.
PROTÉINES
…
75
,
détruites au cours
du processus de
Les agents de dénaturation
sont les temperatures elevees, l_ac1drte,
la basmté; les solvants organiquesà
'
temperature ordinaire, les solut—1ons concentrées…d’urée ou de guanidine On
dénit
la denaturaüon comme une perte de structure spécique secondaire et
tertzazre, sans changements de la structure primaire. Longtempsconsidéréecomme
1rrever51ble, cette dénaturat10n a pu“ dans certains cas être rendue réversible :
c’est le phenomene de
la renatura‘tien au cours de laquelle une enzyme retrouve
sespropnétés.
…
,
,,
,,
Les polymères à=longue chaîneet àmêmem0tif frépété (méthylène, isoprène}
ont tendance a av01r une symétrie en vis : les protéines ne font pas exception
comme l’hypothèse et la démonstration en ontété faites par Pauling et Corey.
Le rephement hélicoïdal est msuisant à expliqüerla structure compacte d’une
protéine globula1re comme le montre un simple calcul. La molécule d’hémoglobme, d’après le diagramme aux rayons X, est plus ou
de
diamètre 55 À, de RM. 68 000 avec 570 acides aminés ; comme la distance
entre deux liaisons pept1diques est de 3,7 À, 570 >< 3,7 = 2 109 À, ce qui est
beaucoup plus long
diamètre observé :les chaînes péptidiques à l’intérieur de la molécule d’hémoglobüe sont nécessairement
de façon
irrégulière.
“
,
_
La proline interrompt-une structure
La pr01ine lorsqu’elle
est présente dans une liaison peptidique imp0se un angle xe entre les deux
plans des deux résidus peptidiques situés déchaque côté de l’atome de carbone et.
Les ponts disulfures à l’intérieur d’une chaîne déforment celle-ci et lui imposent
la formation d’une boucle.
,
,_
'
_
D’autres
liaisons
(p.
‘
337) qui contribuent à cette structuré tertiaire
sont (g. 30) :
_
_
a) les interactions électrostatiques entre charges oprSées_ qui sont peu
importantes car les groupes polaires sont en général à la Surface,
b) les liaisons hydrogènes (par exemple entre un CH de la tyroSine et un
groupe carboxylique présent le long de la chaîne),
'
_
,
,
c) les interactions de”chaînes‘ latérales non” polaires—{Jar répulsion mutuelle
de solvant qui
importantes (liaisons apola1res ou hydrophobes},
7
.
i:
,:
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‘
…:
_‘\_
OH
I'
O=C
C
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l=10ngueurd0mde -.
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PROTÉINES
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la denaturaüon comme une perte de structure spécique secondaire et
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c’est le phenomene de
la renatura‘tien au cours de laquelle une enzyme retrouve
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ont tendance a av01r une symétrie en vis : les protéines ne font pas exception
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Le rephement hélicoïdal est msuisant à expliqüerla structure compacte d’une
protéine globula1re comme le montre un simple calcul. La molécule d’hémoglobme, d’après le diagramme aux rayons X, est plus ou
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entre deux liaisons pept1diques est de 3,7 À, 570 >< 3,7 = 2 109 À, ce qui est
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La pr01ine lorsqu’elle
est présente dans une liaison peptidique imp0se un angle xe entre les deux
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sont (g. 30) :
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importantes car les groupes polaires sont en général à la Surface,
b) les liaisons hydrogènes (par exemple entre un CH de la tyroSine et un
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