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BIOCHIMIE GÉNÉRALE. LES CONSTITUANTS
La méthode des remplacements isomorphiques (Kendrew et Perutz) consiste
_
'
à introduire par voie chimique un atome lourd dans le compose a
etudier. Le
'
changement de diffraction introduit permet une localisation de ] atome lourd
'
et donc des différents angles de phases.
_
_
_
,
Lorsqu’une protéine se comporte comme un cristal
on obtient und1agramme
,
de diffraction aux rayons X, formé de taches régulierement réparties, avec des
intensités variables. L’étude de la disposition de l’intenSite
de ces taches permet
—
de conclure qu’il existe une structure d’ordre supérieur a la structure secondaire,
la structure tertiaire. La méthode de diffraction des rayons X a une résolution
—CH—CO—NH—
'
u
_,
‘.
.
,
,
,—
b)
.-- __
\'
“"
”
__
_
'<ä‘.—ä—'v
_
PIG. 3l., — Principe de diffraction aux rayons X.
'
L’échantillon a” été irradié avec un faisceau monochromatique de rayons
X et des
faisceaux rééchis
provenant de régularités de la structure moléculaire ont ete
reprôduit sur un lm (Bragg). La kératine a un espacement de 5,1 A dans
la direction
de l’axe de la bre. Quand elle est étirée sur deux fois sa longueur, l’image est diffe,
rente avec un espacement
de 3,3 À, ce qui est la forme dite étendue.
telle qu’elle permet la reconnaissance des différents reStes d’acides aminés
d’après les densités éloctroniques;il est possible (mais diîcile et nécessüant
l’emploi de gros ordinateurs) d’établir la structure primaire d’une protéine
_
_
par diffraction aux rayons X.
,
'
,
Dans le cas d’une protéine brillaire (kératine), la chaîne est orientée le long
de' l’axe delabre ; elle'est dite du type ou si la bre n’est pas étirée, {3 81 elle
-
est…étirée.,Le long du grand axe, l’épine dorsale de la Chaîne peptidique est, ;
_
dans
la forme ou, pliée au
niveau de chaque carboneet le reste R de l’acide
ammé:est Situé alternativement au—dessus et au—dessous du plan de la bre.
_
_
Récemment la répartition des acides aminés dans l’espace a pu être résolue
,pour deux protejmes globula1res, la__myoglobine (Kendrew) et l’hémoglobinû
"
(PFYUÎZ) grace à
spectres de diracti0n aux rayons X de leurs
_
,_
_cr1$tauX._
j
,
£
,'
_
.
'
‘
,
L’analyse par spectre dedi‘raction
a été poussée à uùniveau
.
de resolutmnde
6 À pour l’hémoglobine—et de 2 À pour lalmyoglobine.
_.
BIOCHIMIE GÉNÉRALE. LES CONSTITUANTS
La méthode des remplacements isomorphiques (Kendrew et Perutz) consiste
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à introduire par voie chimique un atome lourd dans le compose a
etudier. Le
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changement de diffraction introduit permet une localisation de ] atome lourd
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et donc des différents angles de phases.
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Lorsqu’une protéine se comporte comme un cristal
on obtient und1agramme
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de diffraction aux rayons X, formé de taches régulierement réparties, avec des
intensités variables. L’étude de la disposition de l’intenSite
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de conclure qu’il existe une structure d’ordre supérieur a la structure secondaire,
la structure tertiaire. La méthode de diffraction des rayons X a une résolution
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reprôduit sur un lm (Bragg). La kératine a un espacement de 5,1 A dans
la direction
de l’axe de la bre. Quand elle est étirée sur deux fois sa longueur, l’image est diffe,
rente avec un espacement
de 3,3 À, ce qui est la forme dite étendue.
telle qu’elle permet la reconnaissance des différents reStes d’acides aminés
d’après les densités éloctroniques;il est possible (mais diîcile et nécessüant
l’emploi de gros ordinateurs) d’établir la structure primaire d’une protéine
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par diffraction aux rayons X.
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Dans le cas d’une protéine brillaire (kératine), la chaîne est orientée le long
de' l’axe delabre ; elle'est dite du type ou si la bre n’est pas étirée, {3 81 elle
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Récemment la répartition des acides aminés dans l’espace a pu être résolue
,pour deux protejmes globula1res, la__myoglobine (Kendrew) et l’hémoglobinû
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6 À pour l’hémoglobine—et de 2 À pour lalmyoglobine.
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