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MÉTABOLISME DES MOLÉCULES BIOLOGIQUES
Deuxième temp; :
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La coenzyme accepte donc transitoirement le groupe aminé.
IMPORTANCE ET RÔLE DE LA TRANSAMINA TION
!
Elle a été très discutée ; on admet maintenant que tous les acides aminés,
à l’exception des acides aminés suivants : sérine, thréonine, proline, histidine
'
et lysine, sont capables de céder leur NH2 à un des trois acides oc—cétoniques :
pyruvique, oxalo-acétique et u—cétoglutarique. Les expériences avec la leucine
marquée conrment que le NH2 de la leucine est retrouvé en grande partie -
dans l’acide glutamique et l’acide aspartique, mais que pourtant une partie
s’est directement désaminée.
_
Le groupe NH2 transféré d’un acide aminé quelconque sur l’acide oc cétoglutarique forme l’acide glutamique ; celui-ci subit une désamination oxydative par la L—glutamodéhydrase ; ainsi l’acide aminé a subi une désamz‘natian
-
oxydative indirecte. Quant aux acides aminés non transaminables (lysine en
particulier), ils sont désaminés selon des mécanismes qui leur sont particu—
_
liers. Transamination et désamination ont donc chacune leur rôle propre, qui
tous concourent à l’élimination
de —NH2, dont nous allons voir la destinée.
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ENZYMES ET MÉTABOLISMÊ DES ACIDES AMINÉS
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