70
BIOCHIMIE GÉNÉRALE. LES CONSTITUANTS
,
Chaque protéine est constituée par une ou plusieurs chaînes peptidiques. Les
molécules ainsi constituées ont un poids moléculaire élevé, allant de 6 000
a 12 000, pour les plus petites protéines connues, à plusieurs millions, avec
cependant, le plus fréquemment, des valeurs de l’ordre de 50 000 à 150 000.
Ceci représente plusieurs centaines à plusieurs milliers d’acides aminés et ces
longues chaines sont en fait hérissées des nombreuses fonctions portées par
les radicaux des amino—acides : fonctions acides, basiques, phénols (tyrosine),
alcools (sérine, thréonine), fonction thiol, particulièrement importante, de la
cystéine. Il en résulte une grande réactivité.
'
Une autre caractéristique de ces macromolécules est leur fragilité. Si l’on
applique un traitement très brutal (HCl 6 N à l’ébullition pendant 24 ou
48 heures), il y a rupture des liaisons peptidiques et apparition des acides
_
aminés libres. Un rapide chauffage à 60 °C d’une solution de protéine à pH
neutre peut suire pour que la protéine précipite et que, après refroidissement,
elle demeure insoluble et ait perdu son activité biologique : c’est le processus
de dénataration; aucun acide aminé n’est libéré par un tel processus; ce ne
sont pas les liaisons covalentes qui sont touchées mais d’autres liaisons très
labiles puisque l’agitation moléculaire correspondant à un chauffage modéré
est sufsante pour les rompre. Ces liaisons labiles (non covalentes) sont donc
essentielles pour dénir et maintenir la structure tridimensionnelle des protéines,
à laquelle sont étroitement liées leurs propriétés biologiques. Cette fragilité
des structures protéiques constitue une des difcultés principales de leur étude.
Alors que les méthodes de chimie analytique permettent l’étude de la séquence
des acides aminés où n’intervienner‘x‘t que les liaisons covalentes, il faut employer
des méthodes physiques ou physico—chimiques pour l’étude de la structure
« native ».
l‘:
PIG. 23. —- Schéma de transformation d’une protéine native en protéine dénaturée.
'
Avant d’aborder l’étude de la structure tridimensionnelle des protéines, il
faut se rappeler la nature des liaisons qui unissent les atomes et les molécules, en particulier la liaison hydrogène (cf. p. 338).
STRUCTURE DES PROTÉINES
il y a lieu de distinguer quatre modes de structure :
1) structure primaire, constituée par l’assemblage séquentiel des acides
aminés unis entre eux par les liaisons peptidiques (covalentes) et éventuellement
_
des ponts disulfures ;
2) structure secondaire, résultant des liaisons hydrogènes entre l’oxygène du
carbonyl et l’azote de l’amide; deux types de structure secondaire existent dans
.
la nature : structure hélicoïdale et structure en feuillet ;
,
3) structure
tertiaire formée par les replis complexes et nombreux des strucï
tures primaires et secondaires; ces replis sont maintenus par des liaisons de
i
differents types (covalentes et non covalentes) ; le terme conformation
s’applique à la fois aux structures secondaire et tertiaire.
_
4) récemment
on
a
décrit une structure quaternaire qui est l’interaction
mtermolecularre de plusieurs molécules identiques ou différentes.
a
BIOCHIMIE GÉNÉRALE. LES CONSTITUANTS
,
Chaque protéine est constituée par une ou plusieurs chaînes peptidiques. Les
molécules ainsi constituées ont un poids moléculaire élevé, allant de 6 000
a 12 000, pour les plus petites protéines connues, à plusieurs millions, avec
cependant, le plus fréquemment, des valeurs de l’ordre de 50 000 à 150 000.
Ceci représente plusieurs centaines à plusieurs milliers d’acides aminés et ces
longues chaines sont en fait hérissées des nombreuses fonctions portées par
les radicaux des amino—acides : fonctions acides, basiques, phénols (tyrosine),
alcools (sérine, thréonine), fonction thiol, particulièrement importante, de la
cystéine. Il en résulte une grande réactivité.
'
Une autre caractéristique de ces macromolécules est leur fragilité. Si l’on
applique un traitement très brutal (HCl 6 N à l’ébullition pendant 24 ou
48 heures), il y a rupture des liaisons peptidiques et apparition des acides
_
aminés libres. Un rapide chauffage à 60 °C d’une solution de protéine à pH
neutre peut suire pour que la protéine précipite et que, après refroidissement,
elle demeure insoluble et ait perdu son activité biologique : c’est le processus
de dénataration; aucun acide aminé n’est libéré par un tel processus; ce ne
sont pas les liaisons covalentes qui sont touchées mais d’autres liaisons très
labiles puisque l’agitation moléculaire correspondant à un chauffage modéré
est sufsante pour les rompre. Ces liaisons labiles (non covalentes) sont donc
essentielles pour dénir et maintenir la structure tridimensionnelle des protéines,
à laquelle sont étroitement liées leurs propriétés biologiques. Cette fragilité
des structures protéiques constitue une des difcultés principales de leur étude.
Alors que les méthodes de chimie analytique permettent l’étude de la séquence
des acides aminés où n’intervienner‘x‘t que les liaisons covalentes, il faut employer
des méthodes physiques ou physico—chimiques pour l’étude de la structure
« native ».
l‘:
PIG. 23. —- Schéma de transformation d’une protéine native en protéine dénaturée.
'
Avant d’aborder l’étude de la structure tridimensionnelle des protéines, il
faut se rappeler la nature des liaisons qui unissent les atomes et les molécules, en particulier la liaison hydrogène (cf. p. 338).
STRUCTURE DES PROTÉINES
il y a lieu de distinguer quatre modes de structure :
1) structure primaire, constituée par l’assemblage séquentiel des acides
aminés unis entre eux par les liaisons peptidiques (covalentes) et éventuellement
_
des ponts disulfures ;
2) structure secondaire, résultant des liaisons hydrogènes entre l’oxygène du
carbonyl et l’azote de l’amide; deux types de structure secondaire existent dans
.
la nature : structure hélicoïdale et structure en feuillet ;
,
3) structure
tertiaire formée par les replis complexes et nombreux des strucï
tures primaires et secondaires; ces replis sont maintenus par des liaisons de
i
differents types (covalentes et non covalentes) ; le terme conformation
s’applique à la fois aux structures secondaire et tertiaire.
_
4) récemment
on
a
décrit une structure quaternaire qui est l’interaction
mtermolecularre de plusieurs molécules identiques ou différentes.
a