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—MÉTABOLISME DES MOLÉCULES BIOLOGIQUES
;
_
Désaminaon
_
La désamination peut être :
oxydative‘
_
R—-CH—-NH2
+
| 12 02
‘R—CO—COOH + NHS.
___—>“
'
_
'
'
h dral tique :
y
R—CH—NH2
+
H20
R—CHOH—COOH + NH3
_
-
!
——*
COOH
rédactrice :
R—CH—NH2
+ H2
R—CH2—COOH + NH3
_
cooH
désaturante :
R—CH2—CH—NH2
_)
R——CH = CH—COOH + NH3
.
,
La désamiation oxydative est de beaucoup la plus fréquente. Krebs l’a surtout étudiée dans le rein car dans le foie elle est masquée par l’ureogenese. ]]
-
a mis en évidence un fait paradoxal : la désamination est beaucoup plus active
‘
_
sur les acides aminés D (non naturels) que sur les L (naturels). Alors que les
_
D-désaminases sont aisément extractibles par les solut1ons aqueuses, les
.
'
L—désaminases sont intimement liées aux structures cellulaires et ont été plus
longues à être caractérisées, ce qui explique le paradoxe apparent.
PRINCIPALES DESAMINASES
_
D4AcmArvnNo-DÉÊYDRASR.
—_
Sa coenzyme est le FAD (avine-adénine—
dinucléotide). Sa signication est très discutée, puisqu’elle ne désamme que
les acides ”aminés de la série non naturelle.
‘
2° L—ACIDAMINO—DÉHYDRASE. — Sa coenzyme est le FMN (aviné—mononucléotide). Elle ne désamine activement que
les acides mono-aminés mono'_
carboxyliques.
‘
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‘
_
‘
_
'
3°' L—GLUTAMO-DÉHYDRÀSE. ——‘ De beaucoup la plus imp0rtante, sa coenzyme
’
_
est le NAD (nicotinamide adénine dinucléotide) Elle catalyse la
:
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‘
…
c
(ŸH2')2
+
NAD
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…...
…
cool—p
COOH