Chapitre III : Résultats et Discussions
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Figure III- 9 : Cinétique de l’activité de la protéase sécrétée par la souche S14 dans les
différents milieux de production.
D’après les résultats de la figure III.9, nous constatons que la sécrétion de la protéase dans les
trois milieux est faible dans les quatre premiers jours. Au-delà, nous remarquons une meilleure
activité dans le milieu H1 (A = 627,272 U/mL) par rapport aux autres milieux. Il semblerait que
la caséine seule (sans PDC) est plus stimulante de l’activité protéolytique par rapport à sa
combinaison avec les co-produits de crevette (Annexe I-figure 5). Lorsque l’activité
protéolytique est au maximum (5éme jour), nous procéderons l’hydrolyse moyennant la méthode
de pH-Stat.
Dans une étude similaire, Roudj (2011) a trouvé une bonne activité protéolytique (dosée par la
méthode de zymogramme) en présence des souches bactériennes de genre Lactobacillus
inoculées dans des milieux de culture à base de caséine et de lait écrémé.
III.3.2.2. Degré de la première hydrolyse
L’hydrolyse des protéines a été effectuée à partir de surnageant du milieu qui a donné le
maximum de protéase (milieu H1). L’expérience a été répétée sept fois ; la reproductibilité des
résultats reste acceptable (un coefficient de variation de 16 ). Après deux heures d’hydrolyse,
nous avons obtenu un DH (%) = 0,94 ± 0,16. Ce taux est faible et montre qu’une fraction
mineure des protéines a été découpée en acides aminés. Cela pourrait être expliqué par plusieurs
raisons : le rapport substrat/enzyme n’est pas été optimisé, il se pourrait que la quantité de
substrat (PDC) soit plus grand par rapport à la quantité de l’enzyme introduite. De plus, dans
cette expérimentation nous avons utilisé le surnageant qui représente l’enzyme brut non purifié.
Généralement, ce type d’expériences est faite par une protéase sous forme solide après plusieurs
0
100
200
300
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600
700
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3
4
5
6
Protéase
(U/mL)
Milieux de production
H1
H2
H3
Jours
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Figure III- 9 : Cinétique de l’activité de la protéase sécrétée par la souche S14 dans les
différents milieux de production.
D’après les résultats de la figure III.9, nous constatons que la sécrétion de la protéase dans les
trois milieux est faible dans les quatre premiers jours. Au-delà, nous remarquons une meilleure
activité dans le milieu H1 (A = 627,272 U/mL) par rapport aux autres milieux. Il semblerait que
la caséine seule (sans PDC) est plus stimulante de l’activité protéolytique par rapport à sa
combinaison avec les co-produits de crevette (Annexe I-figure 5). Lorsque l’activité
protéolytique est au maximum (5éme jour), nous procéderons l’hydrolyse moyennant la méthode
de pH-Stat.
Dans une étude similaire, Roudj (2011) a trouvé une bonne activité protéolytique (dosée par la
méthode de zymogramme) en présence des souches bactériennes de genre Lactobacillus
inoculées dans des milieux de culture à base de caséine et de lait écrémé.
III.3.2.2. Degré de la première hydrolyse
L’hydrolyse des protéines a été effectuée à partir de surnageant du milieu qui a donné le
maximum de protéase (milieu H1). L’expérience a été répétée sept fois ; la reproductibilité des
résultats reste acceptable (un coefficient de variation de 16 ). Après deux heures d’hydrolyse,
nous avons obtenu un DH (%) = 0,94 ± 0,16. Ce taux est faible et montre qu’une fraction
mineure des protéines a été découpée en acides aminés. Cela pourrait être expliqué par plusieurs
raisons : le rapport substrat/enzyme n’est pas été optimisé, il se pourrait que la quantité de
substrat (PDC) soit plus grand par rapport à la quantité de l’enzyme introduite. De plus, dans
cette expérimentation nous avons utilisé le surnageant qui représente l’enzyme brut non purifié.
Généralement, ce type d’expériences est faite par une protéase sous forme solide après plusieurs
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Protéase
(U/mL)
Milieux de production
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