,
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ENZYMES
;;
155
.
'
sŒrznwrsms GÉNÉRAUX DES RÉACTIONS“ ENZYMATIQUES
MESURE DES CONSTANTÏES DE VITESSE
"
'
"'
'
La Concentration de ES au début d’une réaction peut diérer de la Valeur '
'
.
à “l’état d’équilibre d’où l’intérêt” des mesures à des temps
très courts
par rapportà l’instant 0;
'
'
'
’
‘
-
;
__
f
Les nombres de rotation étant de l’ordre de 102 à 1'07‘par secondé;g— les
-
méthodes analytiques doivent atteindre des rapiditës
,
ï .”méthodes cinéticjues & l’état stationnaire (avantl’établissementdel’équilibre) :
ce, sont la méthode d’écoulement continu -etlà-méthodeid’éeôulerentÏïinter'
'
rompu;
-
_
de relaxation (après l’établissement de
,:çl:v—
_.
_
Un système en équilibre est brusquemet
‘un'de ses paramètres
(température par exemple), on mesute.la vitesse de la, réponse retardée de
rééquibration (temps de relaxation) qui est liée, par une relation simple; àla
-
constante de vitesse. Cette méthode est due _à Eigen à qui elle a Vahi
prix
'
Nobel. Elle permet l’appréciation de phénomènes 'qui se passent en un millio'
nième de seconde.
‘
'
MÉCANISME DE LA CATALYSE ENZYMAI‘IQÙB"
'
"
Le mécanisme de la catalyse enzymatique-est très mal connu. Le mécanisme
d’intervention de certaines coenzyrhes est aujourd’hui‘coŒu, maisn’explique
.
pâs”*le rôle de l’ap0enzyme. L’hypothèse de la combinaison enzyme substiata
pu être démontrée expérimetalement et lelieu dela portion protéique enzy:—
—
matique intervenant dans la catalyse apn être localisé : c’est le
Une des principales notions qui“découlent des travaùx de la
pro—
téines en relation avec l’activité enzymatique est que la protéine n’a pas besoin
d’être complète pour que l’actiVité enzyi‘natiqué se maihtienne‘.
{ ÏL_
’
C’est ainsi qu’on peut éliminer. par digestion
70 ;_dÇfniÇlfS
'
acides aminés des 180 acides aminés constitutifs de la
partant de '
l’acide N terminal, sans modier l’activité; Par_'contre, si;bn-énlèvdles5 acides
.
.
aminés de l’extrémité C terminal de la'ribonüdléase; on déttuit’son:àctité si
…
On n’enlève que les 3 premiers, l’activité subsiste. De ces faits résultela concep—
tien de centres actifs.
—
.
tenter de connaître l’enchaînement des acides aminés du, centre
actif car les substrats sont presque J—tdujoursa;petitszpar Lgrapngdfrt à;1a ,;mçglëcule
‘
enzymatique :
liaisons peptidiques esten
substrat
"
‘
_
,
Les intermédiaires de,—réactions peuventcomportereunŒdeshæs
covalentes entre substratetenzyme
.
'
_
,
a
0nijbèùtif ut1hser des quaszsnbtmmsubstancessusammeîsembÏables
ausubstratpourfonner une hausonsovalenîeavec1c°«nzymemalSaSSÔZ
d1ff°
, rentepourquelacombmalson” sedæomposelentementPareX@mple
dans
Ï lecasdelachohneesterasegrace a laserm©qulapparüem‘auC€ntf€ aCUf
(CH3)2—CH O>P ,
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F+H°H=C—®
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