Fiche 83 • Oxydations phosphorylantes
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3. FONCTIONNEMENT DE LA CHAÎNE RESPIRATOIRE
Les coenzymes réduits libèrent leurs électrons au niveau des complexes I ou II. À ce
niveau, les atomes d’hydrogène sont dissociés en protons et électrons. Les électrons
libérés sont transférés au complexe III par le coenzyme Q, puis au complexe IV par le
cytochrome c. Les électrons sont transférés des systèmes ayant les potentiels d’oxydoréduction les plus bas (pour le NADH) aux plus élevés (pour le dioxygène) (Fiche 26) et
s’accompagne de la formation d’un gradient de protons de part et d’autre de la membrane.
Le gradient électrochimique de protons DµH + génère entre les deux faces de la membrane, une force proton-motrice (combinaison de la différence de potentiel électrique
et du gradient de proton) qui sera utilisée pour la synthèse d’ATP à partir d’ADP et de
Pi. Cette synthèse est catalysée par le complexe V de la chaîne respiratoire ou complexe
ATP synthase-ATPase. Ce mécanisme a été proposé par Peter Mitchell sous le nom de
théorie chimio-osmotique.
L’ATP synthase est un complexe multiprotéique comportant une partie membranaire F 0
qui assure le retour des protons dans la matrice mitochondriale et une partie matricielle
F 1 qui assure la phosphorylation de l’ADP. F 0 se comporte comme un rotor activé par
le retour des protons et fournit l’énergie nécessaire à F 1 pour créer la liaison phosphoanhydride entre l’ADP et le Pi.
+
+
+
NADH + H +
NAD +
FMN
FeS
Cyt b
Cyt c 1
Cyt a 3
Cyt a
CoQ
2 e –
Complexe I
Complexe III
Complexe IV
Complexe V
4 H +
4 H +
4 H +
4 H +
2H +
2 H +
3 H +
+
+
+
+ +
+
+
+
+
+
Cyt c
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
-
-
-
-
-
-
-
-
-
-
-
-
-
-
-
-
-
-
-
Membrane
interne
mitochondriale
Matrice
mitochondriale
Espace intermembranaire
H
+
H
+
FADH 2
FAD
Complexe F 0
Complexe F 1
(activité ATP synthase -
activité ATPase)
Stator
ADP + Pi
ATP
1/2 O 2 + 2H
+
H 2 O
3 H +
Complexe II
Organisation de la chaîne respiratoire dans la membrane interne mitochondriale
illustrant le trajet des électrons (trait en couleur) et le transport des protons.
9782100724185-Livre.indb 204
20/05/15 19:12
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3. FONCTIONNEMENT DE LA CHAÎNE RESPIRATOIRE
Les coenzymes réduits libèrent leurs électrons au niveau des complexes I ou II. À ce
niveau, les atomes d’hydrogène sont dissociés en protons et électrons. Les électrons
libérés sont transférés au complexe III par le coenzyme Q, puis au complexe IV par le
cytochrome c. Les électrons sont transférés des systèmes ayant les potentiels d’oxydoréduction les plus bas (pour le NADH) aux plus élevés (pour le dioxygène) (Fiche 26) et
s’accompagne de la formation d’un gradient de protons de part et d’autre de la membrane.
Le gradient électrochimique de protons DµH + génère entre les deux faces de la membrane, une force proton-motrice (combinaison de la différence de potentiel électrique
et du gradient de proton) qui sera utilisée pour la synthèse d’ATP à partir d’ADP et de
Pi. Cette synthèse est catalysée par le complexe V de la chaîne respiratoire ou complexe
ATP synthase-ATPase. Ce mécanisme a été proposé par Peter Mitchell sous le nom de
théorie chimio-osmotique.
L’ATP synthase est un complexe multiprotéique comportant une partie membranaire F 0
qui assure le retour des protons dans la matrice mitochondriale et une partie matricielle
F 1 qui assure la phosphorylation de l’ADP. F 0 se comporte comme un rotor activé par
le retour des protons et fournit l’énergie nécessaire à F 1 pour créer la liaison phosphoanhydride entre l’ADP et le Pi.
+
+
+
NADH + H +
NAD +
FMN
FeS
Cyt b
Cyt c 1
Cyt a 3
Cyt a
CoQ
2 e –
Complexe I
Complexe III
Complexe IV
Complexe V
4 H +
4 H +
4 H +
4 H +
2H +
2 H +
3 H +
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+ +
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Cyt c
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mitochondriale
Matrice
mitochondriale
Espace intermembranaire
H
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H
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FADH 2
FAD
Complexe F 0
Complexe F 1
(activité ATP synthase -
activité ATPase)
Stator
ADP + Pi
ATP
1/2 O 2 + 2H
+
H 2 O
3 H +
Complexe II
Organisation de la chaîne respiratoire dans la membrane interne mitochondriale
illustrant le trajet des électrons (trait en couleur) et le transport des protons.
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