chapitre 5 Structure et fonction des molécules organiques complexes 91
Forme tridimensionnelle stabilisée
par les interactions entre les chaînes latérales
La structure tertiaire d’une protéine, illustrée ci-dessus par le modèle en ruban
de la transthyrétine, se superpose aux motifs de la structure secondaire. Alors
que la structure secondaire fait intervenir les interactions entre les structures
répétitives, la structure tertiaire correspond à la forme globale découlant
des interactions entre les chaînes latérales (radicaux R) d’acides aminés différents. Les interactions hydrophobes (une appellation un peu trompeuse)
aident à la fixer. Les acides aminés et les chaînes latérales hydrophobes (non
polaires) d’une protéine se rassemblent au cœur de celle-ci ; ils sont donc isolés
de l’eau. En conséquence, une « interaction hydrophobe » est, en fait, causée
par l’exclusion des substances non polaires par les molécules d’eau. Une fois
que les chaînes latérales non polaires des acides aminés se font face, les forces
de Van der Waals (voir le chapitre 2) contribuent à les maintenir ensemble.
Les liaisons hydrogène entre les chaînes latérales polaires, ainsi que les liaisons
ioniques entre les chaînes latérales chargées positivement et négativement,
aident également à stabiliser la structure tertiaire. Malgré leur faiblesse relative,
ces interactions dans le milieu cellulaire aqueux contribuent à doter la protéine
d’une forme particulière, étant donné leur très grand nombre.
La forme d’une protéine peut se stabiliser davantage sous l’action de
liaisons covalentes fortes appelées ponts disulfure. Un pont disulfure se
forme quand deux monomères de cystéine, un acide aminé portant un groupement thiol (—SH) dans sa chaîne latérale (voir la figure 4.9), se rapprochent
l’un de l’autre lors du repliement de la protéine. Le soufre d’un monomère de
cystéine se lie alors au soufre de l’autre, et ce pont disulfure (—S—S—) assure
la cohésion de certaines parties de la protéine (voir les lignes jaunes dans la
figure 5.18a). Remarquez que tous ces types d’interactions peuvent contribuer
à la structure tertiaire d’une protéine, ainsi que le montre l’exemple ci-dessous
d’une petite section d’une protéine hypothétique.
association de multiples polypeptides,
formant une protéine fonctionnelle
Beaucoup de protéines se composent de deux ou de plusieurs chaînes polypeptidiques assemblées de façon à former une macromolécule fonctionnelle.
(La plupart n’ont que deux ou quatre chaînes, mais certaines en possèdent
plusieurs dizaines.) Chaque chaîne polypeptidique constitue une sous-unité.
La structure quaternaire est la structure générale d’une protéine ; elle
résulte des interactions (liaisons hydrogène, forces de Van der Waals) entre
les sous-unités. Par exemple, la figure ci-dessus illustre la forme complète de
la transthyrétine, une protéine globulaire composée de quatre polypeptides.
Le collagène, illustré ci-dessous, est un autre exemple ; c’est une protéine
fibreuse qui possède trois polypeptides hélicoïdaux identiques enroulés en une
triple « superhélice » qui confère à ses longues fibres une résistance exceptionnelle.
Cela permet aux fibres de collagène de remplir leur fonction, qui consiste à soutenir le tissu conjonctif de la peau, des os, des tendons, des ligaments et d’autres
parties du corps (le collagène représente 40 % des protéines du corps humain).
L’hémoglobine (illustrée ci-dessous), qui fixe le dioxygène dans les globules
rouges, constitue un exemple de protéine globulaire à structure quaternaire.
Elle comporte quatre sous-unités polypeptidiques de deux sortes : deux chaînes a identiques et deux chaînes b identiques.
Celles-ci se caracté risent principalement par une
structure secondaire en hélice a. Chaque
sous-unité a une composante non polypeptidique, appelée hème, portant un ion fer
qui se lie au dioxygène.
Polypeptide
de transthyrétine
Transthyrétine
(protéine)
(quatre
polypeptides
identiques)
Interactions
hydrophobes
et forces de
Van der Waals
Liaison ionique
Chaîne
polypeptidique
OH
CH 2
S
CH 2
S
CH 2
O
CH 2
C
NH 2
CH 3 CH 3
CH
CH 3 CH 3
CH
O –
CH 2
O
C
CH 2
CH 2
CH 2
CH 2
NH 3
Liaison
hydrogène
Pont
disulfure
Collagène
Hème
Fer
Sous-unité _
Sous-unité `
Sous-unité `
Sous-unité _
Hémoglobine
Structure tertiaire
Structure quaternaire
Forme tridimensionnelle stabilisée
par les interactions entre les chaînes latérales
La structure tertiaire d’une protéine, illustrée ci-dessus par le modèle en ruban
de la transthyrétine, se superpose aux motifs de la structure secondaire. Alors
que la structure secondaire fait intervenir les interactions entre les structures
répétitives, la structure tertiaire correspond à la forme globale découlant
des interactions entre les chaînes latérales (radicaux R) d’acides aminés différents. Les interactions hydrophobes (une appellation un peu trompeuse)
aident à la fixer. Les acides aminés et les chaînes latérales hydrophobes (non
polaires) d’une protéine se rassemblent au cœur de celle-ci ; ils sont donc isolés
de l’eau. En conséquence, une « interaction hydrophobe » est, en fait, causée
par l’exclusion des substances non polaires par les molécules d’eau. Une fois
que les chaînes latérales non polaires des acides aminés se font face, les forces
de Van der Waals (voir le chapitre 2) contribuent à les maintenir ensemble.
Les liaisons hydrogène entre les chaînes latérales polaires, ainsi que les liaisons
ioniques entre les chaînes latérales chargées positivement et négativement,
aident également à stabiliser la structure tertiaire. Malgré leur faiblesse relative,
ces interactions dans le milieu cellulaire aqueux contribuent à doter la protéine
d’une forme particulière, étant donné leur très grand nombre.
La forme d’une protéine peut se stabiliser davantage sous l’action de
liaisons covalentes fortes appelées ponts disulfure. Un pont disulfure se
forme quand deux monomères de cystéine, un acide aminé portant un groupement thiol (—SH) dans sa chaîne latérale (voir la figure 4.9), se rapprochent
l’un de l’autre lors du repliement de la protéine. Le soufre d’un monomère de
cystéine se lie alors au soufre de l’autre, et ce pont disulfure (—S—S—) assure
la cohésion de certaines parties de la protéine (voir les lignes jaunes dans la
figure 5.18a). Remarquez que tous ces types d’interactions peuvent contribuer
à la structure tertiaire d’une protéine, ainsi que le montre l’exemple ci-dessous
d’une petite section d’une protéine hypothétique.
association de multiples polypeptides,
formant une protéine fonctionnelle
Beaucoup de protéines se composent de deux ou de plusieurs chaînes polypeptidiques assemblées de façon à former une macromolécule fonctionnelle.
(La plupart n’ont que deux ou quatre chaînes, mais certaines en possèdent
plusieurs dizaines.) Chaque chaîne polypeptidique constitue une sous-unité.
La structure quaternaire est la structure générale d’une protéine ; elle
résulte des interactions (liaisons hydrogène, forces de Van der Waals) entre
les sous-unités. Par exemple, la figure ci-dessus illustre la forme complète de
la transthyrétine, une protéine globulaire composée de quatre polypeptides.
Le collagène, illustré ci-dessous, est un autre exemple ; c’est une protéine
fibreuse qui possède trois polypeptides hélicoïdaux identiques enroulés en une
triple « superhélice » qui confère à ses longues fibres une résistance exceptionnelle.
Cela permet aux fibres de collagène de remplir leur fonction, qui consiste à soutenir le tissu conjonctif de la peau, des os, des tendons, des ligaments et d’autres
parties du corps (le collagène représente 40 % des protéines du corps humain).
L’hémoglobine (illustrée ci-dessous), qui fixe le dioxygène dans les globules
rouges, constitue un exemple de protéine globulaire à structure quaternaire.
Elle comporte quatre sous-unités polypeptidiques de deux sortes : deux chaînes a identiques et deux chaînes b identiques.
Celles-ci se caracté risent principalement par une
structure secondaire en hélice a. Chaque
sous-unité a une composante non polypeptidique, appelée hème, portant un ion fer
qui se lie au dioxygène.
Polypeptide
de transthyrétine
Transthyrétine
(protéine)
(quatre
polypeptides
identiques)
Interactions
hydrophobes
et forces de
Van der Waals
Liaison ionique
Chaîne
polypeptidique
OH
CH 2
S
CH 2
S
CH 2
O
CH 2
C
NH 2
CH 3 CH 3
CH
CH 3 CH 3
CH
O –
CH 2
O
C
CH 2
CH 2
CH 2
CH 2
NH 3
Liaison
hydrogène
Pont
disulfure
Collagène
Hème
Fer
Sous-unité _
Sous-unité `
Sous-unité `
Sous-unité _
Hémoglobine
Structure tertiaire
Structure quaternaire