.
ENZYMES'
_
147
Cette loi exprime que _la vitesse
d’une réaction_dépend du nombre de molécules activees;
c est-a—d1re possedant
une certa1ne_enthalp1e supplémentaire
dite energ1e d activation exper1mentale E.
_
"
L’équation (1) peut se transcrire sous la forme
_
'
E 1
1 K = —— — + 1 a
'2
"
R T
"
'
(. )
en portant l,,K en fonction de 1 / T, on obtient une droite de pente —E/R, ce
qui permet de déterminer E.
'
_
_
"
_'
'
_
Les réactions enzymat1quesobéissent en général de façon très satisfaiSànte,à
cette relation. Cependant, la représentation graphique de E en fonctwn de
Δ
pour la réaction enzymatique ne__ donne pas toujours une simple droite. on
obtient souvent une d1‘scontmmté de-pente correspondant approximativement
à deux droites se rencontrant en un point donné. Il y a donc un changement
dans l’énergie d’activation et donc une modication dans le mécanisme d’action
enzymatique.
'
.
.
'
.
—
2f
VITESSE DES RÉACTIONS BNZYMATIQUES
‘
'
-
_
_
Bien des composés organiques ne réagissent pas spontanément; il n’y a pas
d’équilibre. Pour que la réaction ait lieu, un seuil d’énergie doit être franéhi ;
il faut que les molécules soient activées. L’énergie d’activation peut être'fournie
_
par l’agitation thermique lorsqu’on élève la température du système. On peut
au contraire abaisser l’énergie d’activation nécessaire par l’addition d’un
catalyseur ou d’une enzyme. L’enzyme fournie permet à la réactmn de se
produire à la température des êtres vivants. Cet abaissement de la barrière de
potentiel est dû à ce que l’enzyme offre àla réaction une Vore d1‘érentede Celle“
que doit emprunter la réaction non enzymatique éqmvalente‘et par consequent
un état de transition différent.
j
.
‘_—
.
.
Grâce à l’enzyme, qui abaisse l’énergie d’activation nécessære, la vitesse
de
réaction est accélérée, mais la constante d’équilibre est rnchangee.__
.
La vitesse d’une réaction chimique augmente avec—l’energie cmet1un
”des
molécules et donc” avec la température. La réactmn de decompos1üon
.
_,
H202'_>Hzo+1jzoz'
'
…
'
réclame une énergie d’activation de 18. 000calories ;; en présence d’un catalyseur
.
inorganique, la mousse de platine, l’énergie d’actrvatwn est aba1ssee a 12 000,
r
‘
..
\
r
-
sa
'
en presence de catalase a 2 000, ce qui permet ala reaction d etre_suf_samment
accélérée pour avoir lieu, dans ce dernier cas, à la temperature ordinaire.
Énergie enC
,
,
État activé +18000 ----"""“‘ï“"""'
.
,
.
d'activation.
'
.
État activé
»
;
-‘
Î
—
en présence
‘
'
Énergie d’activatian -.
.
.
-,
.
.
d'enzJ’me
+ZÛÛÛ - °::==-—z'-—f—'::f ‘-"'—_"“—'““ _,
'
dÎ_Z
…
_
Etat initial
0
}
=y
-
‘\
'
.
.‘\
_
.
..
'
:
-
*
…
.
'J'bfêç
-
..
.
__
.
*
\\
.
_
f
.
‘
'
,
“
-————*
H20+1/202emps *
-
1
enprésenceetabsencedezyme
-
Un
.
;
t
‘;
.
;
J
…
i
u
..… “.
ï
..
.
ENZYMES'
_
147
Cette loi exprime que _la vitesse
d’une réaction_dépend du nombre de molécules activees;
c est-a—d1re possedant
une certa1ne_enthalp1e supplémentaire
dite energ1e d activation exper1mentale E.
_
"
L’équation (1) peut se transcrire sous la forme
_
'
E 1
1 K = —— — + 1 a
'2
"
R T
"
'
(. )
en portant l,,K en fonction de 1 / T, on obtient une droite de pente —E/R, ce
qui permet de déterminer E.
'
_
_
"
_'
'
_
Les réactions enzymat1quesobéissent en général de façon très satisfaiSànte,à
cette relation. Cependant, la représentation graphique de E en fonctwn de
Δ
pour la réaction enzymatique ne__ donne pas toujours une simple droite. on
obtient souvent une d1‘scontmmté de-pente correspondant approximativement
à deux droites se rencontrant en un point donné. Il y a donc un changement
dans l’énergie d’activation et donc une modication dans le mécanisme d’action
enzymatique.
'
.
.
'
.
—
2f
VITESSE DES RÉACTIONS BNZYMATIQUES
‘
'
-
_
_
Bien des composés organiques ne réagissent pas spontanément; il n’y a pas
d’équilibre. Pour que la réaction ait lieu, un seuil d’énergie doit être franéhi ;
il faut que les molécules soient activées. L’énergie d’activation peut être'fournie
_
par l’agitation thermique lorsqu’on élève la température du système. On peut
au contraire abaisser l’énergie d’activation nécessaire par l’addition d’un
catalyseur ou d’une enzyme. L’enzyme fournie permet à la réactmn de se
produire à la température des êtres vivants. Cet abaissement de la barrière de
potentiel est dû à ce que l’enzyme offre àla réaction une Vore d1‘érentede Celle“
que doit emprunter la réaction non enzymatique éqmvalente‘et par consequent
un état de transition différent.
j
.
‘_—
.
.
Grâce à l’enzyme, qui abaisse l’énergie d’activation nécessære, la vitesse
de
réaction est accélérée, mais la constante d’équilibre est rnchangee.__
.
La vitesse d’une réaction chimique augmente avec—l’energie cmet1un
”des
molécules et donc” avec la température. La réactmn de decompos1üon
.
_,
H202'_>Hzo+1jzoz'
'
…
'
réclame une énergie d’activation de 18. 000calories ;; en présence d’un catalyseur
.
inorganique, la mousse de platine, l’énergie d’actrvatwn est aba1ssee a 12 000,
r
‘
..
\
r
-
sa
'
en presence de catalase a 2 000, ce qui permet ala reaction d etre_suf_samment
accélérée pour avoir lieu, dans ce dernier cas, à la temperature ordinaire.
Énergie enC
,
,
État activé +18000 ----"""“‘ï“"""'
.
,
.
d'activation.
'
.
État activé
»
;
-‘
Î
—
en présence
‘
'
Énergie d’activatian -.
.
.
-,
.
.
d'enzJ’me
+ZÛÛÛ - °::==-—z'-—f—'::f ‘-"'—_"“—'““ _,
'
dÎ_Z
…
_
Etat initial
0
}
=y
-
‘\
'
.
.‘\
_
.
..
'
:
-
*
…
.
'J'bfêç
-
..
.
__
.
*
\\
.
_
f
.
‘
'
,
“
-————*
H20+1/202emps *
-
1
enprésenceetabsencedezyme
-
Un
.
;
t
‘;
.
;
J
…
i
u
..… “.
ï
..
.
