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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
9.2 - Ecrire une équation pour la vitesse d’une réaction catalysée par un
mélange de deux enzymes, chacun obéissant à la cinétique de MICHAELIS
et MENTEN, un avec une vitesse limite V 1 et une constante de MICHAELIS
K m1 et l’autre avec V 2 et K m2 . Différencier cette équation deux fois par
rapport à [] A et montrer que la dérivée seconde résultante est négative
pour toutes le valeurs de [] A . Quelle est l’implication de cela sur la
forme du graphique de v en fonction de [] A ?
9.3 - Dériver une expression pour le coefficient de HILL en termes de K 1 et de
K 2 pour un enzyme qui obéit à l’équation [9.13], et donc montrer que la
définition de la coopérativité en termes de h est identique à une définition en termes de K 1 et de K 2 pour ce système. A quelle valeur de [] A
h est-il un maximum ou un minimum et quelle est sa valeur extrême ?
9.4 - La quasi-coïncidence des deux asymptotes dans la figure 9.3 est supposée être une simple coïncidence. Quelle relation entre les constantes de
dissociation (telles qu’elles sont définies dans l’équation [9.14]) cela
implique-t-il ?
9.5 - Considérer un inhibiteur qui se fixe sur une protéine qui obéit à la forme
la plus simple du modèle symétrique (équation [9.33]) comme un
analogue simple (non-allostérique) du substrat, c'est-à-dire qu'il se fixe
uniquement sur la forme R, dans le même site que le substrat et d’une
manière qui le substrat et l’inhibiteur de se fixer simultanément au
même site. Que pouvez-vous prédire de l’effet d’un tel inhibiteur sur la
fixation du substrat, pour des concentration (a) faibles et (b) élevées des
deux molécules ?
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