LES DEGRAÈATIONS (CATABOLÏSME)
,
'
-241
_
à la quantité de substrat au—dessous d’unecertaine limite,mais
indépendante de la concentration au—dessuS de cette limite :
'
-
l’enzyme est « saturé » en substrat (g. 136).
'- ' _
‘
"
2) Influences. du pH et du rH2. 4— L’activité s’exerce en général
_
'
entre deux valeurs de pH. Il existe un pH optimum pour lequel
,
l’activité atteint son maximum. Get optimum varie pour un
même enzyme avec la nature du
.
_
substrat attaqué; avec l’origine de
'
—
‘
'
l’enzyme : le pH optimum d’acti—
-
'
vité de l’amylase n’est pas le même
'
’
si ce ferment est extrait du malt
2
-…
ou
du suc pancréatique; avec “la
Î
%
'
Ë
‘
'
température; avec les sels, présents :
Ê
Ë
È
Ï
le pH optimum de .I’amylase sali—
_
'
vaire passe de 6 à 6,7 en présence
-
'
’
.
_'
de chlorures. Enn la concentration
'
'
'
'
_
'
du substrat n’est pas Sans inuencer
2
3» -+
5
s, 7
8_
9
10/sz
»_
.
le pH Optimum.
FIG. 137. — Inuence
du pH
—'
_
_
‘
,
sur l’act1v1té de deux enzymes.
D’un enzyme & l’autre, le pH = (D’après_MŒLWYN—HUGHES.)
optimum varie. Il
1,5,à 2,5
.
,
,
‘
‘
pourla pepsine; de 8 à‘9 pour l’ar€inase du
,_
'
l’arginine (g. 137).
_
'
'
’
-
—‘
'
'
‘
_
L’action dur2 est comparable à celledu pH : il y a un ' _
.:
‘
‘
optimum d’action, plus particulièrement dans le
de certains
_
—
enzymes
,les _déshydrogénases, par exemple, ,qui enlèvent
_
'
l’hydrogène à' de nombreux substrats.
Ç _'
,
'
…
'
'
_' 3) Action de 'la
des produits qui “précipitent
-
"
lés‘protéinæ.
observe, la encore, un optimum detempé—
'
2'
_
ràtùre,aüquel correspond un maximum d’activité enzymatique ‘;
'
'
substrat et. du temps d’action—. de la
_
‘.;
*
;…
température (fig;l38). j '_Ï
-»
__
,
.
'
’
,
.“
Les-enzymesse conServentë bien 'à baSsè températur‘e; mais
'
:
-
leur! activité
Elles sont..inactivées,. parfois vers
e'nagénéral'véfs .809';Ïmaisÿ*y & de_s 9XG€PtÏOHS : 1a'
Α
L 'HIRf1‘HnT J :sTomcôwsm
-
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16
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