8 – EFFETS DE L’ENVIRONNEMENT SUR LES ENZYMES
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10
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14 pH
pR
– 4
– 2
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2
4
6
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Pouvoir tampon molaire relatif
8.2 - Pouvoir tampon molaire relatif
La courbe a été calculée à partir de l’équation [8.23] pour une molécule à une seul groupe
ionisable de pK a = 4,5.
8.2.3. Les propriétés acide-base des protéines
Dans la définition des acides et des bases (voir § 8.2), BRØNSTED utilise le terme
« espèce », qui inclut les ions aussi bien que les molécules. Malheureusement, les
biochimistes ont, par convention, classé les groupes ionisables rencontrés dans les
protéines en fonction des propriétés des acides aminés dans leur état complètement
non-chargé. Ainsi, l’aspartate et le glutamate, qui sont largement responsables des
propriétés basiques des protéines dans des conditions physiologiques, sont communément classés comme des « acides ». Parmi les acides aminés dits basiques,
l’histidine peut agir comme un acide ou comme une base dans des conditions
physiologiques, la lysine agit principalement comme un acide et l’arginine est
quasiment sans importance dans la définition des propriétés acide-base des
protéines, puisqu’elle ne perd son proton qu’à des valeurs de pH, supérieures à 12.
D’un autre côté, deux des acides aminés généralement classés comme neutres, la
cystéine et la tyrosine, contribuent de manière significative aux propriétés acidebase des protéines. Si le but de la terminologie standard était de compliquer les
discussions de ces propriétés, un meilleur résultat n’aurait pas pu être obtenu. Bien
que nous ne proposions pas de modifier l’appellation communément utilisée de ces
groupements, il est bon de garder ce point en mémoire lorsque nous nous intéressons aux mécanismes catalytiques des enzymes. A cet usage, nous proposons
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Pouvoir tampon molaire relatif
8.2 - Pouvoir tampon molaire relatif
La courbe a été calculée à partir de l’équation [8.23] pour une molécule à une seul groupe
ionisable de pK a = 4,5.
8.2.3. Les propriétés acide-base des protéines
Dans la définition des acides et des bases (voir § 8.2), BRØNSTED utilise le terme
« espèce », qui inclut les ions aussi bien que les molécules. Malheureusement, les
biochimistes ont, par convention, classé les groupes ionisables rencontrés dans les
protéines en fonction des propriétés des acides aminés dans leur état complètement
non-chargé. Ainsi, l’aspartate et le glutamate, qui sont largement responsables des
propriétés basiques des protéines dans des conditions physiologiques, sont communément classés comme des « acides ». Parmi les acides aminés dits basiques,
l’histidine peut agir comme un acide ou comme une base dans des conditions
physiologiques, la lysine agit principalement comme un acide et l’arginine est
quasiment sans importance dans la définition des propriétés acide-base des
protéines, puisqu’elle ne perd son proton qu’à des valeurs de pH, supérieures à 12.
D’un autre côté, deux des acides aminés généralement classés comme neutres, la
cystéine et la tyrosine, contribuent de manière significative aux propriétés acidebase des protéines. Si le but de la terminologie standard était de compliquer les
discussions de ces propriétés, un meilleur résultat n’aurait pas pu être obtenu. Bien
que nous ne proposions pas de modifier l’appellation communément utilisée de ces
groupements, il est bon de garder ce point en mémoire lorsque nous nous intéressons aux mécanismes catalytiques des enzymes. A cet usage, nous proposons