138
Biochimie clinique
- Le glucagon (sécrété par les cellules a des îlots de Langerhans) :
- provoque une glycogénolyse franche et massive par activation du système
des phosphorylases ;
- active la néoglucogénèse et la lipolyse ;
- active puissamment la sécrétion insulinique.
- Les hormones d'action hyperglycémiante progressive interviennent pour
maintenir le niveau normal de la glycémie.
La somathormone ou hormone de croissance, alors qu'à faible dose elle stimule la sécrétion d'insuline, est au contraire « diabétogène » à des taux plus
importants. Elle freine l'action glucokinasique. Elle freine la lipogénèse.
Le cortisol (le nom même de glucocorticoïde montre bien l'action de l'hormone), a une action néoglucogénétique. Il active la lipolyse et la protéolyse et
stimule la néoglucogénèse à partir des aminoacides.
- Un système hypoglycémiant unique, opposé à la multiplicité des systèmes
hyperglycémiants est représenté par l'insuline.
1.1. Métabolisme et action biochimique de l'insuline
Dès le XIX
e siècle, la notion de pancréas endocrine apparaît, puis celle de la
production par cette partie de la glande, d'une substance contrôlant le métabolisme des glucides.
Le XX
e siècle voit apporter la preuve par Banting et Best (1922), de l'existence de cette substance tandis que Sanger établit sa composition en acides aminés et que Steiner découvre son précurseur la pro-insuline (1967).
1.2.1. Métabolisme
1.2.1.1. Structure (annexe 2)
Polypeptide de PM 5800, l'insuline est constituée de deux chaînes : la chaîne
A (21 acides aminés) et la chaîne B (30 acides aminés) réunies par deux ponts
disulfures qui relient les cystéines 7 et 20 de la chaîne A avec respectivement
les cystéines 7 et 19 de la chaîne B.
La pro-insuline est composée des deux chaînes A et B de la molécule d'insuline et d'un troisième polypeptide, de connexion, le peptide C (33 acides aminés, PM environ 3 000), qui relie l'extrémité N terminale de la chaîne A à
l'extrémité C terminale de la chaîne B.
La différence de structure primaire des diverses insulines de mammifères ne
porte le plus souvent que sur trois acides aminés.
La configuration moléculaire (structure quaternaire) de l'insuline est celle
d'un hexamère formé par trois dimères assemblés autour d'un axe reliant trois
atomes de zinc.
Biochimie clinique
- Le glucagon (sécrété par les cellules a des îlots de Langerhans) :
- provoque une glycogénolyse franche et massive par activation du système
des phosphorylases ;
- active la néoglucogénèse et la lipolyse ;
- active puissamment la sécrétion insulinique.
- Les hormones d'action hyperglycémiante progressive interviennent pour
maintenir le niveau normal de la glycémie.
La somathormone ou hormone de croissance, alors qu'à faible dose elle stimule la sécrétion d'insuline, est au contraire « diabétogène » à des taux plus
importants. Elle freine l'action glucokinasique. Elle freine la lipogénèse.
Le cortisol (le nom même de glucocorticoïde montre bien l'action de l'hormone), a une action néoglucogénétique. Il active la lipolyse et la protéolyse et
stimule la néoglucogénèse à partir des aminoacides.
- Un système hypoglycémiant unique, opposé à la multiplicité des systèmes
hyperglycémiants est représenté par l'insuline.
1.1. Métabolisme et action biochimique de l'insuline
Dès le XIX
e siècle, la notion de pancréas endocrine apparaît, puis celle de la
production par cette partie de la glande, d'une substance contrôlant le métabolisme des glucides.
Le XX
e siècle voit apporter la preuve par Banting et Best (1922), de l'existence de cette substance tandis que Sanger établit sa composition en acides aminés et que Steiner découvre son précurseur la pro-insuline (1967).
1.2.1. Métabolisme
1.2.1.1. Structure (annexe 2)
Polypeptide de PM 5800, l'insuline est constituée de deux chaînes : la chaîne
A (21 acides aminés) et la chaîne B (30 acides aminés) réunies par deux ponts
disulfures qui relient les cystéines 7 et 20 de la chaîne A avec respectivement
les cystéines 7 et 19 de la chaîne B.
La pro-insuline est composée des deux chaînes A et B de la molécule d'insuline et d'un troisième polypeptide, de connexion, le peptide C (33 acides aminés, PM environ 3 000), qui relie l'extrémité N terminale de la chaîne A à
l'extrémité C terminale de la chaîne B.
La différence de structure primaire des diverses insulines de mammifères ne
porte le plus souvent que sur trois acides aminés.
La configuration moléculaire (structure quaternaire) de l'insuline est celle
d'un hexamère formé par trois dimères assemblés autour d'un axe reliant trois
atomes de zinc.