480 La réaction chimique
.
___—W
b)
Réactions enzymatiques
tion de l’état stationnaire de BODENSTEIN. Cette appro—
,
_
i
ximation consiste à admettre que, dès le début dela
»
FAITS D EXPERIENCE“ _ . IÏa
réaction, la concentration [ES] atteint un régime
enzyme E restant
constante, la Vitesse
une
stionnaire, ce qui permet d’écrire :
enzymatique croît d’abord proportmnnellement
a la
’
concentration en substrat [S], puis atteint une valeur
d[ES]
:
0
maximale vM indépendante de [S].
.
dt
0
La vitesse maximale UM est proportionnelle à
_
_
_
_
,
_
_
[E], la concentrati on en enzyme.
_
L approx1maüon
de l etat stationnaire,
en eliminant algebr1quement les concentrations des especes
Figure 17.34
intermédiaires, simplie beaucoup
les calculs.
-
-
Par suite, il vient :
V
.
‘
k1[E] [S]-—k—1[ES]—k2 [ES] = 0
(1)
\!
______'___"_________
'
"
_
D’autre part, la concentration initiale en enzyme
[
est égale à la somme des concentrations de l’enzyme
_
v- k [E]
libre [E] et du complexe activé [ES], puisqu’une partie
-
2
0
de l’enzyme se trouve dans‘ce complexe :
.
'
vM/2 ——
'
:
_
[Elo = [El+ [ES](2)
|
,
.
4—[-——— v=%[E]O[S]
En remplaçant dans l’équation (1), [E] par [Ed—[ES]
[
’"
on trouve :
.
I
"
‘
k
E
S
[S]=Km
_
[S]
[ES] = ———-—1[ ]°[ ]
.
.
k1+k2+k1[S]
Variation de la vitesse avec la concentration en
substrat pour une réaction catalysée par une
La vitesse 0 dela réaction est :
enzyme
'
,
_
k k
E
S
.
,
,
k_1+k2+kl[S]
'
MECANISME. —— Pour expliquer les resultats expé—
rimentaux, on a proposé le mécanisme suivant :
En posant K… = (k— 1 +k2)/k1 , U s’écrit :
-
’
_
.
[Elo [$]
.
,
E+S
—\
ES
1‘°éta e
.
v
=
k2
_
(
p )
.
-
K…+ [S]
.
.
\\
.
e
,
‘
ES
.
k,’
E +])
'
(2 etape)
K… est connue sous le nom de constante de MICHAELIS.
-
Le substrat S se Combine avec l’enzyme E à
.
0
Pour les valeurs élevées de [S], [S] > K… et la
l’état de complexe activé ES qui se dissocie ensuite en
Vitesse tend vers la valeur limite maximale :
enzyme et en produit P.
‘
_
‘
.
-
_
_
DM : k2 [E]0.
A chaque instant
.
_
d[ E S]
’
La réaction est d’ordre zéro par rapport
au subT
=
k1 [E] [S] — {k_ 1 [ES] + k2 [ES]} .
strat (voir g. 17.34). Tous les centres actifs de l’enzyme
t
ite'S—’_—SC d
.
,
sont occupés. Il reste du substrat libre mais il ne réagit
_
v
.
e formation
Vitesse de decomposition
_
_
,
du complexe act1vé
du complexe active
pas car l’eet de catalyse n’1nterv1ent plus.
,
_.
Le complexe ES est très réactif et se transforme
°
Si [S] est sufsamment petit, on peut négliger
‘
très rapidement. A tout moment, sa concentration est
[S] devant K… et v = k2/Km [E]0 [S] (voir g. 17.34).
très faible, de même que les variations de sa concentra—
La réaction est alors du premier ordre par rapport
tion. Il est possible, dans ce cas, d’utiliser l’approxima—
à [S].
—
.
___—W
b)
Réactions enzymatiques
tion de l’état stationnaire de BODENSTEIN. Cette appro—
,
_
i
ximation consiste à admettre que, dès le début dela
»
FAITS D EXPERIENCE“ _ . IÏa
réaction, la concentration [ES] atteint un régime
enzyme E restant
constante, la Vitesse
une
stionnaire, ce qui permet d’écrire :
enzymatique croît d’abord proportmnnellement
a la
’
concentration en substrat [S], puis atteint une valeur
d[ES]
:
0
maximale vM indépendante de [S].
.
dt
0
La vitesse maximale UM est proportionnelle à
_
_
_
_
,
_
_
[E], la concentrati on en enzyme.
_
L approx1maüon
de l etat stationnaire,
en eliminant algebr1quement les concentrations des especes
Figure 17.34
intermédiaires, simplie beaucoup
les calculs.
-
-
Par suite, il vient :
V
.
‘
k1[E] [S]-—k—1[ES]—k2 [ES] = 0
(1)
\!
______'___"_________
'
"
_
D’autre part, la concentration initiale en enzyme
[
est égale à la somme des concentrations de l’enzyme
_
v- k [E]
libre [E] et du complexe activé [ES], puisqu’une partie
-
2
0
de l’enzyme se trouve dans‘ce complexe :
.
'
vM/2 ——
'
:
_
[Elo = [El+ [ES](2)
|
,
.
4—[-——— v=%[E]O[S]
En remplaçant dans l’équation (1), [E] par [Ed—[ES]
[
’"
on trouve :
.
I
"
‘
k
E
S
[S]=Km
_
[S]
[ES] = ———-—1[ ]°[ ]
.
.
k1+k2+k1[S]
Variation de la vitesse avec la concentration en
substrat pour une réaction catalysée par une
La vitesse 0 dela réaction est :
enzyme
'
,
_
k k
E
S
.
,
,
k_1+k2+kl[S]
'
MECANISME. —— Pour expliquer les resultats expé—
rimentaux, on a proposé le mécanisme suivant :
En posant K… = (k— 1 +k2)/k1 , U s’écrit :
-
’
_
.
[Elo [$]
.
,
E+S
—\
ES
1‘°éta e
.
v
=
k2
_
(
p )
.
-
K…+ [S]
.
.
\\
.
e
,
‘
ES
.
k,’
E +])
'
(2 etape)
K… est connue sous le nom de constante de MICHAELIS.
-
Le substrat S se Combine avec l’enzyme E à
.
0
Pour les valeurs élevées de [S], [S] > K… et la
l’état de complexe activé ES qui se dissocie ensuite en
Vitesse tend vers la valeur limite maximale :
enzyme et en produit P.
‘
_
‘
.
-
_
_
DM : k2 [E]0.
A chaque instant
.
_
d[ E S]
’
La réaction est d’ordre zéro par rapport
au subT
=
k1 [E] [S] — {k_ 1 [ES] + k2 [ES]} .
strat (voir g. 17.34). Tous les centres actifs de l’enzyme
t
ite'S—’_—SC d
.
,
sont occupés. Il reste du substrat libre mais il ne réagit
_
v
.
e formation
Vitesse de decomposition
_
_
,
du complexe act1vé
du complexe active
pas car l’eet de catalyse n’1nterv1ent plus.
,
_.
Le complexe ES est très réactif et se transforme
°
Si [S] est sufsamment petit, on peut négliger
‘
très rapidement. A tout moment, sa concentration est
[S] devant K… et v = k2/Km [E]0 [S] (voir g. 17.34).
très faible, de même que les variations de sa concentra—
La réaction est alors du premier ordre par rapport
tion. Il est possible, dans ce cas, d’utiliser l’approxima—
à [S].
—