Métabolisme du fer
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thèse de la transferrine par l'hépatocyte est fonction de la quantité de fer dans la
cellule.
Une diminution des réserves est responsable d'une augmentation de la
synthèse de la transferrine et inversement dans les surcharges en fer la synthèse est diminuée.
Dans les surcharges en fer comme l'hémochromatose, dans laquelle il existe
une trop grande absorption du métal, la transferrine est totalement saturée par le
fer, et celui-ci peut être transporté par d'autres protéines comme l'albumine ou
la lactoferrine.
80 % du fer transporté par la transferrine sont transférés aux érythroblastes de
la moelle osseuse pour la fabrication des hématies. Les cellules érythroïdes captent le fer de la transferrine par l'intermédiaire de récepteurs appelés récepteurs
de la transferrine (RTf). Toutes les cellules de l'organisme possèdent des RTf
mais les érythroblastes en sont les plus richement dotés. Le nombre de RTf est
le principal élément régulateur du taux de captation du fer par les érythroblastes.
Ces RTf membranaires érythroblastiques, dans leur métabolisme, donnent naissance à une forme tronquée capable de passer dans le plasma où l'on peut la
mesurer et que l'on appelle le récepteur soluble de la transferrine (RsTf). Il
existe une bonne corrélation entre l'activité proliférative de la moelle et le taux
sérique des RsTf.
Une toute petite quantité de fer du plasma normal n'est pas lié à la transferrine. Le fer y circule :
- soit lié à des petites molécules comme le citrate ou l'acétate ;
- soit incorpore dans la ferritine plasmatique ;
- soit fixé sur l'haptoglobine s'il est au sein de l'hémoglobine non globulaire
(hémolyse) ;
- soit fixé sur l'hémopexine s'il est au sein de l'hème.
Les 3 dernières formes ne sont captées que par les hépatocytes.
1.6. Utilisation métabolique. Fer actif
L'emploi du fer radioactif a permis de montrer que 75 % du fer administré
par voie veineuse sont utilisés pour la synthèse de l'hémoglobine.
Celle-ci utilise, pour 7g d'hémoglobine quotidiens, environ 24 mg de fer. La
presque totalité est issue du catabolisme de l'hémoglobine dans le système réticulohistiocytaire qui libère environ 23 mg de fer. Ainsi s'expliquent les très
faibles besoins journaliers, de l'ordre de 1 mg.
Les 25 % restants sont destinés à la synthèse de la myoglobine, des cytochromes, des enzymes catalases et peroxydases, molécules porteuses de ferro ou
ferriporphyrines et des protéines fer-soufre des chaînes respiratoires mitochondriales.
Ce fer actif provient donc de multiples origines ; récupération du fer hémoglobinique, fer exogène alimentaire et si nécessaire fer des réserves.
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thèse de la transferrine par l'hépatocyte est fonction de la quantité de fer dans la
cellule.
Une diminution des réserves est responsable d'une augmentation de la
synthèse de la transferrine et inversement dans les surcharges en fer la synthèse est diminuée.
Dans les surcharges en fer comme l'hémochromatose, dans laquelle il existe
une trop grande absorption du métal, la transferrine est totalement saturée par le
fer, et celui-ci peut être transporté par d'autres protéines comme l'albumine ou
la lactoferrine.
80 % du fer transporté par la transferrine sont transférés aux érythroblastes de
la moelle osseuse pour la fabrication des hématies. Les cellules érythroïdes captent le fer de la transferrine par l'intermédiaire de récepteurs appelés récepteurs
de la transferrine (RTf). Toutes les cellules de l'organisme possèdent des RTf
mais les érythroblastes en sont les plus richement dotés. Le nombre de RTf est
le principal élément régulateur du taux de captation du fer par les érythroblastes.
Ces RTf membranaires érythroblastiques, dans leur métabolisme, donnent naissance à une forme tronquée capable de passer dans le plasma où l'on peut la
mesurer et que l'on appelle le récepteur soluble de la transferrine (RsTf). Il
existe une bonne corrélation entre l'activité proliférative de la moelle et le taux
sérique des RsTf.
Une toute petite quantité de fer du plasma normal n'est pas lié à la transferrine. Le fer y circule :
- soit lié à des petites molécules comme le citrate ou l'acétate ;
- soit incorpore dans la ferritine plasmatique ;
- soit fixé sur l'haptoglobine s'il est au sein de l'hémoglobine non globulaire
(hémolyse) ;
- soit fixé sur l'hémopexine s'il est au sein de l'hème.
Les 3 dernières formes ne sont captées que par les hépatocytes.
1.6. Utilisation métabolique. Fer actif
L'emploi du fer radioactif a permis de montrer que 75 % du fer administré
par voie veineuse sont utilisés pour la synthèse de l'hémoglobine.
Celle-ci utilise, pour 7g d'hémoglobine quotidiens, environ 24 mg de fer. La
presque totalité est issue du catabolisme de l'hémoglobine dans le système réticulohistiocytaire qui libère environ 23 mg de fer. Ainsi s'expliquent les très
faibles besoins journaliers, de l'ordre de 1 mg.
Les 25 % restants sont destinés à la synthèse de la myoglobine, des cytochromes, des enzymes catalases et peroxydases, molécules porteuses de ferro ou
ferriporphyrines et des protéines fer-soufre des chaînes respiratoires mitochondriales.
Ce fer actif provient donc de multiples origines ; récupération du fer hémoglobinique, fer exogène alimentaire et si nécessaire fer des réserves.