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ENZYMES
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14.1
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Ce 13311t être une SpéÔÎCité de. groupe; les phosphomonÔ-estérases par.
,
*
exemple hydrolysent
tous.les mono—esters de l’acide orthophosphorique. Cer—
-
taines enzymes agissent sur un type de liaison déterminé
liaison p'eptidique
s’il s’agit de polypeptidases ; mais à l’intérieurdü groupe des polypeîatidasés
on distingue, entre autres",
celles ,qui n’agissent qu’à proximité d’un —COOI—f
.
libre et celles qui n
qu a proxnmté d’un —NH2 libre. La spécicité
est tres rigoureuse,
elle ne depend pas seulement des propriétés chimiques du
'
substrat,
mals de sa conguration dans l’espace, y compris celle de parties de
la molecule—qui
ne sont.pas attaquees dans les réactions; Beaucoup d’enzymes .
n’agrssent que sur un seul substrat, et même distinguentselonl’activité optique,
métabolisant par exemple
un acide anné_D,- mais non le même acide aminé L;
c’est la conguratmn meme de l’enZyme qui expliquerait'sa spécicité stéréochimique (exemple : l’a—glucosidase n’attaque pas les
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_
_Cette
étroite spécicité
fut Connue du jour où Pasteur découvrit que certains
microbes pouvaient _dédoubler l’acide tartrique en attaquant “un seul de 'ses
isomères optiques.
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Inversement, si par voie enzymatique un c0mposé sans carbone
est transformé en un composé D ou L, il*y”aéu sÿntlzèSe
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*
L’asymétrie de la réaction est de règle pour les réactions enzymatiques,
alors qu’elle est l’exception par voie chimique; C’est la raison pour laquelle
.
les corps asymétriques n’existent en général dans “les, «composés biologiques
—
que sous une seule forme optique;
'
…
SITE ACTIF. —- Dans les enzymes sans coenzymes, C’est une petite fraction
de protéine qui intervient dans la réaction enzymatique; Si plusieurs acides
aminés interviennent, ils ne sont pas nécessairement voiSins…sur la 1 chaîne
polypeptidique, mais voisins dans l’espace du fait de la structure secondo—
tertiaire de la molécule. Ceci explique que la déaturation inactive l’enzyme;
la destruction de cette structure éloigne les acides aminés normalement voisins.
E. Fischer avait émis en 1894 l’hypothèséde la clé dans_là,_serrùre. L’enzyme
a une forme telle que le substrat spécique'peut pénétrer et se xer sur l’enzyme
—
à une place correcte. Récemment,—KŒhlgind-a émis l’hypothèse quelle substrat
modiait la conformation du site actif de 1 ’enzyme, d’où une meilleure adaptation
,
de ce site au substrat (théorie de l’adaptation induite de l’enzyme au substrat). .
'
En présence de substrat, l’enzyme est:
plus résistant aux agents
.
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Le site
des acides aminés qui entrent en-cotactaveC le
substrat. Ilfautdmtmguer dans le site actif, d’une
siter.dexaon qui
se combmeaumbstrat, d’autre pa“rtrle'site-:.catalytique;quif’agit-îsùr le substrat
pourluifa1resubula réaction chimique,…
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La mise
du site actif consiste-àmettre en œuvre
des composés
quise combinent SpéciQuement à" certains
Si Ces acides
aminés
font partie
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quementà la sérine;çthbtdymhydlym
pam—cmœrçdeia cholmesterase
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