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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
fumarate (F) en L-malate (M) catalysée par la fumarase (BUTZ et al., 1988). Cette
réaction suit un mécanisme réactionnel simple :
E + F
EF
EM
E + M
[8.55]
La formation des états de transition des réactions de fixation des réactifs sur
l’enzyme s’accompagne d’une réduction du volume du système alors que la formation de l’état de transition à partir du complexe enzyme-substrat ou du complexe
enzyme-produit s’accompagne d’une augmentation du volume (figure 8.13). Ces
variations peuvent s’expliquer par l’existence d’un changement de conformation de
l’enzyme qui permet au substrat de pénétrer dans le site actif. De plus, des
molécules d’eau sont libérées parce que l’orientation correcte du substrat dans le
site actif implique la formation de paires d’ions qui résultent d’une augmentation
du volume en passant de l’état de transition au complexe EF ou EM. Finalement le
volume d’activation pour la réaction de conversion du fumarate en L-malate au sein
du complexe enzyme-substrat a un volume supérieur à celui du système de départ.
Cette augmentation additionnelle du volume associée à l’hydratation du fumarate et
la déshydratation du L-malate, indique que l’état de transition a un volume plus
grand. Dans ce système, le volume passe par un maximum ou un minimum dans les
états de transition, alors que le volume des complexes enzyme-substrats est
similaire à celui de l’enzyme libre. Il faut néanmoins noter que les changements de
volume au cours de la réaction enzymatique sont faibles par rapport au volume
total de l’enzyme (environ 0,3%).
E + A
E + B
[EA]–[EB]
[EA]
– 60
Coordonnées de la réaction
Volume
(mL.mol –1 )
40
20
0
– 20
– 40
∆V 2
∆V –2
∆V 1
∆V –1
∆V 3
∆V –3
[EB]
EB
EA
8.13 - Effets de la pression sur une réaction enzymatique
Les variations de volume pour les deux étapes de fixation des substrats et des produits et
pour la réaction chimique sont celles mesurées pour la réaction de conversion du fumarate
en L-malate. La figure est dessinée à partir des données de BUTZ et al. (1988).
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
fumarate (F) en L-malate (M) catalysée par la fumarase (BUTZ et al., 1988). Cette
réaction suit un mécanisme réactionnel simple :
E + F
EF
EM
E + M
[8.55]
La formation des états de transition des réactions de fixation des réactifs sur
l’enzyme s’accompagne d’une réduction du volume du système alors que la formation de l’état de transition à partir du complexe enzyme-substrat ou du complexe
enzyme-produit s’accompagne d’une augmentation du volume (figure 8.13). Ces
variations peuvent s’expliquer par l’existence d’un changement de conformation de
l’enzyme qui permet au substrat de pénétrer dans le site actif. De plus, des
molécules d’eau sont libérées parce que l’orientation correcte du substrat dans le
site actif implique la formation de paires d’ions qui résultent d’une augmentation
du volume en passant de l’état de transition au complexe EF ou EM. Finalement le
volume d’activation pour la réaction de conversion du fumarate en L-malate au sein
du complexe enzyme-substrat a un volume supérieur à celui du système de départ.
Cette augmentation additionnelle du volume associée à l’hydratation du fumarate et
la déshydratation du L-malate, indique que l’état de transition a un volume plus
grand. Dans ce système, le volume passe par un maximum ou un minimum dans les
états de transition, alors que le volume des complexes enzyme-substrats est
similaire à celui de l’enzyme libre. Il faut néanmoins noter que les changements de
volume au cours de la réaction enzymatique sont faibles par rapport au volume
total de l’enzyme (environ 0,3%).
E + A
E + B
[EA]–[EB]
[EA]
– 60
Coordonnées de la réaction
Volume
(mL.mol –1 )
40
20
0
– 20
– 40
∆V 2
∆V –2
∆V 1
∆V –1
∆V 3
∆V –3
[EB]
EB
EA
8.13 - Effets de la pression sur une réaction enzymatique
Les variations de volume pour les deux étapes de fixation des substrats et des produits et
pour la réaction chimique sont celles mesurées pour la réaction de conversion du fumarate
en L-malate. La figure est dessinée à partir des données de BUTZ et al. (1988).