des variations glycémiques de 6 à 8 semaines précédentes.
2.3.5. Autres examens
Ces examens seront utilisés dans le cadre de la surveillance du diabète, de ses
complications, de son typage.
2.3.5.1. Protéines « glyquées »
On sait que toutes les protéines sanguines ou tissulaires sont susceptibles de
se lier spontanément au glucose sanguin et que cette liaison est d'autant plus
facile que la concentration en glucose est importante.
Biochimiquement, il s'agit d'une réaction spontanée en deux temps :
- Liaison du glucose avec un acide aminé N-terminal et formation d'une
aldimine instable (ou base de Schiff), réaction qui est réversible.
- Formation d'une cétoamine (ou cétamine), par réarrangement d'Amadori,
réaction qui est pratiquement irréversible.
L'exemple le plus représentatif (figure 6.5) est celui de la globine, partie protéique de l'hémoglobine, qui en se liant au glucose forme l'hémoglobine « glycosylée ». Ce terme est mauvais car il suppose une glycosylation enzymatique,
ce qui n'est pas le cas. C'est la raison pour laquelle la traduction de l'anglais
« glycated » est utilisée donnant le terme d'hémoglobine « glyquée ».
Figure 6.6 • « Glycation » de la chaîne B de l'hémoglobine A.
Compte tenu de la durée de vie des hématies qui est de 120 jours, nous
avons l'intégration des variations glycémiques de 6 à 8 semaines précédentes.