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APR0TIDES. PROTÉINES
71
‘
Structure primaire
‘
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‘
’
La liaison peptidique est formée entre le groupe carboxyle_ d’un acide aminé
et le groupe aminé d’un autre acide aminé avec élimination d’eau. C’est une
liaison covalente directe entre C et N., Ainsi existe—t-il des chaînes peptidiques
linéaires de plusieurs dizaines, voire plusieurs centaines d’acides aminés.
_
Quelle que soit la longueur de la chaîne, Sauf si elle se referme sur elle—même, ’
un groupe NHz sera libre à une extrémité de celle-ci (NH2 terminal) tandis
qu’un
sera libre
extrémité
Par
‘
..
convention, on écrit leNHz terminal à gauche et" on nomme le polypeptide en
énumérant les radicaux (ou résidus) amino—acides de gauche à droite.
En 1955, pour laprenère,feis, fut
séquence complète des 51 acides
aminés d’une protéine ; l’insuline (Sanger). Ont été ensuite déterminées les
séquences de la ribonucléase, de la protéine du virus de la mosaïque du tabac,
de l’hémoglobine, du cytochrome C.
‘
Cette séquence est génétiquement commandée et peut présenter desmodications d’une espèce à l’autre et dans une même espèce;—
_
.
8
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Str‘uctùre secondaire
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-.
—_La structure secondaire est due
—
-
,
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à la formation de liaisons H entre
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C°‘
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constituants dela liaison pepti—
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cliques ne__ peuvent pas présenter
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‘and nombre de con// l‘
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stable,
de petits pep—
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rayonsX s’appliquent aux prô—
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1) dans Shaqq‘e pept1de,_
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entre unités
,
«les atomes part1c1pant ala halson
-
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…
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peptidique sont dans le même
plan, conséquence-du caractère partiellement double de la liai'sc‘m entre le car—
_
bone carbonyle et l’azote (g‘.
l’empêche de tourner librement;
2) les" deux atomes dé*carbone"en-_oc d’une liais0n peptidique sont orientés
'
.
suivant
trans $_>;_ les forces
sont en eet réduites ‘
au
{< trans,» par rapport. à une c0nguration
<< cis » ;
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3) dans
hydrogène formées est.maximum.
Chaque
(N—H) et un.
accepteur
Pont
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Dans touslescnstauxdamldes et
;plus "îpetité
entre
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de 29 À: cette
de Van
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