PROTIDES. PROTÊINES
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79
Selon le pH de la solution, une proportion dérente de chaque fonction sera
.
ionise'eet par conséquent
la charge globale de toute protéine variera avec le pH.
Il ex1ste une valeur sm_guhère : le pH pour lequel le nombre de charges posi—
tives portées par la protéine est égal au nombre de charges négatives : la charge
globale de la
molécule est alors nulle, c’est le point isoélectriq‘ue (pHi). Le pHi
'
d’une protéine
donnée est une constante caractéristique de cette protéine.
L’exxstence
de très nombreuses fonctions polaires sur les protéines Conditionne dans une large mesure les propriétés de solubilité de ces molécules.’ Elle
rend compte de leur déplacement dans un champ électrique : leur mobilité
électrophorétiqae.
_
.
2° ÉLECTROPHORÈS_E. — On dénit la’mobilité éleétrophorétique ,a (à partir
de la Vitesse de migration, V/cm/s) dans un champ électrique donné, E
volts ein—1) :
‘
_
,
V
_
”.
E
.
‘
'
Pour une solution de protéine :
’
'
à son sz : il n’y a pas de déplacement, la charge globale est nulle;
à pH < pH; : les chargés + prédominent. la protéine migre vers
la cathode;
à pH > pH; : les charges —— prédominent, la protéine migre vers l’anode.
'
En fait, si la mobilité électrophorétique est fonction directe de la chargede
'
‘
ces ions protéiques, elle est inversement proportionnelle à la résistance de
friction que le_solvant exerce sur elle. Ce derniereffet est une résultante complexe
'
de la forme, de la dimension et du degré d’hydratation de la molécule.
La
grandeur de la charge dépend_esséntiellement du pH.
'
_
'
"
'
‘
La mesure de la mobilité. électrophorétique peut s’obsetver au microscope
dans le cas de suspension.
_
'
_
,
-
—
En solution, elle se fonde—;sur-l’appréciation dela mobilité de la. frontière
'
entre ’la solution de protéine et le solvant, méthode mise au point par Tiselius.
Cette observation suppose un appareil complexe, avec un.système d’électrodes
.
"
impolarisables, une verrerie qui permette la mise en
de la solut10n_et
du solvant de manière à éviter «tout mélange intempestif an, de
ne pas
faire
'
disparaitre la frontière entre les deux zones, un système de réfrigération pour
_
_
opérer à + 4 °C, température où les protéines se conservent et où les
courants
de
sont les plus limités, un système optique d’observation fondé
_
sur l’indice de réfraCtion des solutiOns et un
_d’enre—
gistrement(p. 19)
a
_
'
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__
_
_.
'
»
_
-
_
3° SOLUBÎLITÉ. _—, La.solubilité‘
l’eau des protéies‘estdùe essentiel— _
lement aux radicaux “qui om de l’àinité‘p0tir l’eau(_fonét10nS cetrboxthues,
_
aminées, alcooliques); Cette Solubilifté”s_éæ donc fonctlon d’abord du _pH, qui
détermine le degré_d’ionisàtio_dé‘céS fÔhC_iônsè L? SOÏUb}ÏîÊÉ
‘
point isoélectrique (les forces de j‘iépûlsiçh
un minimum};
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en
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Selon le pH de la solution, une proportion dérente de chaque fonction sera
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Il ex1ste une valeur sm_guhère : le pH pour lequel le nombre de charges posi—
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globale de la
molécule est alors nulle, c’est le point isoélectriq‘ue (pHi). Le pHi
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donnée est une constante caractéristique de cette protéine.
L’exxstence
de très nombreuses fonctions polaires sur les protéines Conditionne dans une large mesure les propriétés de solubilité de ces molécules.’ Elle
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électrophorétiqae.
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la cathode;
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du solvant de manière à éviter «tout mélange intempestif an, de
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disparaitre la frontière entre les deux zones, un système de réfrigération pour
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