ENZYMES
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145
_
vitesse l/v_et l’inverse de
la concentration en substrat 1/[S] : il suft “de déter—
miner la ;vrtesse de
reaction
deux concentrat10ns di’érentes-de
pour '
construire
la dr01te. Celle-01 coupe l’axe des ordonnées à 1/ V
lÊaxedes
abcisses à. 1/K… d’où l’on tire_f3cilement KM (Lineweaver et Burk) (g,
Une autre
transformation de l’équation de Michaëlis-Menten résulte de la
multiplication
des deux termes de l’équation 1331 Vmax . v :
cri-“portant
v en fonction de [I)/S], on obtient la représentation dela gure,66.
Cette representatlon (Ead1e-Hofstee)_a l’ayantage
de fournir facilement Vmax
et KM et d’_ampher
les defauts de lméar1té, éventuellementmininsés par la
'
représentation de Lmeweaver-Burk.
_
,
_
V
'
'
'
[S]
_
_
_
.
:
,
'
‘
“
"
"
-,
‘
.
,[S]°
.
‘
‘
FIG. 66. —— Représentation de EadieeHofstee.
‘
«
CONSTANTE DE DISSOCIATION
'
_
'
_
On doit distinguer la constante de
la
Celle—ci peut être mesurée directement par équilibré de dialyse- ]Jnesolutron
-
concentrée d’enzyme puriée est placée dans un
une
membrane de collod_ion d’un
le‘
substrat. Celui-ci est dialysable, l’enzyme
établi, il 'y a autant de substratlibre dans
contre,
l’enzyme est restée dans son compartiment,
et delplusune certame quantite de
substrat s’est combinée à elle : la concentration totale de substrat
donc
plus élevée dans ce compartiment. On peut construire une …drolÿesae_n fa1santl’expérience à plusieurs concentrations en substrat qui donne; graphiquement
la constante de dissociation. Celle—ci n’est différente— dela constante-de
lis que lorsque‘ la vitesse de formation
par ,.
rapport à la vitessede formation du CQHIË1@XÔESS
est rare-.
—
CINÉTIQUES RAPIDES
_
-
_
°
‘
'
des phases élémentaires duneyclé_enzymatique,_
le nombred
etapes
tmd réee‘lment des mthd pecldtnpd
l) Cinétique à la phasè
.
’
’
?
Lamewde decoulemef comma
uneseflng“° E
-
melangent a;—La durée dumelangen edepasse pas lamhseconde,la methode
_
'
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vitesse l/v_et l’inverse de
la concentration en substrat 1/[S] : il suft “de déter—
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la dr01te. Celle-01 coupe l’axe des ordonnées à 1/ V
lÊaxedes
abcisses à. 1/K… d’où l’on tire_f3cilement KM (Lineweaver et Burk) (g,
Une autre
transformation de l’équation de Michaëlis-Menten résulte de la
multiplication
des deux termes de l’équation 1331 Vmax . v :
cri-“portant
v en fonction de [I)/S], on obtient la représentation dela gure,66.
Cette representatlon (Ead1e-Hofstee)_a l’ayantage
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établi, il 'y a autant de substratlibre dans
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l’enzyme est restée dans son compartiment,
et delplusune certame quantite de
substrat s’est combinée à elle : la concentration totale de substrat
donc
plus élevée dans ce compartiment. On peut construire une …drolÿesae_n fa1santl’expérience à plusieurs concentrations en substrat qui donne; graphiquement
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