Chapitre III : Résultats et Discussions
47
étapes de purification. Aussi, nous avons réalisé l’expérience dans des conditions de température
et de pH de l’enzyme que nous avons assumée (et ne pas tester) d’après des études faites sur des
enzymes similaires à la nôtre (Protéase de la souche S13).
III.3.2.3. Hydrolyse successive
Dans le but d’obtenir des quantités plus importantes d’hydrolysats protéiques, nous avons traité
le culot résiduel de la PDC de la première hydrolyse avec un surnageant frais issu du milieu H1.
L’expérience a été répétée quatre fois. Le degré d’hydrolyse obtenu est de 0,15 ± 0,06 . Ce
taux est plus faible par rapport aux résultats de la première hydrolyse et montre que la faction
majoritaire des protéines a été solubilisée durant la première hydrolyse.
III.3.2.4. Hydrolyse combinée
Nous avons aussi essayé de combiner les deux techniques (hydrolyse indirecte et pH-Stat) dans
le but toujours d’obtenir des rendements plus élevés d’hydrolysats protéiques. Pour cela, nous
avons utilisé deux hydrolysats M2 et M3 comme enzymes brutes à introduire dans le mélange
réactionnel de la méthode pH-Stat. Les résultats sont présentés dans le tableau III-1.
Tableau III- 1 : Degré d’hydrolyse obtenu à partir des surnageants H2 et H3.
DH-M2 (%)
0,95
DH-M3 (%)
0,78
Le tableau montre un degré d’hydrolyse similaire à celui obtenu par la première hydrolyse. Cela
vaut dire que l’incorporation d’hydrolysats du milieu de fermentation n’améliore pas davantage
la coupure des protéines en acides aminés qui se trouvent liés avec la structure complexe des
exosquelettes de la PDC.
III.3.2.5. Concentrations d’hydrolysats protéiques obtenus par la méthode pH-Stat
En termes de rendements obtenus par cette méthode, nous avons obtenu des concentrations plus
élevées d’hydrolysats par rapport à la méthode indirecte (Tableau III-2). Cela montre que la
méthode pH-Stat est plus efficace dans le traitement des co-produits de crevettes afin d’obtenir
des quantités importantes en hydrolysats protéiques. L’aspect d’hydrolysat obtenue de cette
méthode est présenté dans la figure III-10.
47
étapes de purification. Aussi, nous avons réalisé l’expérience dans des conditions de température
et de pH de l’enzyme que nous avons assumée (et ne pas tester) d’après des études faites sur des
enzymes similaires à la nôtre (Protéase de la souche S13).
III.3.2.3. Hydrolyse successive
Dans le but d’obtenir des quantités plus importantes d’hydrolysats protéiques, nous avons traité
le culot résiduel de la PDC de la première hydrolyse avec un surnageant frais issu du milieu H1.
L’expérience a été répétée quatre fois. Le degré d’hydrolyse obtenu est de 0,15 ± 0,06 . Ce
taux est plus faible par rapport aux résultats de la première hydrolyse et montre que la faction
majoritaire des protéines a été solubilisée durant la première hydrolyse.
III.3.2.4. Hydrolyse combinée
Nous avons aussi essayé de combiner les deux techniques (hydrolyse indirecte et pH-Stat) dans
le but toujours d’obtenir des rendements plus élevés d’hydrolysats protéiques. Pour cela, nous
avons utilisé deux hydrolysats M2 et M3 comme enzymes brutes à introduire dans le mélange
réactionnel de la méthode pH-Stat. Les résultats sont présentés dans le tableau III-1.
Tableau III- 1 : Degré d’hydrolyse obtenu à partir des surnageants H2 et H3.
DH-M2 (%)
0,95
DH-M3 (%)
0,78
Le tableau montre un degré d’hydrolyse similaire à celui obtenu par la première hydrolyse. Cela
vaut dire que l’incorporation d’hydrolysats du milieu de fermentation n’améliore pas davantage
la coupure des protéines en acides aminés qui se trouvent liés avec la structure complexe des
exosquelettes de la PDC.
III.3.2.5. Concentrations d’hydrolysats protéiques obtenus par la méthode pH-Stat
En termes de rendements obtenus par cette méthode, nous avons obtenu des concentrations plus
élevées d’hydrolysats par rapport à la méthode indirecte (Tableau III-2). Cela montre que la
méthode pH-Stat est plus efficace dans le traitement des co-produits de crevettes afin d’obtenir
des quantités importantes en hydrolysats protéiques. L’aspect d’hydrolysat obtenue de cette
méthode est présenté dans la figure III-10.