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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Les enzymes ont des élasticités égales à 1 pour leurs propres réactions (et des
élasticités nulles pour les autres réactions, bien que ce ne soit pas illustré dans
l'équation [10.7]). Ces généralisations ne sont pas universelles, puisqu'elles
dépendent de l'hypothèse selon laquelle chaque vitesse est proportionnelle à la
concentration totale d'un seul enzyme. Elles ne sont plus valables si un enzyme
s'associe (avec lui-même où avec un autre enzyme du système) pour produire des
espèces dont les propriétés cinétiques sont différentes. Une grande partie de
l'analyse du contrôle métabolique repose sur l'hypothèse que ces généralisations
sont vérifiées et les équations deviennent beaucoup plus compliquées dans le cas
contraire.
Les élasticités pour les inhibiteurs non-réactionnels sont toujours négatives.
Inversement, les élasticités des activateurs non-réactionnels sont toujours positives. La qualification de « non-réactionnel » peut être ignorée si nous nous
rappelons qu'un produit inhibiteur est transformé en un substrat quand la direction du flux s'inverse. De plus, les élasticités des inhibiteurs et des activateurs
non-réactionnels sont indépendantes du degré de déséquilibre du système (la
qualification est dans ce cas indispensable).
10.3.3. Les cinétiques enzymatiques vues à travers l'analyse du contrôle
Du point de vue de l'analyse du contrôle métabolique, la mesure des élasticités est
ce que les enzymologistes réalisent depuis l'époque de MICHAELIS et MENTEN,
même si ce terme reste peu familier. Néanmoins, certaines différences doivent être
mises en évidence, et les mesures réalisées dans les expériences traditionnelles
peuvent s'avérer inutiles pour l'analyse du contrôle métabolique. Dans les études
ordinaires des enzymes, les expériences sont habituellement mises au point pour
fournir une information concernant le mécanisme d'action de l'enzyme. Même les
expérimentateurs dont les objectifs sont de comprendre la physiologie d'un système
biologique suivent les procédures initialement établies pour caractériser le mécanisme d'action des enzymes. Puisque différents mécanismes d'action prédisent des
comportements qui ne différent entre eux que de façon minimale, s'ils diffèrent
d'une quelconque manière, nous sommes souvent forcés de mettre soigneusement
au point des expériences permettant de mettre en évidence les petites déviations de
comportement qui peuvent exister, et les expériences elles-même doivent être
réalisées avec la plus grande précision. L'analyse cinétique implique fréquemment
de réaliser une extrapolation des données expérimentales vers des concentrations
infinies ou nulles (voir § 6.5.1). De plus, les expériences sont rarement faites avec
un système qui s'approche, ne fusse que de loin, d'un système biologique complet,
c'est-à-dire qu'il est rare qu'un enzyme dans une cuvette ait la possibilité de
rencontrer les métabolites qui pourraient influencer son activité dans la cellule ; si
même certains enzymes supplémentaires sont présents, il s'agit en général de contamination en traces dont l'effet est négligeable sur l'enzyme d'intérêt ou il s'agit
d'enzymes composant un système couplé qui sont ajoutés délibérément en quantité
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Les enzymes ont des élasticités égales à 1 pour leurs propres réactions (et des
élasticités nulles pour les autres réactions, bien que ce ne soit pas illustré dans
l'équation [10.7]). Ces généralisations ne sont pas universelles, puisqu'elles
dépendent de l'hypothèse selon laquelle chaque vitesse est proportionnelle à la
concentration totale d'un seul enzyme. Elles ne sont plus valables si un enzyme
s'associe (avec lui-même où avec un autre enzyme du système) pour produire des
espèces dont les propriétés cinétiques sont différentes. Une grande partie de
l'analyse du contrôle métabolique repose sur l'hypothèse que ces généralisations
sont vérifiées et les équations deviennent beaucoup plus compliquées dans le cas
contraire.
Les élasticités pour les inhibiteurs non-réactionnels sont toujours négatives.
Inversement, les élasticités des activateurs non-réactionnels sont toujours positives. La qualification de « non-réactionnel » peut être ignorée si nous nous
rappelons qu'un produit inhibiteur est transformé en un substrat quand la direction du flux s'inverse. De plus, les élasticités des inhibiteurs et des activateurs
non-réactionnels sont indépendantes du degré de déséquilibre du système (la
qualification est dans ce cas indispensable).
10.3.3. Les cinétiques enzymatiques vues à travers l'analyse du contrôle
Du point de vue de l'analyse du contrôle métabolique, la mesure des élasticités est
ce que les enzymologistes réalisent depuis l'époque de MICHAELIS et MENTEN,
même si ce terme reste peu familier. Néanmoins, certaines différences doivent être
mises en évidence, et les mesures réalisées dans les expériences traditionnelles
peuvent s'avérer inutiles pour l'analyse du contrôle métabolique. Dans les études
ordinaires des enzymes, les expériences sont habituellement mises au point pour
fournir une information concernant le mécanisme d'action de l'enzyme. Même les
expérimentateurs dont les objectifs sont de comprendre la physiologie d'un système
biologique suivent les procédures initialement établies pour caractériser le mécanisme d'action des enzymes. Puisque différents mécanismes d'action prédisent des
comportements qui ne différent entre eux que de façon minimale, s'ils diffèrent
d'une quelconque manière, nous sommes souvent forcés de mettre soigneusement
au point des expériences permettant de mettre en évidence les petites déviations de
comportement qui peuvent exister, et les expériences elles-même doivent être
réalisées avec la plus grande précision. L'analyse cinétique implique fréquemment
de réaliser une extrapolation des données expérimentales vers des concentrations
infinies ou nulles (voir § 6.5.1). De plus, les expériences sont rarement faites avec
un système qui s'approche, ne fusse que de loin, d'un système biologique complet,
c'est-à-dire qu'il est rare qu'un enzyme dans une cuvette ait la possibilité de
rencontrer les métabolites qui pourraient influencer son activité dans la cellule ; si
même certains enzymes supplémentaires sont présents, il s'agit en général de contamination en traces dont l'effet est négligeable sur l'enzyme d'intérêt ou il s'agit
d'enzymes composant un système couplé qui sont ajoutés délibérément en quantité