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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Selon cette supposition, K iA , K iB , K iP et K iQ sont respectivement les constantes de
dissociation des complexes EA, EB, EP et EQ ; K mP et K mQ sont respectivement les
constantes de dissociation pour la libération de P et de Q à partir du complexe
EPQ. (Bien que K mA et K mQ n'apparaissent pas explicitement dans l'équation [6.22],
ils peuvent être introduits puisque dans ce mécanisme A et B sont interchangeables, ainsi K mA K iB est identique à K iA K mB et K iP K mQ est identique à K mP K iQ . Ces
substitutions ne peuvent être effectuées dans l'équation [6.21] parce que le
mécanisme ordonné n'est pas symétrique vis-à-vis de A et de B ou vis-à-vis de P et
de Q, une complexité additionnelle qui explique la plus grande complexité de
l'équation [6.21]). Dans la limite des erreurs expérimentales, l'équation [6.22]
s'applique, que l'hypothèse de l'équilibre rapide soit satisfaite ou non, et les
constantes de MICHAELIS ou les constantes d'inhibition ne peuvent donc pas être
interprétées avec certitude comme des constantes de dissociation.
6.4.3. Mécanisme à enzyme modifié
L'équation d'état stationnaire pour un mécanisme à enzyme modifié est la suivante :
v
VA B
KK
VPQ
KK
A
K
KB
KK
P
K
KQ
KK
AB
KK
AP
KK
KB Q
KK K
PQ
KK
iA mB
iP mQ
iA
mA
iA mB
iP
mP
iP mQ
iA mB
iA iP
mA
iA mB iQ
iP mQ
=
−
++
++
++
+
1
1
[] []
[] []
[]
[][]
[][] []
[] []
[] [][] []
–
[6.23]
où les paramètres cinétiques sont également définis dans le tableau 6.2. Dans sa
représentation en terme de coefficient, cette équation est identique à l'équation
[6.20] sans la constante 1 et sans les termes [] [] []
ABPet [] [] []
BPQdu
dénominateur, mais les relations entre les paramètres sont différentes, et l'équation
[6.23] renferme le terme K iP K mQ alors que c'est le terme K mP K iQ qui serait attendu
par analogie avec l'équation [6.20].
6.4.4. Calcul des constantes de vitesse
à partir des paramètres cinétiques
Bien que le tableau 6.2 montre comment les paramètres cinétiques des deux mécanismes ordonnés peuvent être exprimés en termes de constantes individuelles de
vitesse, il ne donne pas les relations inverses. Dans le cas du mécanisme à enzyme
modifié, aucune relation inverse unique n'existe, c'est-à-dire qu'il n'est pas possible
de calculer les constantes de vitesse à partir de la mesure des paramètres cinétiques,
parce qu'il existe une infinité d'ensembles de constantes de vitesse capables de
donner les mêmes paramètres cinétiques. Toutefois, pour le mécanisme aléatoire à
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Selon cette supposition, K iA , K iB , K iP et K iQ sont respectivement les constantes de
dissociation des complexes EA, EB, EP et EQ ; K mP et K mQ sont respectivement les
constantes de dissociation pour la libération de P et de Q à partir du complexe
EPQ. (Bien que K mA et K mQ n'apparaissent pas explicitement dans l'équation [6.22],
ils peuvent être introduits puisque dans ce mécanisme A et B sont interchangeables, ainsi K mA K iB est identique à K iA K mB et K iP K mQ est identique à K mP K iQ . Ces
substitutions ne peuvent être effectuées dans l'équation [6.21] parce que le
mécanisme ordonné n'est pas symétrique vis-à-vis de A et de B ou vis-à-vis de P et
de Q, une complexité additionnelle qui explique la plus grande complexité de
l'équation [6.21]). Dans la limite des erreurs expérimentales, l'équation [6.22]
s'applique, que l'hypothèse de l'équilibre rapide soit satisfaite ou non, et les
constantes de MICHAELIS ou les constantes d'inhibition ne peuvent donc pas être
interprétées avec certitude comme des constantes de dissociation.
6.4.3. Mécanisme à enzyme modifié
L'équation d'état stationnaire pour un mécanisme à enzyme modifié est la suivante :
v
VA B
KK
VPQ
KK
A
K
KB
KK
P
K
KQ
KK
AB
KK
AP
KK
KB Q
KK K
PQ
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iA mB
iP mQ
iA
mA
iA mB
iP
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iP mQ
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iA iP
mA
iA mB iQ
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=
−
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++
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+
1
1
[] []
[] []
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[][]
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[] []
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–
[6.23]
où les paramètres cinétiques sont également définis dans le tableau 6.2. Dans sa
représentation en terme de coefficient, cette équation est identique à l'équation
[6.20] sans la constante 1 et sans les termes [] [] []
ABPet [] [] []
BPQdu
dénominateur, mais les relations entre les paramètres sont différentes, et l'équation
[6.23] renferme le terme K iP K mQ alors que c'est le terme K mP K iQ qui serait attendu
par analogie avec l'équation [6.20].
6.4.4. Calcul des constantes de vitesse
à partir des paramètres cinétiques
Bien que le tableau 6.2 montre comment les paramètres cinétiques des deux mécanismes ordonnés peuvent être exprimés en termes de constantes individuelles de
vitesse, il ne donne pas les relations inverses. Dans le cas du mécanisme à enzyme
modifié, aucune relation inverse unique n'existe, c'est-à-dire qu'il n'est pas possible
de calculer les constantes de vitesse à partir de la mesure des paramètres cinétiques,
parce qu'il existe une infinité d'ensembles de constantes de vitesse capables de
donner les mêmes paramètres cinétiques. Toutefois, pour le mécanisme aléatoire à