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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
groupe formé adopte la configuration b. Proposer des mécanismes de
réaction pour les réactions de transfert de ces deux groupes qui
permettent d'expliquer ces observations.
6.2 - En 1978, PETERSEN et DENG ont observé que lorsque la laccase de Rhus
vernicifera catalyse l'oxydation de l'hydroquinone par l'oxygène moléculaire, la vitesse de la réaction augmente indéfiniment alors que la
concentration des deux substrats augmente selon un rapport constant,
sans arriver à saturation. Afin d'expliquer ces résultats, ces deux scientifiques ont proposé un mécanisme de substitution de l'enzyme dans
lequel l'oxydation initiale de l'enzyme par l'oxygène se déroule en une
étape, suivie d'une seconde étape dans laquelle l'enzyme est régénéré,
avec comme résultat la réduction de l'enzyme oxydé par l'hydroquinone.
Expliquer pourquoi ce mécanisme rend compte de l'impossibilité des
substrats à saturer l'enzyme.
6.3 - Dériver une équation de la vitesse initiale en absence de produits ajoutés
pour une réaction qui obéit à un mécanisme à complexe ternaire
ordonné avec A qui se lie en premier et B en second. Nous supposerons
que les étapes de la fixation des deux substrats sont à l'équilibre. Pour
ce même mécanisme, quelle est la différence de forme entre cette
équation et une équation à l'état stationnaire ? Quelle serait l'apparence
des graphiques primaires de [] Bv en fonction de [] B ?
6.4 - La vitesse d'une réaction catalysée par un enzyme à deux substrats est
mesurée en fonction de la variation des concentrations de [] A et de [] B
tout en gardant le rapport [] []
AB constant. Quelle sera la forme attendue du graphique de [] Av en fonction de [] A si la réaction obéit à :
a - un mécanisme à complexe ternaire,
b - un mécanisme à enzyme modifié ?
6.5 - Quelle sera le profil d'inhibition par le produit attendu pour un enzyme
qui obéit à un mécanisme à complexe ternaire aléatoire en équilibre
rapide ?
6.6 - Considérer une réaction à deux substrats A et B qui suit un mécanisme à
enzyme substitué. Sans dériver l'équation de vitesse complète, déterminer le type d'inhibition attendu dans le cas d'un inhibiteur qui se fixe
dans une réaction en cul-de-sac à la forme libre de l'enzyme qui fixe B
mais qui n'affecte pas l'autre forme de l'enzyme libre (on suppose
qu'aucun des produits n'est présent).
6.7 - Les symboles de DALZIEL (1957) sont encore utilisés assez souvent dans
la littérature. Dans ce système, l'équation serait écrite sous la forme
suivante :
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
groupe formé adopte la configuration b. Proposer des mécanismes de
réaction pour les réactions de transfert de ces deux groupes qui
permettent d'expliquer ces observations.
6.2 - En 1978, PETERSEN et DENG ont observé que lorsque la laccase de Rhus
vernicifera catalyse l'oxydation de l'hydroquinone par l'oxygène moléculaire, la vitesse de la réaction augmente indéfiniment alors que la
concentration des deux substrats augmente selon un rapport constant,
sans arriver à saturation. Afin d'expliquer ces résultats, ces deux scientifiques ont proposé un mécanisme de substitution de l'enzyme dans
lequel l'oxydation initiale de l'enzyme par l'oxygène se déroule en une
étape, suivie d'une seconde étape dans laquelle l'enzyme est régénéré,
avec comme résultat la réduction de l'enzyme oxydé par l'hydroquinone.
Expliquer pourquoi ce mécanisme rend compte de l'impossibilité des
substrats à saturer l'enzyme.
6.3 - Dériver une équation de la vitesse initiale en absence de produits ajoutés
pour une réaction qui obéit à un mécanisme à complexe ternaire
ordonné avec A qui se lie en premier et B en second. Nous supposerons
que les étapes de la fixation des deux substrats sont à l'équilibre. Pour
ce même mécanisme, quelle est la différence de forme entre cette
équation et une équation à l'état stationnaire ? Quelle serait l'apparence
des graphiques primaires de [] Bv en fonction de [] B ?
6.4 - La vitesse d'une réaction catalysée par un enzyme à deux substrats est
mesurée en fonction de la variation des concentrations de [] A et de [] B
tout en gardant le rapport [] []
AB constant. Quelle sera la forme attendue du graphique de [] Av en fonction de [] A si la réaction obéit à :
a - un mécanisme à complexe ternaire,
b - un mécanisme à enzyme modifié ?
6.5 - Quelle sera le profil d'inhibition par le produit attendu pour un enzyme
qui obéit à un mécanisme à complexe ternaire aléatoire en équilibre
rapide ?
6.6 - Considérer une réaction à deux substrats A et B qui suit un mécanisme à
enzyme substitué. Sans dériver l'équation de vitesse complète, déterminer le type d'inhibition attendu dans le cas d'un inhibiteur qui se fixe
dans une réaction en cul-de-sac à la forme libre de l'enzyme qui fixe B
mais qui n'affecte pas l'autre forme de l'enzyme libre (on suppose
qu'aucun des produits n'est présent).
6.7 - Les symboles de DALZIEL (1957) sont encore utilisés assez souvent dans
la littérature. Dans ce système, l'équation serait écrite sous la forme
suivante :