10 – CINÉTIQUES DES SYSTÈMES
MULTI-ENZYMATIQUES
10.1. LES ENZYMES DANS LEUR CONTEXTE BIOLOGIQUE
Dans la majeure partie de ce manuel, nous nous sommes intéressés aux propriétés
des enzymes isolés, même si dans les organismes vivants tous les enzymes agissent
virtuellement comme les composants d'un système complexe ; les substrats d'un
enzyme sont les produits d'autres enzymes et les produits d'un enzyme sont également les substrats d'autres enzymes. Dans l'histoire de l'enzymologie, peu d'efforts
ont été consentis pour connecter les mesures cinétiques réalisées in vitro avec les
propriétés physiologiques des enzymes étudiés ; après qu'un enzyme a été identifié
à partir de quelques observations physiologiques, un enzymologiste commence par
purifier celui-ci ou au moins par le séparer de ses partenaires physiologiques. Pratiquement, toutes les études cinétiques des enzymes sont réalisées avec des enzymes
qui sont délibérément isolés de leur contexte physiologique. Cette approche est
nécessaire si nous souhaitons élucider le mécanisme catalytique de l'enzyme, mais
il n'est pas possible d'obtenir une compréhension complète de la manière dont
l'enzyme rempli son rôle dans les voies métaboliques si nous l'examinons uniquement dans des conditions où tous les autres aspects de cette voie ont été éliminés.
On aurait pu s'attendre à ce que la découverte de l'inhibition par contrôle rétroactif
et des propriétés associées de coopérativité et d'interaction allostérique ait rétabli
l'importance des enzymes en tant qu'élément physiologique. En réalité cette découverte a exacerbé la séparation entre la pratique de l'enzymologie et celle de la
physiologie des enzymes, parce qu'il est devenu naturel de penser que quelques
enzymes comme la phosphofructokinase peuvent être considérés comme des
« enzymes régulés » et que les autres peuvent être ignorés dans les discussions de
la régulation physiologique. La forme la plus extrême de cette idée consiste à
penser que, pour comprendre la régulation d'une voie métabolique, il suffit simplement d'identifier l'étape régulatrice, habituellement supposée unique, et d'étudier
toutes les interactions de l'enzyme qui catalyse cette étape.
Les mécanismes discutés dans le chapitre précédent constituent une partie importante dans la compréhension de la physiologie des enzymes, mais ils laissent une
question sans réponse : comment pouvons-nous savoir qu'un effet sur l'activité d'un
MULTI-ENZYMATIQUES
10.1. LES ENZYMES DANS LEUR CONTEXTE BIOLOGIQUE
Dans la majeure partie de ce manuel, nous nous sommes intéressés aux propriétés
des enzymes isolés, même si dans les organismes vivants tous les enzymes agissent
virtuellement comme les composants d'un système complexe ; les substrats d'un
enzyme sont les produits d'autres enzymes et les produits d'un enzyme sont également les substrats d'autres enzymes. Dans l'histoire de l'enzymologie, peu d'efforts
ont été consentis pour connecter les mesures cinétiques réalisées in vitro avec les
propriétés physiologiques des enzymes étudiés ; après qu'un enzyme a été identifié
à partir de quelques observations physiologiques, un enzymologiste commence par
purifier celui-ci ou au moins par le séparer de ses partenaires physiologiques. Pratiquement, toutes les études cinétiques des enzymes sont réalisées avec des enzymes
qui sont délibérément isolés de leur contexte physiologique. Cette approche est
nécessaire si nous souhaitons élucider le mécanisme catalytique de l'enzyme, mais
il n'est pas possible d'obtenir une compréhension complète de la manière dont
l'enzyme rempli son rôle dans les voies métaboliques si nous l'examinons uniquement dans des conditions où tous les autres aspects de cette voie ont été éliminés.
On aurait pu s'attendre à ce que la découverte de l'inhibition par contrôle rétroactif
et des propriétés associées de coopérativité et d'interaction allostérique ait rétabli
l'importance des enzymes en tant qu'élément physiologique. En réalité cette découverte a exacerbé la séparation entre la pratique de l'enzymologie et celle de la
physiologie des enzymes, parce qu'il est devenu naturel de penser que quelques
enzymes comme la phosphofructokinase peuvent être considérés comme des
« enzymes régulés » et que les autres peuvent être ignorés dans les discussions de
la régulation physiologique. La forme la plus extrême de cette idée consiste à
penser que, pour comprendre la régulation d'une voie métabolique, il suffit simplement d'identifier l'étape régulatrice, habituellement supposée unique, et d'étudier
toutes les interactions de l'enzyme qui catalyse cette étape.
Les mécanismes discutés dans le chapitre précédent constituent une partie importante dans la compréhension de la physiologie des enzymes, mais ils laissent une
question sans réponse : comment pouvons-nous savoir qu'un effet sur l'activité d'un