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BIOCHIMIE GÉNÉRALE. LES CONSTITUANTS
Les liaisons de la structure tertiaire sont très faibles, sauf celles dues aux
ponts disulfures. Aussi la structure tertiaire est—elle facilement et irréversible—
ment détruite, par divers agents physiques ou chimiques. La protéine perd
alors son activité biologique, elle est dénaturée.
Structure quaternaire
Les protéines peuvent être formées de plusieurs unités monomères (Sôrensen).
L’association de ces unités en dimères, trimères, tétramères, etc., correspond
a la structure quaternaire (l). Les liaisons qui unissent ces sous—unités ne sont
pas des liaisons covalentes. La structure (primaire, secondaire, tertiaire et
quaternaire) d’une protéine était inconnue jusqu’aux travaux de Perutz sur
l’hémoglobine.
'
L’hémoglobine est composée de quatre chaines polypeptidiques. Les chaines
sont identiques par paires et sont maintenues ensemble par des régions complé—
mentaires formées par des radicaux d’acides aminés engagés dans l’hélice. Les
quatres hèmes sont localisés dans des « poches ». il y en a un par sous—unité et
ils ne se touchent pas.
PROPRIÉTÉS CHIMIQUES ET EHYSICO-ŒHMIQUES
DES PROTEINES
Les propriétés des protéines découlent de leur poids moléculaire élevé, de
leurs très nombreuses charges et de leur fragilité. L’importance, dans leur étude,
des méthodes physico-chimiques, du fait de la fragilité et de la taille élevée de
ces molécules, mérite d’être soulignée.
'
.
Les protéines globulaires sont les plus importantes par leur nombre et leur
rôle biologique. Les protéines brillaires sont en général associées à des constituants métaboliquement inertes des organismes (phanères) et ne possèdent
pas d’activité catalytique (il y a des exceptions, comme la myosine). Alors que
les protéines globulaires sont en général très solubles dans l’eau, les protéines
breuses sont le plus souvent insolubles en milieu aqueux. On envisagera
essentiellement les protéines globulaires.
PROPRIETES LIÉES AU CARACTERE IONlSÉ DES PROTEINES EN
SOLUTION
10 pK ET pHi. —— Les protéines sont porteuses de très nombreuses fonctions
acides et basiques : si les a COOH et les a NH2 sont engagées dans les liaisons
peptidiques, à l’exception d’un groupe terminal de chaque type par
chaîne, les fonctions ionisables des radicaux de nombreux acides aminés
(acides aspartique et glutamique, acides aminés basiques...) jouent un rôle
capital dans leurs propriétés.
L’état d’ionisation de chacune des fonctions dépend du pH de la solution et
du pK de cette fonction. Les pK s’étagent entre 3 et 12. Les protéines exercent
donc à tout pH un effet tampon.
pK DES DŒFÊRENTES FONCTIONS PRÉSENTES DANS LES PROTÉINES
aCOOH.................3à3,2
yCOOH(ASp)..............3à4,7
8COOH(GIu)..............
4,4
Imidazole(His). . . . . . . . . . . . ..
5,651
7
«NH2..................7,6à8,4
:NH,(LyS}...............
9,4à10,6
Phénol(Tyr)...............
9,8à10,4
Thiol(Cys-sH)..............
9,1à10,8
Guanidique (Arg). . . . . . . . . . . . .
11,6 à 12,6
(1) Les isozymes entrent dans ce cadre (cf. p. 159).
BIOCHIMIE GÉNÉRALE. LES CONSTITUANTS
Les liaisons de la structure tertiaire sont très faibles, sauf celles dues aux
ponts disulfures. Aussi la structure tertiaire est—elle facilement et irréversible—
ment détruite, par divers agents physiques ou chimiques. La protéine perd
alors son activité biologique, elle est dénaturée.
Structure quaternaire
Les protéines peuvent être formées de plusieurs unités monomères (Sôrensen).
L’association de ces unités en dimères, trimères, tétramères, etc., correspond
a la structure quaternaire (l). Les liaisons qui unissent ces sous—unités ne sont
pas des liaisons covalentes. La structure (primaire, secondaire, tertiaire et
quaternaire) d’une protéine était inconnue jusqu’aux travaux de Perutz sur
l’hémoglobine.
'
L’hémoglobine est composée de quatre chaines polypeptidiques. Les chaines
sont identiques par paires et sont maintenues ensemble par des régions complé—
mentaires formées par des radicaux d’acides aminés engagés dans l’hélice. Les
quatres hèmes sont localisés dans des « poches ». il y en a un par sous—unité et
ils ne se touchent pas.
PROPRIÉTÉS CHIMIQUES ET EHYSICO-ŒHMIQUES
DES PROTEINES
Les propriétés des protéines découlent de leur poids moléculaire élevé, de
leurs très nombreuses charges et de leur fragilité. L’importance, dans leur étude,
des méthodes physico-chimiques, du fait de la fragilité et de la taille élevée de
ces molécules, mérite d’être soulignée.
'
.
Les protéines globulaires sont les plus importantes par leur nombre et leur
rôle biologique. Les protéines brillaires sont en général associées à des constituants métaboliquement inertes des organismes (phanères) et ne possèdent
pas d’activité catalytique (il y a des exceptions, comme la myosine). Alors que
les protéines globulaires sont en général très solubles dans l’eau, les protéines
breuses sont le plus souvent insolubles en milieu aqueux. On envisagera
essentiellement les protéines globulaires.
PROPRIETES LIÉES AU CARACTERE IONlSÉ DES PROTEINES EN
SOLUTION
10 pK ET pHi. —— Les protéines sont porteuses de très nombreuses fonctions
acides et basiques : si les a COOH et les a NH2 sont engagées dans les liaisons
peptidiques, à l’exception d’un groupe terminal de chaque type par
chaîne, les fonctions ionisables des radicaux de nombreux acides aminés
(acides aspartique et glutamique, acides aminés basiques...) jouent un rôle
capital dans leurs propriétés.
L’état d’ionisation de chacune des fonctions dépend du pH de la solution et
du pK de cette fonction. Les pK s’étagent entre 3 et 12. Les protéines exercent
donc à tout pH un effet tampon.
pK DES DŒFÊRENTES FONCTIONS PRÉSENTES DANS LES PROTÉINES
aCOOH.................3à3,2
yCOOH(ASp)..............3à4,7
8COOH(GIu)..............
4,4
Imidazole(His). . . . . . . . . . . . ..
5,651
7
«NH2..................7,6à8,4
:NH,(LyS}...............
9,4à10,6
Phénol(Tyr)...............
9,8à10,4
Thiol(Cys-sH)..............
9,1à10,8
Guanidique (Arg). . . . . . . . . . . . .
11,6 à 12,6
(1) Les isozymes entrent dans ce cadre (cf. p. 159).