…
74
BIOCHIMIE GÉNÉRALE. LES CONSTITUANTS
,
En solution les protéines et les polypeptides de la chaîne hélicoïdale peuwnt
être distingués des formes non.hélicoïdales et des formes deroulées au hasard,
’
par certaines de leurs propriétés optiques : spectres infra-rouge et
pouvoir rotatoire et surtout dispersmn rotat01re. La. methode des
hydrogène—deutérium.ou tritium peut aussr être
_
La dispersion rotatoñre est la variation du pouvoir rotatoire en fonction
la longueur d’onde de la lumière incidente. Le pouvœr rotatœre est une
,
quence de l’asymétrie moléculaire. Or la structure héhcoïdale est par essenœ.
asymétrique'
.
'
,
,
,
,
.
Le pouvoir rotatoire d’un polypept1de depend d autres facteurs que l heh—
,,
cité : les acides aminés constitutifs par exemple, sont eux-meme opt1_quememx
actifs. Le problème est d’apprécier la part de l’héliC1té dans la dlSper51on rotatoire meSurée. , ,'
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L’équationde Moîtt et Yang est :
ïRh = de
+ bo
.
…
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100
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,
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°
-
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,
apparaître les valeurs de ao, quiest fonction du solvant et celles de bo caracter1s—
:
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+
630 l’hélicité est à 100 p. 100, pour 0
Phélicité
=
.
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.
…
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,
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'
ou le trîum_
:
.
-,
…
Les
d’hydrogène d’une protéine en solution a ueuse se classent
__
en trdis[ catégories selon la vitesse à laquelle ils s’échangent avec l’hydrogène
de l’eau, ce ÏCIUîPÈQÉ être mis” en évidence en utilisant de l’eau lourde, D20, ou
de l’eau trit1ée I20, commef‘solvant :_- …
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_
_1) leshydi‘ogènes liés””à“desatomeséleÇtronégatifs sont mobiles et
'
*
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dés carbones'sontStables'et ne s’échangent pas;
»
'3) les hydrOgènes- participant …auX liaisons
(CO
H—N) sont
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échangeables, mais lentement. "
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,
LaspectrograpfnededræmnauxrayonsXapermrsdedemr dabord
etemæ1ŒprŒemesdevraletaV0Huef0fmetmaogœparexemple
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largeurdesamÀEnïealüelespmœmæS
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