ENZYMES
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149
,
Au cours de l’inhibition compétitive l’ainité pour
le substrat 'est diminuée,
KM augmente. Bar contre, a
nouvelle saturat1‘on
de ‘substrat la vitesse
maX1male ne
var1e pas : un exces :_ie substrat leve donc l’inhibition, De ce type
.
.
d’inhibition,
on peut rapprocher
1 inhibition par
exces de substrat; il faut
ler auSS1 que
le produ1t
d une react10nenzymaüque est
souvent un inhibiteur
l’enzyme
(car il ressemble
au substrat dont 11 proweüt). Les inhibit‘eürscom—
pet1t1fs sont tres spec1ques. Pour calculer la constante d’inhibition(K9, on
’
détermme graph1quement
la var1atio_n_
linéaire de l’inverse de
fonction _de
la concentration de
l’mhrb1teur (g:
Dans le cas d’inhibition
competltive, la pente de la dr01te, et non le pomt d’intersection, Œtmodiée:
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.FIG. 68. .-— Inhibition compétitive.
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centrat10n faible; 3, courbe en présence d’inh1b1teur à concentration forte.
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b) Les inhibiteurs non compétitifs au contraire ont la pente de leur droite
et le .
point d’intersection modiés. Ils se combinent
avec l’enzyme, sans modier l’aînité du substrat
Ils peuvent
agir sur la coenzyme ou sur l’apoenzyme auxquelles ils se combment‘. Dans ce
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