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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
h, de la température absolue, T, et de la variation d’énergie de GIBBS entre les
substrats et l’état de transition. Cette équation est également une équation centrale de
la thermocinétique, reliant un paramètre cinétique de la réaction, la constante de
vitesse k, à un paramètre thermodynamique, la variation d’énergie de GIBBS pour la
formation de l’état de transition, DG
.
Bien que cette équation ait été développée pour représenter une réaction simple en
phase gazeuse (un système idéal) en utilisant l’hypothèse de l’existence d’un
équilibre entre l’état initial et l’état de transition, son application s’est élargie à de
nombreux autres domaines, y compris l’enzymologie. Dans ce cas, son application
est justifiée puisque la théorie prédit une dépendance linéaire entre ln(k/T) et 1/T
qui est vérifiée pour les réactions enzymatiques :
ln
ln
k
T
k
h
G
RT
B
=− D
[2.81]
Puisque la variation d’énergie de GIBBS est reliée aux variations d’enthalpie et
d’entropie, nous avons :
DDD GH
T S
=−
[2.82]
et l’équation [2.81] peut s’écrire :
ln
ln
k
T
k
h
S
R
H
RT
B
=+ DD
–
[2.83]
qui implique une dépendance linéaire entre ln(k/T) et 1/T avec une pente égale à
DH
/R 3 . L’expérience montre qu’une telle dépendance linéaire est couramment
observée dans de nombreuses situations, y compris des réactions enzymatiques.
3. En différentiant l’équation [2.83], on obtient l’équation suivante :
dk
dT
=
H+ R T
RT
ln
2
D
En comparant cette équation avec l’équation d’ARRHENIUS (équation [2.59]) on peut
voir que l’énergie d’activation E A n’est pas égale à ∆H
, mais à ∆H
+ RT. Du reste,
E A n’est pas strictement indépendant de la température, impliquant que le
graphique d’ARRHENIUS est non-linéaire. Toutefois, la courbure attendue est
tellement faible qu’elle n’est pas détectable et que la variation de k résultant du
facteur T est faible en comparaison de la variation due au terme exponentiel.
Comme A et E A dans l’équation [2.61] peuvent être déterminés expérimentalement
à partir d’un graphique d'ARRHENIUS, ∆H
et ∆S
pourront être calculés à partir des
relations suivantes
∆H
= E A – RT
ou
E A =∆H
+ RT
et
DS= R
AN h
RT
R
A
ln
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟ –
Ces équations montrent qu’un catalyseur peut augmenter la vitesse d’une réaction
en diminuant ∆S
ou en diminuant ∆H
ou en affectant les deux propriétés. Il est
probable que ces deux effets soient importants en catalyse enzymatique, bien que
dans la plupart des cas, il soit difficile de justifier ceci, du fait que les réactions non
catalysées sont trop lentes pour que les valeurs de ∆S
et de ∆ H
puissent être
mesurées.
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
h, de la température absolue, T, et de la variation d’énergie de GIBBS entre les
substrats et l’état de transition. Cette équation est également une équation centrale de
la thermocinétique, reliant un paramètre cinétique de la réaction, la constante de
vitesse k, à un paramètre thermodynamique, la variation d’énergie de GIBBS pour la
formation de l’état de transition, DG
.
Bien que cette équation ait été développée pour représenter une réaction simple en
phase gazeuse (un système idéal) en utilisant l’hypothèse de l’existence d’un
équilibre entre l’état initial et l’état de transition, son application s’est élargie à de
nombreux autres domaines, y compris l’enzymologie. Dans ce cas, son application
est justifiée puisque la théorie prédit une dépendance linéaire entre ln(k/T) et 1/T
qui est vérifiée pour les réactions enzymatiques :
ln
ln
k
T
k
h
G
RT
B
=− D
[2.81]
Puisque la variation d’énergie de GIBBS est reliée aux variations d’enthalpie et
d’entropie, nous avons :
DDD GH
T S
=−
[2.82]
et l’équation [2.81] peut s’écrire :
ln
ln
k
T
k
h
S
R
H
RT
B
=+ DD
–
[2.83]
qui implique une dépendance linéaire entre ln(k/T) et 1/T avec une pente égale à
DH
/R 3 . L’expérience montre qu’une telle dépendance linéaire est couramment
observée dans de nombreuses situations, y compris des réactions enzymatiques.
3. En différentiant l’équation [2.83], on obtient l’équation suivante :
dk
dT
=
H+ R T
RT
ln
2
D
En comparant cette équation avec l’équation d’ARRHENIUS (équation [2.59]) on peut
voir que l’énergie d’activation E A n’est pas égale à ∆H
, mais à ∆H
+ RT. Du reste,
E A n’est pas strictement indépendant de la température, impliquant que le
graphique d’ARRHENIUS est non-linéaire. Toutefois, la courbure attendue est
tellement faible qu’elle n’est pas détectable et que la variation de k résultant du
facteur T est faible en comparaison de la variation due au terme exponentiel.
Comme A et E A dans l’équation [2.61] peuvent être déterminés expérimentalement
à partir d’un graphique d'ARRHENIUS, ∆H
et ∆S
pourront être calculés à partir des
relations suivantes
∆H
= E A – RT
ou
E A =∆H
+ RT
et
DS= R
AN h
RT
R
A
ln
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟ –
Ces équations montrent qu’un catalyseur peut augmenter la vitesse d’une réaction
en diminuant ∆S
ou en diminuant ∆H
ou en affectant les deux propriétés. Il est
probable que ces deux effets soient importants en catalyse enzymatique, bien que
dans la plupart des cas, il soit difficile de justifier ceci, du fait que les réactions non
catalysées sont trop lentes pour que les valeurs de ∆S
et de ∆ H
puissent être
mesurées.