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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
3.7 - Ni les valeurs de k 0 ou ni celles de kK m
0
ne sont grandes par rapport à
celles de nombreuses réactions catalysées par un enzyme avec des substrats
spécifiques. De plus, les deux substrats utilisés sont des substances nonnaturelles qui n'existent pas dans la nature. Il n'est pas possible que l'un de
ces enzymes ait été optimisé pour agir sur ces substrats. Les résultats ne
permettent donc pas une comparaison significative entre le pouvoir catalytique des « pepzymes » et des enzymes naturelles. De plus, comme l'hydrolyse de ces composés n'a aucune utilisation médicale ou industrielle évidente
il n'est pas possible de tirer des conclusions concernant des applications
possibles.
3.8 - Le graphique de v en fonction du log [] A est le seul mentionné dans le chapitre 3 qui permettrait de distinguer aisément les trois courbes. Dans le graphique de [] Av en fonction de [] A , par exemple, la droite pour l'isoenzyme avec la valeur de K m la plus grande pourrait seulement être tracée
en utilisant une échelle telle que la droite pour l'iosenzyme avec la valeur de
K m la plus petite serait confondue avec l'axe horizontal.
4.1 - Au moins 0,21 mM min
–1 .
4.2 - Maintenir la concentration totale d'ATP 5 mM en excès par rapport à la concentration totale de MgCl 2 .
4.3 - Les graphiques de SELWYN des deux décours de réaction ne sont même pas
approximativement superposés, la vitesse initiale de l'augmentation de [] P B
ne correspondant qu'à la moitié de celle pour [] P A , alors qu'une valeur
double serait attendue à la suite du doublement de la concentration
d'enzyme. Les résultats peuvent être expliqués par la polymérisation de
l'enzyme en considérant que la forme la plus associée est la moins active.
5.1 - Si Kkk k
i =+ −
() 12
1 et si cette expression est très différente de la constante
d'équilibre kk −11 , comme l'affirment CHILDS et BARDSLEY (1975), alors k –1
doit être petit par rapport à k 2 . Ainsi k 1 est environ 5.10
–3 /10
–4
= 50 M
–1 s
–1
.
Ceci rendrait k 1 inférieur d'un facteur 10
4 aux valeurs typiquement mesurées
pour les constantes de fixation observées avec de nombreux enzymes : ceci
n'est pas impossible mais est très improbable et donc cela suggère que
l'analyse original de KITZ et WILSON (1962) était valable. Pour une
discussion plus détaillée, voir CORNISH-BOWDEN (1979).
5.2 - 4 mM.
5.3 - K ic = 4,9 mM, K iu >> 5 mM. Les données ne permettent pas une distinction
définitive entre l'inhibition compétitive pure et l'inhibition mixte parce que la
concentration la plus élevée est inférieure à K m et donc trop petite pour
fournir une information probante au sujet de K iu . En plus, la gamme de concentrations d'inhibiteur n'est pas suffisamment étendue pour permettre une
détermination précise des constantes d'inhibition.
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
3.7 - Ni les valeurs de k 0 ou ni celles de kK m
0
ne sont grandes par rapport à
celles de nombreuses réactions catalysées par un enzyme avec des substrats
spécifiques. De plus, les deux substrats utilisés sont des substances nonnaturelles qui n'existent pas dans la nature. Il n'est pas possible que l'un de
ces enzymes ait été optimisé pour agir sur ces substrats. Les résultats ne
permettent donc pas une comparaison significative entre le pouvoir catalytique des « pepzymes » et des enzymes naturelles. De plus, comme l'hydrolyse de ces composés n'a aucune utilisation médicale ou industrielle évidente
il n'est pas possible de tirer des conclusions concernant des applications
possibles.
3.8 - Le graphique de v en fonction du log [] A est le seul mentionné dans le chapitre 3 qui permettrait de distinguer aisément les trois courbes. Dans le graphique de [] Av en fonction de [] A , par exemple, la droite pour l'isoenzyme avec la valeur de K m la plus grande pourrait seulement être tracée
en utilisant une échelle telle que la droite pour l'iosenzyme avec la valeur de
K m la plus petite serait confondue avec l'axe horizontal.
4.1 - Au moins 0,21 mM min
–1 .
4.2 - Maintenir la concentration totale d'ATP 5 mM en excès par rapport à la concentration totale de MgCl 2 .
4.3 - Les graphiques de SELWYN des deux décours de réaction ne sont même pas
approximativement superposés, la vitesse initiale de l'augmentation de [] P B
ne correspondant qu'à la moitié de celle pour [] P A , alors qu'une valeur
double serait attendue à la suite du doublement de la concentration
d'enzyme. Les résultats peuvent être expliqués par la polymérisation de
l'enzyme en considérant que la forme la plus associée est la moins active.
5.1 - Si Kkk k
i =+ −
() 12
1 et si cette expression est très différente de la constante
d'équilibre kk −11 , comme l'affirment CHILDS et BARDSLEY (1975), alors k –1
doit être petit par rapport à k 2 . Ainsi k 1 est environ 5.10
–3 /10
–4
= 50 M
–1 s
–1
.
Ceci rendrait k 1 inférieur d'un facteur 10
4 aux valeurs typiquement mesurées
pour les constantes de fixation observées avec de nombreux enzymes : ceci
n'est pas impossible mais est très improbable et donc cela suggère que
l'analyse original de KITZ et WILSON (1962) était valable. Pour une
discussion plus détaillée, voir CORNISH-BOWDEN (1979).
5.2 - 4 mM.
5.3 - K ic = 4,9 mM, K iu >> 5 mM. Les données ne permettent pas une distinction
définitive entre l'inhibition compétitive pure et l'inhibition mixte parce que la
concentration la plus élevée est inférieure à K m et donc trop petite pour
fournir une information probante au sujet de K iu . En plus, la gamme de concentrations d'inhibiteur n'est pas suffisamment étendue pour permettre une
détermination précise des constantes d'inhibition.