58
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Invertase
O
CH 2 OH
CH 2 OH
H
H
H
HOCH 2
H
H
H
H
H
OH
OH
OH
HO
HO
O
o
β-D-fructofuranosyl-α-D-glucopyranoside
[a] D = + 66,5
Equilibre
global
[α] D = – 22
A l'équilibre
[a] D = + 52,6
A l'équilibre
[α] D = – 92,4
OH
CH 2 OH
H
H
OH
HO
O
HOCH 2
H
β-D-fructofuranose
O
CH 2 OH
H
H
H
H
OH
OH
HO
H
OH
β-D-glucopyranoside
[a] D = + 18,7
O
CH 2 OH
H
H
H
H
OH
OH
OH
HO
H
α-D-glucopyranose
[a] D = + 112,2
OH
CH 2 OH
H
H
OH
HO
O
HOCH 2
H
α-D-fructofuranose
– H 2 O+ H 2 O
3.1 - L’hydrolyse et la mutarotation du saccharose
La majorité des études réalisées au XIX
e siècle et au début du XX
e siècle portaient sur des
enzymes impliqués dans les phénomènes de fermentation, et en particulier sur l’invertase
qui catalyse l’hydrolyse du saccharose. L’hydrolyse du saccharose par les acides ou par
l’invertase est un modèle important qui a servi aux premiers développements de la cinétique chimique et de la cinétique enzymatique. L’hydrolyse du saccharose, qui s’accompagne de la mutarotation du glucose et du fructose, était suivie par polarimétrie. Le
pouvoir rotatoire spécifique [α] D correspond à l’angle de rotation du plan de polarisation de
la lumière mesuré à 589,6 nm (la longueur d’onde de la raie D du sodium) rapportée pour
une cuvette dont le trajet optique a une longueur de 1dm et pour un échantillon dont la
concentration est égale à 1 g mL
–1 .