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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Le modèle symétrique tire son origine de l’observation que chaque molécule d’une
protéine coopérative typique contient plusieurs sous-unités. En effet, cette caractéristique est nécessaire pour expliquer la coopérativité de fixation à l’équilibre,
même si elle n’est pas requise pour expliquer la coopérativité cinétique, comme
nous en discuterons dans le § 9.6. Par souci de simplicité, nous décrirons le modèle
symétrique pour la fixation d’un substrat A sur une protéine dont le nombre n de
sous-unités est 2 et en mentionnant les résultats pour un nombre non-spécifié de
sous-unités, lorsque ceux obtenus avec n = 2 ne représentent pas de manière
adéquate le cas général. Tout nombre de sous-unité plus grand que 1 est possible, et
n’importe quel autre type de ligand (inhibiteur ou activateur) peut remplacer un
substrat.
Le modèle symétrique est basé sur les postulats suivants :
Chaque sous-unité peut exister dans deux conformations distinctes, désignées par
R et par T. A l’origine, ces dénominations signifiaient respectivement relaxé et
tendu, et découlaient de l’idée que la protéine devait se relaxer afin de fixer le
substrat, mais elles sont considérées de nos jours uniquement comme des
symboles.
A tout moment, toutes les sous-unités d’une molécule doivent être dans la même
conformation ; pour une protéine dimérique, seules les conformations R 2 et T 2
sont permises. La conformation mixte RT est interdite. Cette condition devient
beaucoup plus restrictive pour les enzymes contenant plus de deux sous-unités.
Par exemple, pour n = 4, les états permis sont R 4 et T 4 , alors que R 3 T, R 2 T 2 , et
RT 3 sont interdits.
Les deux états de la protéine sont reliés par un équilibre décrit par une constante
d’équilibre LT
R
= [] [ ]
22 .
Un ligand peut se fixer sur une sous-unité quelle que soit sa conformation, mais
les constantes de dissociation sont différentes : KR A
R A
R = [] [] [
] pour chaque sous-unité dans la forme R, KT A
R A
T = [] [] [
] pour chaque sous-unité
dans la forme T. Le rapport KK RT est parfois représenté par c, mais ici nous
utiliserons la forme plus explicite.
Ces postulats impliquent un ensemble d’équilibres entre les différents états comme
le montre le schéma de la figure 9.5, et les concentrations des six formes de la protéine sont reliées entre elles par les expressions suivantes :
[]
[] [ ]
RA
RA
K R
2
2
2
=
[9.22]
[]
[] [ ]
[] [ ]
RA
RA A
K
RA
K
R
R
22
1
2
2
2
2
2
==
[9.23]
[]
[ ]
TL R
22 =
[9.24]
[]
[ ] []
[ ] []
TA
TA
K
LR
A
K
TT
2
22
22
==
[9.25]
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Le modèle symétrique tire son origine de l’observation que chaque molécule d’une
protéine coopérative typique contient plusieurs sous-unités. En effet, cette caractéristique est nécessaire pour expliquer la coopérativité de fixation à l’équilibre,
même si elle n’est pas requise pour expliquer la coopérativité cinétique, comme
nous en discuterons dans le § 9.6. Par souci de simplicité, nous décrirons le modèle
symétrique pour la fixation d’un substrat A sur une protéine dont le nombre n de
sous-unités est 2 et en mentionnant les résultats pour un nombre non-spécifié de
sous-unités, lorsque ceux obtenus avec n = 2 ne représentent pas de manière
adéquate le cas général. Tout nombre de sous-unité plus grand que 1 est possible, et
n’importe quel autre type de ligand (inhibiteur ou activateur) peut remplacer un
substrat.
Le modèle symétrique est basé sur les postulats suivants :
Chaque sous-unité peut exister dans deux conformations distinctes, désignées par
R et par T. A l’origine, ces dénominations signifiaient respectivement relaxé et
tendu, et découlaient de l’idée que la protéine devait se relaxer afin de fixer le
substrat, mais elles sont considérées de nos jours uniquement comme des
symboles.
A tout moment, toutes les sous-unités d’une molécule doivent être dans la même
conformation ; pour une protéine dimérique, seules les conformations R 2 et T 2
sont permises. La conformation mixte RT est interdite. Cette condition devient
beaucoup plus restrictive pour les enzymes contenant plus de deux sous-unités.
Par exemple, pour n = 4, les états permis sont R 4 et T 4 , alors que R 3 T, R 2 T 2 , et
RT 3 sont interdits.
Les deux états de la protéine sont reliés par un équilibre décrit par une constante
d’équilibre LT
R
= [] [ ]
22 .
Un ligand peut se fixer sur une sous-unité quelle que soit sa conformation, mais
les constantes de dissociation sont différentes : KR A
R A
R = [] [] [
] pour chaque sous-unité dans la forme R, KT A
R A
T = [] [] [
] pour chaque sous-unité
dans la forme T. Le rapport KK RT est parfois représenté par c, mais ici nous
utiliserons la forme plus explicite.
Ces postulats impliquent un ensemble d’équilibres entre les différents états comme
le montre le schéma de la figure 9.5, et les concentrations des six formes de la protéine sont reliées entre elles par les expressions suivantes :
[]
[] [ ]
RA
RA
K R
2
2
2
=
[9.22]
[]
[] [ ]
[] [ ]
RA
RA A
K
RA
K
R
R
22
1
2
2
2
2
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==
[9.23]
[]
[ ]
TL R
22 =
[9.24]
[]
[ ] []
[ ] []
TA
TA
K
LR
A
K
TT
2
22
22
==
[9.25]