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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
En dépit de ces différents cas dans lesquels K m est équivalent à une constante de
dissociation du substrat, en général il n’est pas conseillé de faire une telle
supposition, sauf si cette équivalence est confirmée par une preuve évidente. Il est
plus raisonnable de considérer K m comme une quantité empirique qui décrit la
dépendance de v vis-à-vis de [] A et non comme une mesure de la stabilité thermodynamique du complexe enzyme-substrat.
3.6.5. Utilisation du profil d’énergie de GIBBS
Il peut être utile de représenter le profil d’énergie de GIBBS pour la réaction dans
des conditions d’état stationnaire.
[EA]
E+A
EA
EP
[A→P]
E
[EP]
E+P
D 1
DG ° ext
G °
Coordonnées de la réaction
DG° int
D –1
D –2
D –3
D 2
D 3
3.16 - Profil d’énergie libre d’une réaction enzymatique
Chaque ∆ i représente le DG i
pour l’étape i de la réaction et le DG ext
o représente la
variation globale d’énergie libre de la réaction A
P. Puisque cette dernière ne
dépend pas de la présence d’enzyme, elle peut être appelée variation d’énergie
libre externe, par opposition avec la variation d’énergie libre pour la réaction se
déroulant au sein du complexe avec l’enzyme que nous appelerons variation
d’énergie libre interne. Celle-ci est notée DG int
o dans la figure 3.16. Cette variation
d’énergie libre interne est directement reliée au mécanisme catalytique de l’enzyme.
DD D
D D
D D
GR T K
ext
o =−
+−
+−
= −
−−−
() (
) (
)
11
2
2
33
ln
[3.103]
DD D
G int
o =− −
22
[3.104]
3.6.6. Les enzymes unidirectionnels
Un principe essentiel de la catalyse enzymatique est que la présence d’un enzyme
ne modifie pas la position de l’équilibre chimique d’une réaction mais qu’elle