chapitre 5 Structure et fonction des molécules organiques complexes 89
La fonction d’une protéine dépend de sa structure particulière et, dans presque tous les cas, de sa capacité à reconnaître une autre molécule et à se lier à elle. La figure 5.19
illustre un exemple particulièrement frappant de la relation
étroite entre la forme et la fonction : elle révèle en effet
l’adéquation parfaite de la forme entre un anticorps (une
protéine intervenant dans l’organisme) et une substance
étrangère particulière du virus de la grippe. L’anticorps s’y
attache et enclenche le processus qui conduira à sa destruction. Au chapitre 43, vous étudierez en détail comment le
système immunitaire génère des anticorps qui adaptent
aussi précisément leur forme à celle de molécules étrangères
spécifiques. Rappelez-vous aussi, comme nous l’avons vu au
chapitre 2, que des molécules messagères naturelles appelées endorphines se lient à des protéines réceptrices spécifiques à la surface des cellules nerveuses chez les êtres humains,
ce qui provoque l’euphorie et apaise la douleur. La morphine,
l’héroïne et d’autres opiacés peuvent imiter les endorphines
parce que ces drogues ont une forme semblable, ce qui leur
permet de s’ajuster et de se fixer aux récepteurs spécifiques
des endorphines. Ce processus est très spécifique, comme une
clé qui est adaptée à une serrure (voir la figure 2.18, p. 44).
En conséquence, la fonction d’une protéine (par exemple, la
capacité d’une protéine réceptrice à reconnaître une molécule messagère analgésique particulière et à s’y lier) résulte
d’une organisation moléculaire précise. Il s’agit d’une autre
manifestation de l’émergence.
Les quatre niveaux de l’organisation
structurale des protéines
On peut vraiment comprendre la fonction d’une protéine
sans en étudier la structure. En dépit de leur grande diversité,
toutes les protéines partagent trois niveaux d’organisation
structurale intégrés : un niveau primaire, un niveau secondaire et un niveau tertiaire. Un quatrième niveau, la structure
quaternaire, apparaît quand une protéine se compose de
deux ou de plusieurs chaînes polypeptidiques. Dans les deux
pages suivantes, la figure 5.20 décrit ces quatre niveaux d’organisation structurale des protéines. Étudiez bien cette figure
avant de passer à la section suivante.
(a) Un modèle en ruban montre comment la chaîne polypeptidique simple
se replie et s’enroule pour former une protéine fonctionnelle. (Les traits
jaunes représentent un type de liaison chimique intramoléculaire qui
stabilise la forme de la protéine ; voir la figure 5.20.)
Site actif
(b) Un modèle compact illustre plus fidèlement la forme globulaire de
nombreuses protéines, ainsi que la structure tridimensionnelle unique
du lysozyme.
Site actif
m Figure 5.18 La structure du lysozyme, une protéine enzymatique. Le lysozyme est une protéine enzymatique comptant 130 acides aminés. Il est présent dans notre sueur, nos larmes et notre salive. Il aide à prévenir les infections en se liant à des molécules spécifiques présentes à la surface de nombreuses bactéries pour les détruire. Le site
actif de cette protéine est le segment qui reconnaît la molécule cible à la surface des bactéries et qui s’y lie.
m Figure 5.19 Un anticorps se lie à une protéine d’un virus de la
grippe. Une technique appelée cristallographie par diffraction des rayons X
a été utilisée pour générer un modèle informatique d’une protéine d’anticorps (en bleu et en orange, à gauche) liée à la protéine d’un virus de
la grippe (en vert et en jaune, à droite). À l’aide d’un logiciel, les images
sont écartées l’une de l’autre, révélant ainsi la parfaite complémentarité
de forme entre les deux surfaces des protéines.
Protéine d’anticorps
Protéine d’un virus de la grippe
La fonction d’une protéine dépend de sa structure particulière et, dans presque tous les cas, de sa capacité à reconnaître une autre molécule et à se lier à elle. La figure 5.19
illustre un exemple particulièrement frappant de la relation
étroite entre la forme et la fonction : elle révèle en effet
l’adéquation parfaite de la forme entre un anticorps (une
protéine intervenant dans l’organisme) et une substance
étrangère particulière du virus de la grippe. L’anticorps s’y
attache et enclenche le processus qui conduira à sa destruction. Au chapitre 43, vous étudierez en détail comment le
système immunitaire génère des anticorps qui adaptent
aussi précisément leur forme à celle de molécules étrangères
spécifiques. Rappelez-vous aussi, comme nous l’avons vu au
chapitre 2, que des molécules messagères naturelles appelées endorphines se lient à des protéines réceptrices spécifiques à la surface des cellules nerveuses chez les êtres humains,
ce qui provoque l’euphorie et apaise la douleur. La morphine,
l’héroïne et d’autres opiacés peuvent imiter les endorphines
parce que ces drogues ont une forme semblable, ce qui leur
permet de s’ajuster et de se fixer aux récepteurs spécifiques
des endorphines. Ce processus est très spécifique, comme une
clé qui est adaptée à une serrure (voir la figure 2.18, p. 44).
En conséquence, la fonction d’une protéine (par exemple, la
capacité d’une protéine réceptrice à reconnaître une molécule messagère analgésique particulière et à s’y lier) résulte
d’une organisation moléculaire précise. Il s’agit d’une autre
manifestation de l’émergence.
Les quatre niveaux de l’organisation
structurale des protéines
On peut vraiment comprendre la fonction d’une protéine
sans en étudier la structure. En dépit de leur grande diversité,
toutes les protéines partagent trois niveaux d’organisation
structurale intégrés : un niveau primaire, un niveau secondaire et un niveau tertiaire. Un quatrième niveau, la structure
quaternaire, apparaît quand une protéine se compose de
deux ou de plusieurs chaînes polypeptidiques. Dans les deux
pages suivantes, la figure 5.20 décrit ces quatre niveaux d’organisation structurale des protéines. Étudiez bien cette figure
avant de passer à la section suivante.
(a) Un modèle en ruban montre comment la chaîne polypeptidique simple
se replie et s’enroule pour former une protéine fonctionnelle. (Les traits
jaunes représentent un type de liaison chimique intramoléculaire qui
stabilise la forme de la protéine ; voir la figure 5.20.)
Site actif
(b) Un modèle compact illustre plus fidèlement la forme globulaire de
nombreuses protéines, ainsi que la structure tridimensionnelle unique
du lysozyme.
Site actif
m Figure 5.18 La structure du lysozyme, une protéine enzymatique. Le lysozyme est une protéine enzymatique comptant 130 acides aminés. Il est présent dans notre sueur, nos larmes et notre salive. Il aide à prévenir les infections en se liant à des molécules spécifiques présentes à la surface de nombreuses bactéries pour les détruire. Le site
actif de cette protéine est le segment qui reconnaît la molécule cible à la surface des bactéries et qui s’y lie.
m Figure 5.19 Un anticorps se lie à une protéine d’un virus de la
grippe. Une technique appelée cristallographie par diffraction des rayons X
a été utilisée pour générer un modèle informatique d’une protéine d’anticorps (en bleu et en orange, à gauche) liée à la protéine d’un virus de
la grippe (en vert et en jaune, à droite). À l’aide d’un logiciel, les images
sont écartées l’une de l’autre, révélant ainsi la parfaite complémentarité
de forme entre les deux surfaces des protéines.
Protéine d’anticorps
Protéine d’un virus de la grippe