8 – EFFETS DE L’ENVIRONNEMENT SUR LES ENZYMES
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où R est la constante des gaz parfaits, T est la température absolue et DG°' , DH °'
et DS°' sont respectivement l’énergie standard de GIBBS, l’enthalpie standard et
l’entropie standard de la réaction. Cette relation peut être réarrangée pour donner
une expression de K :
K
S
R
H
RT
=
° −
°
e
DD ''
[8.50]
La constante de vitesse k pour la réaction catalytique peut être définie par
l’équation d’EYRING :
k
kT
h
B
G
RT
=
−°
e
D '
[8.51]
où DG°'
est l’énergie de GIBBS d’activation. La vitesse de la réaction catalytique
est donnée par vk E A
= [] [] , mais pour utiliser cette équation, la concentration
[] E de l’enzyme actif doit être exprimée en termes de la concentration totale
[] [][' ]
EE
E
0 =+
et ainsi,
v
kE
A
K
=
+
[] []
0
1
[8.52]
La constante de vitesse observée, k obs , peut alors être assimilée à kK () 1+
, et elle
varie avec la température en accord avec l’équation suivante :
k
kT
h
G
RT
S
R
H
obs
B
o
oo
=
−
⎛
⎝
⎜
⎜
⎞
⎠
⎟
⎟
+−
exp
'
exp
''
D
DD
1
R RT
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
[8.53]
Aux températures faibles, quand DSR °'
est petit par rapport à DHR T
°'
, le
terme exponentiel du dénominateur est insignifiant, et donc k obs varie avec la
température de la manière ordinaire prédite par l’équation d’EYRING. A des
températures supérieures à DD HS °° '' , néanmoins, le dénominateur augmente
fortement avec la température et la vitesse de la réaction diminue et tend
rapidement vers zéro.
8.6.2. L’« optimum » de température
Bien que le modèle soit simplifié, il montre pourquoi l’équation d’EYRING ne décrit
pas le comportement des réactions enzymatiques à hautes températures. Dans la
littérature ancienne, il était habituel de rapporter l’optimum de température des
enzymes, et cela se rencontre encore occasionnellement de nos jours. Cependant, la
température à laquelle k obs est maximum n’a aucune signification particulière,
puisque le dépendance à la température des réactions catalysées par les enzymes
varient souvent avec les conditions expérimentales. En particulier, plus longtemps
le mélange réactionnel est incubé avant l’analyse et plus l’« optimum » de
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où R est la constante des gaz parfaits, T est la température absolue et DG°' , DH °'
et DS°' sont respectivement l’énergie standard de GIBBS, l’enthalpie standard et
l’entropie standard de la réaction. Cette relation peut être réarrangée pour donner
une expression de K :
K
S
R
H
RT
=
° −
°
e
DD ''
[8.50]
La constante de vitesse k pour la réaction catalytique peut être définie par
l’équation d’EYRING :
k
kT
h
B
G
RT
=
−°
e
D '
[8.51]
où DG°'
est l’énergie de GIBBS d’activation. La vitesse de la réaction catalytique
est donnée par vk E A
= [] [] , mais pour utiliser cette équation, la concentration
[] E de l’enzyme actif doit être exprimée en termes de la concentration totale
[] [][' ]
EE
E
0 =+
et ainsi,
v
kE
A
K
=
+
[] []
0
1
[8.52]
La constante de vitesse observée, k obs , peut alors être assimilée à kK () 1+
, et elle
varie avec la température en accord avec l’équation suivante :
k
kT
h
G
RT
S
R
H
obs
B
o
oo
=
−
⎛
⎝
⎜
⎜
⎞
⎠
⎟
⎟
+−
exp
'
exp
''
D
DD
1
R RT
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
[8.53]
Aux températures faibles, quand DSR °'
est petit par rapport à DHR T
°'
, le
terme exponentiel du dénominateur est insignifiant, et donc k obs varie avec la
température de la manière ordinaire prédite par l’équation d’EYRING. A des
températures supérieures à DD HS °° '' , néanmoins, le dénominateur augmente
fortement avec la température et la vitesse de la réaction diminue et tend
rapidement vers zéro.
8.6.2. L’« optimum » de température
Bien que le modèle soit simplifié, il montre pourquoi l’équation d’EYRING ne décrit
pas le comportement des réactions enzymatiques à hautes températures. Dans la
littérature ancienne, il était habituel de rapporter l’optimum de température des
enzymes, et cela se rencontre encore occasionnellement de nos jours. Cependant, la
température à laquelle k obs est maximum n’a aucune signification particulière,
puisque le dépendance à la température des réactions catalysées par les enzymes
varient souvent avec les conditions expérimentales. En particulier, plus longtemps
le mélange réactionnel est incubé avant l’analyse et plus l’« optimum » de