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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
« meilleure » droite, il est probable que nous obtenions une droite qui est loin d’être la
meilleure parce qu’elle sera excessivement influencée par les points les moins précis.
0
02 0
0
1
2
0
20
40
60
80
100
4
3
5
6
40
60 t (min)
t (min)
[P]/t (% / min)
[P] (%)
20
40
60
Vitesse initiale
Les points après 40% d'avancement
de la réaction sont sujets à des erreurs
systématiques plus importantes
Les points proches
de l'axe sont sujets
à d'importantes
erreurs aléatoires
3.19 - Détermination précise des vitesses initiales par la méthode de BOEKER
La valeur de [P]/t extrapolée à [P] = 0 fournit une valeur de la vitesse initiale. Il est
important de noter que les erreurs aléatoires deviennent très importantes à proximité des
axes, de sorte que l’extrapolation doit être réalisée à l’œil et non par une régression
linéaire. L’insert montre l’ensemble du décours complet de la réaction : notons que celui-ci
est courbe sur l’ensemble de la réaction et ne présente donc aucune indication de
l’existence d’une « phase linéaire » initiale.
3.8.4. Les décours complets dans d’autres cas
Dans le développement initial des méthodes d’intégration des équations de vitesse
et d’analyse des décours complets, chaque mécanisme était traité comme un cas
spécial ; bien que de nombreux cas aient été analysés, incluant des réactions
sujettes à une inhibition compétitive par le produit (HENRI, 1903 ; HUANG et
NIEMANN, 1951 ; SCHØNHEYDER, 1952) et des réactions réversibles (LAIDLER et
BUNTING, 1973), ceux-ci ne s’intégraient pas de manière évidente dans un schéma
général. Plus tard, BOEKER (1984, 1985) a développé une approche systématique
dans laquelle de nombreux mécanismes importants pour l’étude des enzymes
peuvent être manipulés de la même manière. A ce moment, cependant, les
méthodes moins efficaces de vitesse initiale pour l’analyse des mêmes mécanismes
étaient devenues tellement populaires que son travail n’a pas eu l’impact qu’il
méritait. Un exemple d’application peut être trouvé dans l’étude de variants de
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
« meilleure » droite, il est probable que nous obtenions une droite qui est loin d’être la
meilleure parce qu’elle sera excessivement influencée par les points les moins précis.
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60 t (min)
t (min)
[P]/t (% / min)
[P] (%)
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Vitesse initiale
Les points après 40% d'avancement
de la réaction sont sujets à des erreurs
systématiques plus importantes
Les points proches
de l'axe sont sujets
à d'importantes
erreurs aléatoires
3.19 - Détermination précise des vitesses initiales par la méthode de BOEKER
La valeur de [P]/t extrapolée à [P] = 0 fournit une valeur de la vitesse initiale. Il est
important de noter que les erreurs aléatoires deviennent très importantes à proximité des
axes, de sorte que l’extrapolation doit être réalisée à l’œil et non par une régression
linéaire. L’insert montre l’ensemble du décours complet de la réaction : notons que celui-ci
est courbe sur l’ensemble de la réaction et ne présente donc aucune indication de
l’existence d’une « phase linéaire » initiale.
3.8.4. Les décours complets dans d’autres cas
Dans le développement initial des méthodes d’intégration des équations de vitesse
et d’analyse des décours complets, chaque mécanisme était traité comme un cas
spécial ; bien que de nombreux cas aient été analysés, incluant des réactions
sujettes à une inhibition compétitive par le produit (HENRI, 1903 ; HUANG et
NIEMANN, 1951 ; SCHØNHEYDER, 1952) et des réactions réversibles (LAIDLER et
BUNTING, 1973), ceux-ci ne s’intégraient pas de manière évidente dans un schéma
général. Plus tard, BOEKER (1984, 1985) a développé une approche systématique
dans laquelle de nombreux mécanismes importants pour l’étude des enzymes
peuvent être manipulés de la même manière. A ce moment, cependant, les
méthodes moins efficaces de vitesse initiale pour l’analyse des mêmes mécanismes
étaient devenues tellement populaires que son travail n’a pas eu l’impact qu’il
méritait. Un exemple d’application peut être trouvé dans l’étude de variants de