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BIOCHIMIE GÉNÉRALE. LES CONSTITUANTS
.
Le trypsinogène, sous l’inuence de la trypsine ou de l’entérokinase, libère
un hexapeptide et une trypsine active.
NH2
NH2
‘
(é ss)
(c‘: SS)
*
Î
Y
—
Y
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Tyr
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Asp (NH2)
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Ser
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Leu
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.
Chymotrypsinogène
—————————>
a-Chymotrypsîne
40 ACTIVATION PAR ACTION SUR LES SUBUNITÉS ENZYMATIQUES
.
'
‘
Un groupe d’enzymes importantes a été récemment mis en évidence; ce
'
sont les protéines—kinases qui catalÿsent la réaction suivante :
'
_
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_
protéine + ATP
protéine-P + ADP
_
.
.
-.gÊ
,
Le phosphorer se combine à un reste de sérine ou parfois de thréonine.
Les principaux substrats de ces enzymes sont : les histones, les protamines,
{;
la phosvitine, la caséine, la phosphorylase-kinase. Un grand nombre de ces
protéines—kinas'es sont fortement activées par l’AMF cyclique.
-
nités, une subunité catalytique C, qui comprend le site actif et une subunité
régùlatrice R, qui comprend un site de xation de l’AMF cyclique. L’enzyme
ainsi constituée est inactive, le site actif étant dissimulé. Lorsque l’on ajoute
,
l’activateur, celui-ci se combine à la subunité régulatrice et la détache de l’autre
subunité, dont le site actif est ainsi mis à jour. Ce processus est réversible.
_
Enzyme inactive
Subunité
Subunite'
.
,
Î ; ; :
+AMP
CyC|ique
<————' catalytique+ régulatrice
_
_
active
détachée
'
’
,
.
FK}. 70. — Activation d’une protéine—kinase par l’AMF cyclique.
ju:
L’enzyme est‘formée de 2 subunités : la subunité régulatrice (R) qui peut Se
1
combmer;à l’AMF cyclique et la subunité catalytique (C), dont le Site acuf est
'
diss1mulé parla subunité R. L’AMP cyclique en se combinant à la subunité-R
_
la détache, libérant le site catalytique.
'
.
_
’
'
,
,
-
5° LES IONS
.
'
'
"
Les ions peuvent jouer un rôle d’activateur ou d’inhibiteur par des mécaÂ_ “
'
msmes différents et souvent non encore précisés,tel est le cas du magnésium
EXEMPLES
DONT «L’ACTIVÏTÉ- DÉPEND DE LA PRÉSENCE
,
.
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…
…
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: Z111Ça:
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transporteurs d’eleCü’0s
…,
Manganèse
Peptrdase
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Le trypsinogène, sous l’inuence de la trypsine ou de l’entérokinase, libère
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Les principaux substrats de ces enzymes sont : les histones, les protamines,
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la phosvitine, la caséine, la phosphorylase-kinase. Un grand nombre de ces
protéines—kinas'es sont fortement activées par l’AMF cyclique.
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régùlatrice R, qui comprend un site de xation de l’AMF cyclique. L’enzyme
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l’activateur, celui-ci se combine à la subunité régulatrice et la détache de l’autre
subunité, dont le site actif est ainsi mis à jour. Ce processus est réversible.
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