10 – CINÉTIQUES DES SYSTÈMES MULTI-ENZYMATIQUES
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Ni la figure 3.7, ni la figure 10.2 ne représente réellement la situation dans la
cellule puisque ni [] A , ni v ne peut réellement être manipulé indépendamment de
l'autre. Cependant, la figure 10.2 peut souvent être plus proche de la réalité, parce
que beaucoup d'enzymes impliqués dans des étapes centrales des voies métaboliques ne peuvent que transformer les substrats aussi vite ou aussi lentement
qu'ils les reçoivent, c'est-à-dire que de tels enzymes peuvent opérer à la vitesse
nécessaire, ajustant les concentrations autour d'eux. Donc, nous ne devons pas
considérer un état proche de la saturation comme une situation ennuyeuse où rien
ne se passe, mais comme la proximité d'une catastrophe, un point de vue qui a été
particulièrement mis en évidence par ATKINSON (1977).
Un cas encore plus frappant est fourni si nous considérons les types simples
d'inhibition (chapitre 5) (CORNISH-BOWDEN, 1986). Pour autant que nous considérions une équation cinétique comme une expression de la dépendance de la
vitesse vis-à-vis d'une ou de plusieurs concentrations, la différence est très faible
même entre les cas extrêmes d'inhibition que sont l'inhibition compétitive et
l'inhibition anti-compétitive ; les différences entre les divers niveaux de l'inhibition
mixte sont même encore plus faibles. En conséquence, la majorité des inhibiteurs
sont décrits dans la littérature comme des inhibiteurs compétitifs, sans aucune
attention pour une éventuelle composante anti-compétitive, puisque celle-ci passe
inaperçue pour la plupart des expérimentateurs.
Dès que nous considérons un enzyme dont le rôle est d'ajuster les concentrations
autour de lui afin de satisfaire la vitesse qui est fixée extérieurement, la situation
change dramatiquement et même le plus inattentif des expérimentateurs remarquerait facilement la différence entre une inhibition compétitive et une inhibition
anti-compétitive. Les équations correspondant à l'équation [10.9] sont
[]
[]
A
K
I
K
V
v
m
ic
=
+
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
−
1
1
[10.10]
pour l'inhibition compétitive et
[]
[]
A
K
V
v
I
K
m
iu
=
−− 1
[10.11]
pour l'inhibition anti-compétitive. Ces deux équations ne présentent pas simplement
une variation mineure l'une par rapport à l'autre ; elles sont complètement et irrémédiablement différentes l'une par rapport à l'autre. Puisque [] I a un effet linéaire
sur [] A dans l'équation [10.10], quelle que soit la variation de [] I , la variation
correspondante de [] A sera toujours proportionnellement plus petite. Dans l'équation [10.11], la présence de [] I dans un terme négatif du dénominateur signifie
que le dénominateur peut prendre une valeur nulle et donc qu'il est impossible pour
le système d'atteindre un état stationnaire. Cette situation peut être rencontrée pour
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Ni la figure 3.7, ni la figure 10.2 ne représente réellement la situation dans la
cellule puisque ni [] A , ni v ne peut réellement être manipulé indépendamment de
l'autre. Cependant, la figure 10.2 peut souvent être plus proche de la réalité, parce
que beaucoup d'enzymes impliqués dans des étapes centrales des voies métaboliques ne peuvent que transformer les substrats aussi vite ou aussi lentement
qu'ils les reçoivent, c'est-à-dire que de tels enzymes peuvent opérer à la vitesse
nécessaire, ajustant les concentrations autour d'eux. Donc, nous ne devons pas
considérer un état proche de la saturation comme une situation ennuyeuse où rien
ne se passe, mais comme la proximité d'une catastrophe, un point de vue qui a été
particulièrement mis en évidence par ATKINSON (1977).
Un cas encore plus frappant est fourni si nous considérons les types simples
d'inhibition (chapitre 5) (CORNISH-BOWDEN, 1986). Pour autant que nous considérions une équation cinétique comme une expression de la dépendance de la
vitesse vis-à-vis d'une ou de plusieurs concentrations, la différence est très faible
même entre les cas extrêmes d'inhibition que sont l'inhibition compétitive et
l'inhibition anti-compétitive ; les différences entre les divers niveaux de l'inhibition
mixte sont même encore plus faibles. En conséquence, la majorité des inhibiteurs
sont décrits dans la littérature comme des inhibiteurs compétitifs, sans aucune
attention pour une éventuelle composante anti-compétitive, puisque celle-ci passe
inaperçue pour la plupart des expérimentateurs.
Dès que nous considérons un enzyme dont le rôle est d'ajuster les concentrations
autour de lui afin de satisfaire la vitesse qui est fixée extérieurement, la situation
change dramatiquement et même le plus inattentif des expérimentateurs remarquerait facilement la différence entre une inhibition compétitive et une inhibition
anti-compétitive. Les équations correspondant à l'équation [10.9] sont
[]
[]
A
K
I
K
V
v
m
ic
=
+
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
−
1
1
[10.10]
pour l'inhibition compétitive et
[]
[]
A
K
V
v
I
K
m
iu
=
−− 1
[10.11]
pour l'inhibition anti-compétitive. Ces deux équations ne présentent pas simplement
une variation mineure l'une par rapport à l'autre ; elles sont complètement et irrémédiablement différentes l'une par rapport à l'autre. Puisque [] I a un effet linéaire
sur [] A dans l'équation [10.10], quelle que soit la variation de [] I , la variation
correspondante de [] A sera toujours proportionnellement plus petite. Dans l'équation [10.11], la présence de [] I dans un terme négatif du dénominateur signifie
que le dénominateur peut prendre une valeur nulle et donc qu'il est impossible pour
le système d'atteindre un état stationnaire. Cette situation peut être rencontrée pour