-
'
,
“PRÔTIDES.
-
"63
-
d’un autre; Son caractère est—légèrement acide; ellecon‘tribue‘ à l’apparition
_
de_
nouvelles pi;0pf_1étéS
de la 'maeromolécule différentes de celles des aminoa01des; enpartmuher,‘ elle est responsabledela structure tridimensionnee de
-
,
_
_
_
,
,
.
_'
La liaison
possèdeïunï spectre
en
.
1um1èr_e_1nfrarougeet ultramolette; la réaction du biuret est caractéstique'de
‘
cette ha1Son., Un atome de cuivre réagit en milieu
avec quatre liaisons
peptidiques d’une protéine pour former un complexe dont on mesure la
_
'
couleur au photomèÿre';
‘sur papier;
On peut eatac_tériser les liaiSOns peptidiques
-
par le chlOre et déceler ce dernier“à 1’aide‘:d’ioduæ€t (l’amidon. En fait on les
caractérise par
la réaction à la
,
co
_
co
-
-
-
_
,
_
_—NH + Cl—>
—c1
-
_
…
«
+_mj_, a
É,
.
-…
On
aminés) et les polÿ—peptides (plusA l’acide ammedon‘t le
engagé dans la liaison pepti—
«
dique on ajoute '1‘esùäxe y1 !; zÿ'seùl le fdemiçr“acide arninéfnommé, dont le‘groupement COOH
libre, conserve son nom mchange »
_
,
'
'
.
'
-
On parlede peptidess1le nombre dereædus par molecule est
à 100,
de protéines s’il estfsüÿëñeûr“ä
on peutles opposer parce
que.
les
de,œophane F# 11911
les
œuçs—-ci;@rjçftçipitçmpar, lîacidatricä19racéqÿc
51@ë
(opposmon
-
Les pmpnetesenzymaüquesnapparæssemquech°Zl@S molécules
,
de100re81dusdwdesamms
-
……
…
—
…
t
’
,
_
_
dowentpasêtreengages dans
“p'ëptidique et
,
.
..—
mtrbenzyloubutthue
"‘
»
b)LesammesswbloquæspardesagentsplusvaesUndesplusuühses
—
?
Ï
.
estlebenzylchlœwrb0naœformantundeflV6beWlŒYŒfbonÿl°“œrbo —
,
H »
CsHs—CHz——C—C1+NHz—R”+HŒ+C6H5_CH2_O_C—N—R