90 première partie La chimie de la vie
. Figure 5.20
panorama Les niveaux de l’organisation structurale des protéines
chaîne linéaire d’acides aminés
La structure primaire d’une protéine correspond à une chaîne d’acides
aminés liés entre eux selon une séquence unique. À titre d’exemple, exami nons
la transthyrétine, une protéine sanguine globulaire assurant le transport dans
l’organisme de la vitamine A et d’une hormone thyroïdienne. La transthyrétine
est constituée de quatre chaînes polypeptidiques identiques, chacune comportant
127 acides aminés. Le schéma ci-dessus montre l’une d’elles alors qu’elle est
déroulée, ce qui facilite l’observation de la structure primaire. Chacune des
127 positions de la chaîne est occupée par un des 20 acides aminés, indiqués
ici par l’abréviation de trois lettres correspondant à leur nom.
La structure primaire fait penser à l’ordre des lettres dans un mot. S’il était
laissé au hasard, l’arrangement des 127 acides aminés d’une telle chaîne pourrait
se faire de 20
127 façons. Cependant, la structure primaire d’une protéine n’est
pas déterminée par l’association aléatoire des acides aminés, mais par l’information génétique. La structure primaire elle-même dicte les structures secondaire et tertiaire, qui sont déterminées par la nature chimique de la chaîne
polypeptidique et des chaînes latérales (radicaux R) des acides aminés positionnés le long de la chaîne.
régions stabilisées par des liaisons hydrogène
établies entre les atomes de la chaîne polypeptidique
Dans la plupart des protéines, certains segments de la chaîne polypeptidique
sont enroulés ou pliés de façon répétitive, ce qui détermine des motifs qui
contribuent à la forme globale de la protéine. L’ensemble de ces motifs constitue
la structure secondaire de la macromolécule et provient de liaisons hydrogène qui se forment le long de la chaîne polypeptidique. Seuls les atomes
d’hydrogène ou d’oxygène fixés à la structure répétitive du polypeptide participent à ces liaisons. Les atomes d’oxygène de la chaîne polypeptidique portent
une charge partielle négative et l’atome d’hydrogène qui est attaché à l’atome
d’azote, une charge partielle positive (voir la figure 2.16, p. 42) ; des liaisons hydrogène peuvent donc s’établir entre ces atomes. Individuellement, ces liaisons
hydrogène sont faibles, mais comme elles se forment en grand nombre sur une
section relativement longue de la chaîne polypeptidique, elles peuvent ensemble
conférer une forme particulière à cette section de la protéine.
L’hélice alpha (a), un enroulement délicat maintenu en place par des
liaisons hydrogène tous les quatre acides aminés, est un exemple de structure
secondaire, illustré ci-dessus dans le cas de la transthyrétine. Dans cette molécule,
seule une région de chaque chaîne polypeptidique forme une hélice a (voir
la structure tertiaire à la page suivante), mais d’autres protéines globulaires
présentent plusieurs parties en hélice a séparées par des régions complètement
déployées (voir l’hémoglobine à la page suivante). Certaines protéines fibreuses
comme la kératine a, une protéine structurale des cheveux, présentent des
hélices a sur la majeure partie de leur longueur.
Le feuillet plissé bêta (b) représente un autre des principaux types de
structure secondaire où, comme on le voit ci-dessus, deux ou plusieurs brins
(appelés brins b) de la même chaîne polypeptidique repliée se déploient côte
à côte, dans le même plan, grâce à la formation de liaisons hydrogène entre les
deux structures répétitives parallèles ; les chaînes peuvent aussi être antiparallèles,
c’est-à-dire disposées en sens opposé, ce qui augmente la stabilité de la molécule.
Les feuillets plissés b constituent la partie dense de nombreuses protéines globulaires, comme la transthyrétine (voir la structure tertiaire à la page suivante).
Cet agencement prédomine aussi dans certaines protéines fibreuses, comme
la fibroïne, qui compose la soie des fils d’araignée. C’est le travail d’équipe
de tant de liaisons hydrogène qui rend chaque fibre de soie plus forte qu’un
fil d’acier de même masse.
H
H
H
H
C
C
C
N
H
H
H
H
O
O
C
C
C
N
N
R
R
10
15
20
25
1
5
30
40
45
50
60
65
70
80
85
90
100
105
110
125
120
115
55
35
R
H 3 N
Extrémité amine
Acides
aminés
Structure primaire de la transthyrétine
C
Extrémité carboxyle
O
Gly Pro Thr Gly Thr Gly Glu Ser Lys Cys Pro
Leu
Met
Val
Lys
Val
Gly
Glu
Leu
His
Gly
Leu
Thr
Thr
Glu
Glu
Glu
Phe
Val
Glu
Gly
Ile
Tyr
Lys
Val
Glu
Ile
Leu
Asp
Ala
Val
Arg
Gly
Ser
Pro
Ala
Ile
Asn
Val
Val
His
Val
Phe
Arg
Lys
Ala
75
Asp
Thr
Lys
Ser Tyr
Tyr
Ser
Thr
Thr
Ala Val Val Thr Asn Pro Lys Glu
Trp Lys Ala Leu Gly Ile Ser Pro Phe His Glu His Ala Glu Val
Ala Asp Asp Thr Trp Glu Pro Phe Ala Ser Gly Lys Thr Ser Glu Ser
95
Phe
Thr
Ala
Asn
Asp
Ser
Gly
Pro
Arg
Arg
Tyr
Thr
Ile
Ala
Ala
Leu
Leu
Ser
Pro
Tyr
Ser
Val
Ala
O
O –
Brin `, illustré par une
flèche plane orientée vers
l’extrémité carboxyle
Feuillet plissé β
Hélice α
Liaison hydrogène
Liaison hydrogène
Structure primaire
Structure secondaire
. Les araignées sécrètent des fibres de soie formées d’une protéine structurale
constituée de feuillets plissés b, ce qui permet à la toile de s’étirer et de s’enrouler.
. Figure 5.20
panorama Les niveaux de l’organisation structurale des protéines
chaîne linéaire d’acides aminés
La structure primaire d’une protéine correspond à une chaîne d’acides
aminés liés entre eux selon une séquence unique. À titre d’exemple, exami nons
la transthyrétine, une protéine sanguine globulaire assurant le transport dans
l’organisme de la vitamine A et d’une hormone thyroïdienne. La transthyrétine
est constituée de quatre chaînes polypeptidiques identiques, chacune comportant
127 acides aminés. Le schéma ci-dessus montre l’une d’elles alors qu’elle est
déroulée, ce qui facilite l’observation de la structure primaire. Chacune des
127 positions de la chaîne est occupée par un des 20 acides aminés, indiqués
ici par l’abréviation de trois lettres correspondant à leur nom.
La structure primaire fait penser à l’ordre des lettres dans un mot. S’il était
laissé au hasard, l’arrangement des 127 acides aminés d’une telle chaîne pourrait
se faire de 20
127 façons. Cependant, la structure primaire d’une protéine n’est
pas déterminée par l’association aléatoire des acides aminés, mais par l’information génétique. La structure primaire elle-même dicte les structures secondaire et tertiaire, qui sont déterminées par la nature chimique de la chaîne
polypeptidique et des chaînes latérales (radicaux R) des acides aminés positionnés le long de la chaîne.
régions stabilisées par des liaisons hydrogène
établies entre les atomes de la chaîne polypeptidique
Dans la plupart des protéines, certains segments de la chaîne polypeptidique
sont enroulés ou pliés de façon répétitive, ce qui détermine des motifs qui
contribuent à la forme globale de la protéine. L’ensemble de ces motifs constitue
la structure secondaire de la macromolécule et provient de liaisons hydrogène qui se forment le long de la chaîne polypeptidique. Seuls les atomes
d’hydrogène ou d’oxygène fixés à la structure répétitive du polypeptide participent à ces liaisons. Les atomes d’oxygène de la chaîne polypeptidique portent
une charge partielle négative et l’atome d’hydrogène qui est attaché à l’atome
d’azote, une charge partielle positive (voir la figure 2.16, p. 42) ; des liaisons hydrogène peuvent donc s’établir entre ces atomes. Individuellement, ces liaisons
hydrogène sont faibles, mais comme elles se forment en grand nombre sur une
section relativement longue de la chaîne polypeptidique, elles peuvent ensemble
conférer une forme particulière à cette section de la protéine.
L’hélice alpha (a), un enroulement délicat maintenu en place par des
liaisons hydrogène tous les quatre acides aminés, est un exemple de structure
secondaire, illustré ci-dessus dans le cas de la transthyrétine. Dans cette molécule,
seule une région de chaque chaîne polypeptidique forme une hélice a (voir
la structure tertiaire à la page suivante), mais d’autres protéines globulaires
présentent plusieurs parties en hélice a séparées par des régions complètement
déployées (voir l’hémoglobine à la page suivante). Certaines protéines fibreuses
comme la kératine a, une protéine structurale des cheveux, présentent des
hélices a sur la majeure partie de leur longueur.
Le feuillet plissé bêta (b) représente un autre des principaux types de
structure secondaire où, comme on le voit ci-dessus, deux ou plusieurs brins
(appelés brins b) de la même chaîne polypeptidique repliée se déploient côte
à côte, dans le même plan, grâce à la formation de liaisons hydrogène entre les
deux structures répétitives parallèles ; les chaînes peuvent aussi être antiparallèles,
c’est-à-dire disposées en sens opposé, ce qui augmente la stabilité de la molécule.
Les feuillets plissés b constituent la partie dense de nombreuses protéines globulaires, comme la transthyrétine (voir la structure tertiaire à la page suivante).
Cet agencement prédomine aussi dans certaines protéines fibreuses, comme
la fibroïne, qui compose la soie des fils d’araignée. C’est le travail d’équipe
de tant de liaisons hydrogène qui rend chaque fibre de soie plus forte qu’un
fil d’acier de même masse.
H
H
H
H
C
C
C
N
H
H
H
H
O
O
C
C
C
N
N
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R
10
15
20
25
1
5
30
40
45
50
60
65
70
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110
125
120
115
55
35
R
H 3 N
Extrémité amine
Acides
aminés
Structure primaire de la transthyrétine
C
Extrémité carboxyle
O
Gly Pro Thr Gly Thr Gly Glu Ser Lys Cys Pro
Leu
Met
Val
Lys
Val
Gly
Glu
Leu
His
Gly
Leu
Thr
Thr
Glu
Glu
Glu
Phe
Val
Glu
Gly
Ile
Tyr
Lys
Val
Glu
Ile
Leu
Asp
Ala
Val
Arg
Gly
Ser
Pro
Ala
Ile
Asn
Val
Val
His
Val
Phe
Arg
Lys
Ala
75
Asp
Thr
Lys
Ser Tyr
Tyr
Ser
Thr
Thr
Ala Val Val Thr Asn Pro Lys Glu
Trp Lys Ala Leu Gly Ile Ser Pro Phe His Glu His Ala Glu Val
Ala Asp Asp Thr Trp Glu Pro Phe Ala Ser Gly Lys Thr Ser Glu Ser
95
Phe
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Ser
Gly
Pro
Arg
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Ala
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Leu
Leu
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Pro
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Val
Ala
O
O –
Brin `, illustré par une
flèche plane orientée vers
l’extrémité carboxyle
Feuillet plissé β
Hélice α
Liaison hydrogène
Liaison hydrogène
Structure primaire
Structure secondaire
. Les araignées sécrètent des fibres de soie formées d’une protéine structurale
constituée de feuillets plissés b, ce qui permet à la toile de s’étirer et de s’enrouler.